Centro reacional fotossintético

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O Centro Reacional Fotossintético é o componente central das estruturas de obtenção de energia em todos os organismos que realizam processos fotossintéticos. Consiste de um complexo protéico integrado por várias sub-unidades. É nele que a luz absorvida gera uma separação de cargas. Os eléctrons assim formados, possuindo um potencial electroquímico bem mais alto, são retirados do centro reacional e, após várias etapas intermediárias, utilizados para a produção de carboidratos. O centro reacional fotossintético modificou-se muito pouco no decurso da evolução, ao contrário do complexo coletor de luz, que o envolve, e que adquiriu formatos variados. Nos organismos mais modernos, ou seja, plantas, algas e cianobactérias, o centro reacional está embutido em um complexo maior, o fotossistema. Nas bactérias, o centro reacional pode ser isolado. Na descrição a seguir é pormenorizado, como exemplo, o centro reacional da bactéria púrpura Rhodopseudomonas viridis.

Modo de funcionamento[editar | editar código-fonte]

Transporte de eléctrons no centro reacional de Rhodopseudomonas. O complexo protéico (azul) com os grupos prostéticos está encaixado na membrana (amarelo).
1: Excitação dos eléctrons; 2: Condução dos eléctrons para uma molécula de feofitina adjacente a outra bacterioclorofila; 3: Captura dos eléctrons por uma molécula de ubiquinona; 4: Repasse dos eléctrons a uma segunda molécula de ubiquinona; 5: Citocromos (alaranjado) preenchem a deficiência de eléctrons da clorofila positivamente carregada do par especial.1

O centro reacional das bactérias púrpuras é um complexo constituído de três cadeias proteicas e vários pigmentos encaixados na membrana plasmática, circundado pelo complexo coletor de luz (LH1), às vezes também denominado antena. As três sub-unidades são designadas por meio das letras L, M e H, das quais a última se projeta além da membrana, onde as demais duas, quase simétricas, estão alojadas.

As unidades L e M contêm, cada uma, duas moléculas de bacterioclorofila, uma de feofitina e uma de ubiquinona. A molécula de ubiquinona da unidade M pode se separar do complexo. Uma molécula de bacterioclorofila da unidade L e uma da unidade M ficam posicionadas lado-a-lado formando o chamado par especial, no qual ocorre a separação de cargas.

Uma das duas moléculas de bacterioclorofila do par especial é indiretamente excitada quando os pigmentos da antena recebem energia, transferindo-a à molécula de feofitina da unidade L.

Após 200·10−12 segundos a molécula de ubiquinona ligada firmemente recebe o eléctron, transferindo-o em seguida, após mais 200·10−6 segundos, à molécula de ubiquinona da unidade M. Após o recebimento de dois eléctrons por este processo, a molécula de ubiquinona deixa o centro reacional transportando-os ao complexo de citocromo bc1. O eléctron retirado do par especial é reposto pelo citocromo c anexo ao centro reacional.

Ainda não está esclarecida a função da unidade H, que é desprovida de pigmentos.

A pesquisa do centro reacional das bactérias púrpuras, que realizam fotossíntese anoxigênica, significou para Hartmut Michel, Johann Deisenhofer e Robert Huber a concessão do prêmio Nobel de Química de 1988.2

Referências

  1. Couglas C. Youvan und Barry L. Marrs: Molekulare Mechanismen der bakteriellen Photosynthese. In: Spektrum der Wissenschaft. Jg. 1987, Nr. 8, S. 62 ff.
  2. [1]

Referências

  1. Couglas C. Youvan und Barry L. Marrs: Molekulare Mechanismen der bakteriellen Photosynthese. In: Spektrum der Wissenschaft. Jg. 1987, Nr. 8, S. 62 ff.
  2. [1]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. Couglas C. Youvan und Barry L. Marrs: Molekulare Mechanismen der bakteriellen Photosynthese. In: Spektrum der Wissenschaft. Jg. 1987, Nr. 8, S. 62 ff.
  2. [1]