Fibronectina

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Fibronectina 1

Renderização baseada em PDB 1e88.
Estruturas disponíveis
PDB Busca de ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos FN1; CIG; ED-B; FINC; FN; FNZ; GFND; GFND2; LETS; MSF
ID externos OMIM: 135600 MGI95566 HomoloGene1533 ChEMBL: 3810 GeneCards: FN1 Gene
Padrões de expressão do ARN
PBB GE FN1 210495 x at tn.png
PBB GE FN1 211719 x at tn.png
PBB GE FN1 212464 s at tn.png
Mais dados de expressão
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 2335 14268
Ensembl ENSG00000115414 ENSMUSG00000026193
UniProt P02751 P11276
RefSeq (mRNA) NM_002026.2 NM_010233.1
RefSeq (proteína) NP_002017.1 NP_034363.1
Localização (UCSC) Chr 2:
216.23 – 216.3 Mb
Chr 1:
71.59 – 71.65 Mb
Busca PubMed [1] [2]

A fibronectina é uma família de glicoproteínas de elevado peso molecular, contendo cerca de 5% de carboidratos e que se liga a receptores proteícos da membrana celular chamados integrinas. Liga-se também à matriz extracelular. Pode estabelecer ligações com outras moléculas tais como: colagéneo, fibrina e heparina. É uma proteína adesiva que ajuda as células a aderirem à matriz, encontrada em todos os vertebrados. Existe uma forma solúvel que circula nos fluidos do corpo ativando a coagulação, cicatrização e fagocitose. A fibronectina mostra-se importante no que tange ao desenvolvimento embrionário. Ela é produzida pelos fibroblastos do tecido conjuntivo e apresenta sequencia de aminoácidos RGD (arginina, glicina e asparagina), sendo, portanto, específica para adesão à superfície celular.

Leitura adicional[editar | editar código-fonte]

  • ffrench-Constant C. (1996). "Alternative splicing of fibronectin—many different proteins but few different functions.". Exp. Cell Res. 221 (2): 261–71 pp.. DOI:10.1006/excr.1995.1374. PMID 7493623.
  • Snásel J, Pichová I. (1997). "The cleavage of host cell proteins by HIV-1 protease.". Folia Biol. (Praha) 42 (5): 227–30 pp.. DOI:10.1007/BF02818986. PMID 8997639.
  • Schor SL, Schor AM. (2003). "Phenotypic and genetic alterations in mammary stroma: implications for tumour progression.". Breast Cancer Res. 3 (6): 373–9 pp.. DOI:10.1186/bcr325. PMID 11737888.
  • Przybysz M, Katnik-Prastowska I. (2002). "[Multifunction of fibronectin]" (em Polish). Postȩpy higieny i medycyny doświadczalnej 55 (5): 699–713 pp.. PMID 11795204.
  • Rameshwar P. (2003). "Substance p-fibronectin-cytokine interactions in myeloproliferative disorders with bone marrow fibrosis". Acta Haematol. 109 (1): 1–10 pp.. DOI:10.1159/000067268. PMID 12486316.
  • Cho J, Mosher DF. (2006). "Role of fibronectin assembly in platelet thrombus formation". J. Thromb. Haemost. 4 (7): 1461–9 pp.. DOI:10.1111/j.1538-7836.2006.01943.x. PMID 16839338.
  • Schmidt DR, Kao WJ. (2007). "The interrelated role of fibronectin and interleukin-1 in biomaterial-modulated macrophage function". Biomaterials 28 (3): 371–82 pp.. DOI:10.1016/j.biomaterials.2006.08.041. PMID 16978691.
  • Dallas SL, Chen Q, Sivakumar P. (2006). "Dynamics of assembly and reorganization of extracellular matrix proteins". Curr. Top. Dev. Biol. 75: 1–24 pp.. DOI:10.1016/S0070-2153(06)75001-3. PMID 16984808.
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