Aminoacil-RNAt

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Estrutura do aaRNAt (em espanhol)

Aminoacil-RNA transportador (também aa-tRNA ou tRNA carregado) se refere ao RNA transportador (RNAt) ligado a um aminoácido. O aa-ARNt, juntamente com alguns fatores de tradução/elongação, entregam um aminoácido a um ribossomo para incorporação na cadeia polipeptídica que está sendo produzida por ele.[1]

Ligação[editar | editar código-fonte]

A ligação do aminoácido com o tRNA é feita com gasto de ATP (ATP -> AMP+PP) acumulando alta energia química. Essa energia é usada posteriormente na síntese da proteínas para realizar uma ligação covalente entre os aminoácidos. A leitura do códon complementar (anticódon) correto é feita ao entrar em contato com o RNAm, mas ligação aos outros aminoácidos é sempre feita na extremidade 3’ do RNAt pelo ribossomo. [2]

Redundância[editar | editar código-fonte]

Devido à redundância do código genético, vários códons diferentes podem ser lidos pela mesma enzima (Aminoacil-RNAt sintetase) e assim codificam o mesmo aminoácido. Existem 64 códons, mas apenas 20 enzimas aaRNAt sintetase diferentes. Os ARNt que codificam o mesmo aminoácido são chamados ARNt iso-aceptores. É por esse motivo que o código de DNA é considerado “degenerado”.

Hidrólise[editar | editar código-fonte]

Sob certas circunstâncias, aminoácidos não compatíveis vão ser carregada, o que resultando em uma má codificação. Estes ARNt incompatíveis devem ser hidrolisado a fim de impedir a síntese incorreta da proteína que está sendo produzida. O aumento da força iónica feito por sódio, potássio ou sais de magnésio podem desestabilizar a ligação aminoácido-ARNt. O aumento de pH também desestabiliza a ligação e muda a ionização do carbono alfa do grupo amino do aminoácido. O grupo amino carregado pode desestabilizar o vínculo aa-tRNA por efeito indutivo. Um fator de elongação (EF-Tu) estabiliza essa ligação[3].

Medicação[editar | editar código-fonte]

Tetraciclinas são capazes de inibir a ligação aminoácido-ARNt em bactérias.

Referências

  1. Berg J, Tymoczko JL, Stryer L (2006). Biochemistry (6th ed. ed.). San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-8724-5.
  2. http://coral.ufsm.br/blg220/hide/traducao2.htm
  3. Pinck, M; Francis S (1974). "On the chemical reactivity of aminoacyl-tRNA ester bond I, II, III". Biochimie 56: 383–390.