Fermentação alcoólica

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Ir para: navegação, pesquisa
A formação de dióxido de carbono é a causa do aumento de volume do pão

A fermentação alcoólica é um processo biológico no qual açúcares como a glicose, frutose e sacarose são convertidos em energia celular com produção de etanol e dióxido de carbono como resíduos metabólicos. Como este processo pode ser realizado sem a presença de oxigênio é considerado um processo anaeróbico.

Praticamente todos os organismos vivos podem utilizar a glicose para produção da energia necessária para seus processos metabólicos. Neste processo, chamado glicólise, a glicose e alguns outros açúcares são transformados em outras substâncias, com liberação de energia.

O que determina quais substâncias serão produzidas depende do tipo de micro-organismos e o meio onde vivem. As leveduras de cervejaria e padaria e em todos os outros organismos que promovem a fermentação alcoólica, incluindo algumas plantas, fermentam a glicose em etanol e CO2, de forma que, neste processo, toda massa de glicose está contida nos produtos e não é utilizada outra substância como "matéria prima" (como oxigênio, nitrato, íons ferricos, etc).

O processo de glicólise, comum as fermentações, produz ácido pirúvico, que no meio celular encontra-se ionizado na forma de piruvato e um intermediário reduzido, o NADH.

Como a quantidade de NADH é limitada e ele é necessário na sua forma oxidada (NAD+) na glicólise e, consequentemente, na continuação do processo de produção de energia, o NADH tem que ser oxidado. A forma como ele será oxidado caracteriza o tipo de fermentação, e quase sempre utiliza o outro subproduto da glicólise: o piruvato ou seus derivados.

Na fermentação alcoólica, o piruvato sofre descarboxilação (perda de um átomo de carbono, na forma de CO2), pela ação de uma enzima (piruvato descarboxilase), formando aldeído acético. Este aldeído sofre redução, oxidando o NADH para NAD+ e formando o etanol, processos intermediados pela enzima álcool desidrogenase.

Importância[editar | editar código-fonte]

O CO2 produzido na descarboxilação do piruvato pelas leveduras é o responsável pela carbonatação caraterística do champagne (vinho) e da cerveja, assim como pelo crescimento da massa do pão e do bolo.

A álcool desidrogenase está presente em muitos organismos que metabolizam o álcool, incluindo o homem. No fígado humano ela cataliza a oxidação do etanol, quer ele seja ingerido quer ele seja produzido por micro-organismos intestinais, com a concomitante redução do NAD+ para NADH.

O álcool produzido pelas picadas é também um meio de defesa contra outros micro-organismos. Mesmo a própria levedura não consegue sobreviver em um meio com mais de 25% álcool (a maioria das cepas naturais interrompe o crescimento a 12% etanol em solução). Esta propriedade de eliminar micro-organismos indesejáveis foi muito usada na antiguidade: na Europa, muitas fontes de água eram contaminadas, e o vinho e cerveja não possuiam os micro-organismos patogênicos.

Ocorre produção de etanol, e durante o processo há liberação de CO2. Essa liberação é responsável pelo crescimento de massas de bolo e de pão que possuem fermento (organismo fermentadores). A fermentação também é responsável pela fabricação de bebidas alcoólicas.

Antecedentes históricos[editar | editar código-fonte]

Wikitext.svg
Este artigo ou seção precisa ser wikificado (desde novembro de 2013).
Por favor ajude a formatar este artigo de acordo com as diretrizes estabelecidas no livro de estilo.
Ambox rewrite.svg
Esta página precisa ser reciclada de acordo com o livro de estilo (desde novembro de 2013).
Sinta-se livre para editá-la para que esta possa atingir um nível de qualidade superior.

O ser humano utiliza a fermentação alcoólica, como por exemplo, na produção da cerveja ou na produção do vinho, há milhares de anos, sem conhecer exatamente o processo biológico.

Em 1815 o químico francês Joseph Louis Gay-Lussac foi o primeiro a propor a reação química bruta da degradação da glicose em etanol. Depois disso surgiram vários estudos sobre a fermentação. Durante os anos de 1830 Jöns Jakob Berzwlius e Justus Von Liebig desenvolveram uma teoria mecanicista que atribui a certas substãncias um efeito catalisador, sendo que Charles Cagniard-Latour, Theodor Schwann e Friedrich Traugot Kützing, independente um do outro, demonstraram que seres vivos, chamados leveduras, eram os responsáveis por isso.[1] Além disso, em 1857, Louis Pasteur postulou a “teoria vitalícia da fermentação”, segundo a qual a fermentação alcoólica só é possível com células vivas. Esta controvérsia foi resolvida em 11 de janeiro de 1897 por Eduard Buchner, com uma publicação com a comprovação da fermentação alcoólica por meio de extrato de levedura livre de células. Ele utilizou uma substância chamada zimase - que hoje sabemos tratar-se de uma mistura de diferentes enzimas – responsável pela conversão do açúcar em etanol e recebeu o prêmio Nobel de química em 1907 “pela sua pesquisa bioquímica e sua descoberta da fermentação sem a presença de células vivas”.

Outras pesquisas feitas por Arthur Harden e William John Young levaram à descoberta de um composto fosforilado intermediário: o éster de Harden-Young, hoje conhecido como frutose 1,6-difosfato. Juntos, Harden e Hans Von Euler-Chelpin também receberam o prêmio Nobel de química em 1929 por sua “pesquisa sobre fermentação do açúcar e a participação da enzima neste processo”.

Depois, passo a passo, elucidada partes das reações e elaborado os esquemas do processo de fermentação, Otto Warburg indentificou o cofator nicotinamida adenina dinucleotideo (NADH) como elemento essencial no processo todo.

Em 1937 Erwin Negelein e Hans Joachim Wulff conseguiram a cristalização da enzima da fermentação, álcool desidrogenase.[2]


Hoje enzimas de diferentes espécies participantes na fermentação foram isoladas e bioquimicamente caracterizadas (pH ótimo, temperatura ótima, velocidade de reação, taxa de conversão). A análise da sua estrutura cristalina proporcionou uma primeira perspectiva da sua estrutura espacial molecular. Obteve-se um conhecimento sobre o seu mecanismo de reação.

Em resumo, pode-se, portanto, estabelecer-se comparações entre os tipos de enzimas.[3] [4] Decifrar os genes contidos na estrutura destas enzimas nos dará uma elucidação sobre sua origem evolutiva e sua possível função original.



Referências

  1. ↑ Racker, E. (1974): History of the Pasteur effect and its pathobiology. In: Mol Cell Biochem. 5(1–2); 17–23; PMID 4279327; doi:10.1007/BF01874168
  2. Hochspringen ↑ E. Negelein, H.J. Wulff: Diphosphopyridinproteid, Alkohol, Acetaldehyd. in: Biochemische Zeitschrift. Springer, Berlin 293.1937, S. 352-389. ISSN 0366-0753
  3. Hochspringen ↑ W. Furey u. a.: Structure-function relationships and flexible tetramer assembly in pyruvate decarboxylase revealed by analysis of crystal structures. in: Biochimica et biophysica acta (BBA). Springer, Berlin 1385.1998,2, S. 253-270. ISSN 0167-4889; PMID 9655915.
  4. Hochspringen ↑ H. Eklund u. a.: Crystallographic investigations of alcohol dehydrogenases. in: EXS. Birkhäuser, Berlin 71.1994, S. 269-277. ISSN 1023-294x; PMID 8032158.

Ver também[editar | editar código-fonte]

Ícone de esboço Este artigo sobre Bioquímica é um esboço. Você pode ajudar a Wikipédia expandindo-o.