Ligação dissulfeto

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Em Química, uma ligação dissulfeto, em nomenclatura mais antiga ligação dissulfureto, é uma ligação covalente simples resultante da junção de dois grupos tiol. A ligação é por vezes designada ponte dissulfeto (ou dissulfureto). Formalmente, a ligação é denominada persulfureto, por analogia à ligação peróxido (R-O-O-R', em que R e R' são radicais orgânicos), mas esta terminologia é raramente usada fora da Bioquímica, Química Bioinorgânica e Química Bioorgânica.

As ligações dissulfureto são formadas a partir da oxidação de grupos sulfidrilo (ou tiol, -SH). Também existem ligações trissulfureto quando se tratam de três átomos de enxofre ligados em série; formalmente, essa ligação é, no entanto, duas ligações dissulfureto consecutivas.

Formação de uma ligação dissulfureto entre duas cadeias laterais de cisteína numa proteína.

Em proteínas[editar | editar código-fonte]

Ponte dissulfeto é uma das quatro forças que estabilizam as proteínas. A ponte dissulfeto é formada entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação catalisada por enzimas específicas, pontes dissulfeto são raramente encontradas em proteínas intracelulares, sendo mais frequentes em proteínas secretadas para o meio extracelular. Este é o caso da Insulina que apresenta três pontes dissulfeto.

As ligações dissulfureto têm um papel importante na manutenção da estrutura de algumas proteínas, em particular proteínas que são excretadas para o meio extracelular. Como a maioria dos ambientes intracelulares têm um carácter redutor, as ligações dissulfureto são, com algumas excepções, instáveis no citoplasma.

A cistina (representada aqui na sua forma não ionizada) é composta por duas cisteínas ligadas por uma ligação dissulfureto.

Em proteínas, as ligações dissulfureto são formadas entre grupos tiol de resíduos de cisteína. A metionina, o outro aminoácido contendo enxofre, é incapaz de formar este tipo de ligação. Para denotar a ligação, faz-se normalmente referência aos resíduos de cisteína que participam na mesma, por exemplo "Cys26-Cys84", ou mais simplesmente "C26-C84". A cistina é um dipéptido formado por duas cisteínas, considerando-se como o protótipo deste tipo de ligação.

A estrutura de uma ligação dissulfureto pode ser descrita pelo seu ângulo diedral \chi_{ss} entre os átomos C^{\beta}-S^{\gamma}-S^{\gamma}-C^{\beta}, e é normalmente próximo de 90º.

A ligação dissulfureto estabiliza o enrolamento proteico de diversas formas:

  1. Mantêm porções da proteína juntas, tornando-a mais estável se enrolada de forma correcta, ou seja, estruturas em que não ocorre enrolamento correcto da proteína são termodinamicamente menos estáveis.
  2. A ligação pode fazer parte de um núcleo hidrofóbico da proteína, isto é, resíduos hidrofóbicos poder-se-ão concentrar na zona da ligação interagindo através de interacções hidrofóbicas.

Como resultado destes efeitos, uma ligação dissulfureto aumenta efectivamente a concentração local de resíduos de aminoácidos e diminui a quantidade de moléculas de água nessa zona. Como as moléculas de água podem destruir ligações de hidrogénio, desestabilizando estruturas secundárias, a ligação dissulfureto ajuda também na estabilização deste nível de estrutura proteica.

Ligações dissulfeto em proteínas são formadas por reações câmbio tiol-dissulfeto.

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