4-oxalocrotonato tautomerase
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A 4-oxalocrotonato tautomerase (EC 5.3.2.-4-OT) é uma enzima que faz a conversão de 2-hidroximuconato em 2-oxo-3-hexenedioato (uma cetona αβ-insaturada).[1] Esta enzima faz parte da via metabólica bacteriana que cataboliza ixidativamente o tolueno, o p-xileno, o 3-etiltolueno e o 1,2,4-trimetilbenzeno, em intermediários do ciclo do ácido cítrico
É um monómero com apenas 62 resíduos de aminoácidos. É pois uma das mais pequenas subunidades enzimáticas conhecidas.[2] No entanto, em solução, a enzima forma um pentâmero de cinco subunidades idênticas, de maneira a que o sítio activo é formado por resíduos de aminoácidos de várias subunidades.
Referências
- ↑ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP. (1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". J. Biol. Chem. 267 (25): 17716-21. PMID 1339435.
- ↑ Whitman CP. (2002). "The 4-oxalocrotonate tautomerase family of enzymes: how nature makes new enzymes using a beta-alpha-beta structural motif". Arch. Biochem. Biophys. 402 (1): 1-13. PMID 12051677.
