Ligação dissulfeto

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Em Química, uma ligação dissulfeto, em nomenclatura mais antiga ligação dissulfureto, é uma ligação covalente simples resultante da junção de dois grupos tiol. A ligação é por vezes designada ponte dissulfeto (ou dissulfureto). Formalmente, a ligação é denominada persulfureto, por analogia à ligação peróxido (R-O-O-R', em que R e R' são radicais orgânicos), mas esta terminologia é raramente usada fora da Bioquímica, Química Bioinorgânica e Química Bioorgânica.

As ligações dissulfureto são formadas a partir da oxidação de grupos sulfidrilo (ou tiol, -SH). Também existem ligações trissulfureto quando se tratam de três átomos de enxofre ligados em série; formalmente, essa ligação é, no entanto, duas ligações dissulfureto consecutivas.

Formação de uma ligação dissulfureto entre duas cadeias laterais de cisteína numa proteína.

Em proteínas[editar | editar código-fonte]

Ponte dissulfeto é uma das quatro forças que estabilizam as proteínas. A ponte dissulfeto é formada entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação catalisada por enzimas específicas, pontes dissulfeto são raramente encontradas em proteínas intracelulares, sendo mais frequentes em proteínas secretadas para o meio extracelular. Este é o caso da Insulina que apresenta três pontes dissulfeto residuos da ponte do dissulfeto

As ligações dissulfureto têm um papel importante na manutenção da estrutura de algumas proteínas, em particular proteínas que são excretadas para o meio extracelular. Como a maioria dos ambientes intracelulares têm um carácter redutor, as ligações dissulfureto são, com algumas excepções, instáveis no citoplasma.

A cistina (representada aqui na sua forma não ionizada) é composta por duas cisteínas ligadas por uma ligação dissulfureto.

Em proteínas, as ligações dissulfureto são formadas entre grupos tiol de resíduos de cisteína. A metionina, o outro aminoácido contendo enxofre, é incapaz de formar este tipo de ligação. Para denotar a ligação, faz-se normalmente referência aos resíduos de cisteína que participam na mesma, por exemplo "Cys26-Cys84", ou mais simplesmente "C26-C84". A cistina é um dipéptido formado por duas cisteínas, considerando-se como o protótipo deste tipo de ligação.

A estrutura de uma ligação dissulfureto pode ser descrita pelo seu ângulo diedral \chi_{ss} entre os átomos C^{\beta}-S^{\gamma}-S^{\gamma}-C^{\beta}, e é normalmente próximo de 90º.

A ligação dissulfureto estabiliza o enrolamento proteico de diversas formas:

  1. Mantêm porções da proteína juntas, tornando-a mais estável se enrolada de forma correcta, ou seja, estruturas em que não ocorre enrolamento correcto da proteína são termodinamicamente menos estáveis.
  2. A ligação pode fazer parte de um núcleo hidrofóbico da proteína, isto é, resíduos hidrofóbicos poder-se-ão concentrar na zona da ligação interagindo através de interacções hidrofóbicas.

Como resultado destes efeitos, uma ligação dissulfureto aumenta efectivamente a concentração local de resíduos de aminoácidos e diminui a quantidade de moléculas de água nessa zona. Como as moléculas de água podem destruir ligações de hidrogénio, desestabilizando estruturas secundárias, a ligação dissulfureto ajuda também na estabilização deste nível de estrutura proteica.

Ligações dissulfeto em proteínas são formadas por reações câmbio tiol-dissulfeto.

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