Flavina

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Anel tricíclico isoaloxazina, a partir do qual são compostas flavinas por substituição do grupo R.
A riboflavina é a fonte biológica de flavina.

As flavinas (do latim flavus, "amarelo") são um conjunto de compostos orgânicos baseado na pteridina, formado pelo anel orgânico heteronuclear tricíclico isoaloxazina. A fonte bioquímica é a vitamina riboflavina. É frequente encontrar um grupo flavina ligado a difosfato de adenosina formando dinucleótido de flavina e adenina (FAD) ou sob a forma de mononucleótido de flavina (FMN), que é uma forma fosforilada da riboflavina. É sob uma destas duas formas que a flavina é encontrada como grupo prostético em flavoproteínas.

O grupo flavina pode sofrer reacções de oxidação-redução, podendo aceitar ou doar dois electrões, quer em dois passos consecutivos transferindo um electrão, quer num único passo em que existe transferência simultânea dos dois electrões. A redução é feita através da adição de átomos de hidrogénio a posições específicas na estrutura:

Equilíbrio do grupo flavina entre a forma oxidada (esquerda) e totalmente reduzida (direita).


Em solução aquosa, as flavinas são amarelas quando oxidadas, tomando uma cor vermelha na forma semi-reduzida aniónica ou azul na forma semi-reduzida neutra (radical semiquinona) e são incolores quando totalmente reduzidas.[1] As formas oxidada e reduzida encontram-se em rápido equilíbrio com a forma radicalar, encontrando-se o equilíbrio deslocado preferencialmente contra a formação do radical:[2]

Flox + FlredH2 ⇌ FlH

em que Flox é a forma oxidada, FlredH2 a reduzida (tendo aceite dois átomos de hidrogénio) e FlH a forma semiquinona (radical, um átomo de hidrogénio adicionado).

Sob a forma totalmente reduzida de FADH2 (FAD reduzido), é um dos cofactores que transferem electrões na cadeia de transporte electrónico.

Fotorredução[editar | editar código-fonte]

As flavinas, tanto na forma livre como ligadas a proteínas, podem sofrer fotorredução, isto é, redução mediada pela luz, por diversos compostos orgânicos, incluindo alguns aminoácidos, ácidos carboxílicos e aminas.[2]

FAD[editar | editar código-fonte]

FAD

O dinucleótido de flavina e adenina é um grupo utilizado por diversas enzimas, como a ferredoxina-NADP+ oxidorredutase, monoamina oxidase, D-aminoácido oxidase, glicose oxidase, xantina oxidase e acil-CoA desidrogenase.

O FADH e o FADH2 são formas reduzidas do FAD. O FADH2 é um grupo prostético da succinato desidrogenase, uma enzima do ciclo dos ácidos tricarboxílicos.

FMN[editar | editar código-fonte]

FMN

O mononucleótido de flavina é um grupo prostético encontrado em proteínas como a NADH desidrogenase.

Uso como corante[editar | editar código-fonte]

A flavina é o composto mais importante presente no corante quercitron, obtido da casca de Quercus velutina.

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências[editar | editar código-fonte]

  • VOET, D.; VOET, J.G. (2004). Biochemistry (3rd ed.). John Wiley & Sons. ISBN 0-471-39223-5
  1. Michaelis, Leonor; M. P. Schubert, C. V. Smythe. (Dec 1936). "Potentiometric Study of the Flavins". J. Biol. Chem. 116 (2): 587-607. Página visitada em 29-07-2014.
  2. a b Massey, Vincent; M. Stankovich, Peter Hemmerich. (Jan 1978). "Light-Mediated Reduction of Flavoproteins with Flavins as Catalysts". Biochemistry 17 (1): 1-8. Página visitada em 29-07-2014.