Piruvato desidrogenase

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piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 1
Indicadores
Símbolo PDHA1
Símbolos alt. PDHA
HUGO 8806
Entrez 5160
OMIM 300502
RefSeq NM_000284
UniProt P08559
Outros dados
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. X p22.1
piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 2
Indicadores
Símbolos alt. PDHAL
HUGO 8807
Entrez 5161
OMIM 179061
RefSeq NM_005390
UniProt P29803
Outros dados
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. 4 q22-q23
piruvato desidrogenase (lipoamida) beta
Indicadores
Símbolo PDHB
HUGO 8808
Entrez 5162
OMIM 179060
RefSeq NM_000925
UniProt P11177
Outros dados
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. 3 p21.1-14.2

A piruvato desidrogenase é o primeiro componente do complexo enzimático piruvato desidrogenase. EC 1.2.4.1.

Função[editar | editar código-fonte]

E1 executa a primeira de duas reacções no complexo. Elas são:

Regulação[editar | editar código-fonte]

Fosforilação de E1 pela piruvato desidrogenase quinase inactiva E1 E subsequentemente todo o complexo.

Esta acção é revertida pela piruvato desidrogenase fosfatase.

Genes[editar | editar código-fonte]

E1 é uma proteína multimérica:

  • As E1 de mamíferos, incluindo a E1 humana, são tetraméricas, compostas de duas subunidades α e duas subunidades β.[1]
  • algumas E1 bacterianas, incluindo a E1 de Escherichia coli, são compostas por duas subunidades similares, cada uma delas com uma massa molecular tão grande quanto a soma das subunidades α e β.[2]

Outras formas[editar | editar código-fonte]

Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). Esta enzima liga a oxidação do piruvato em acetato e dióxido de carbono à redução de ferrocitrocromo. Em E. coli esta enzima é codificada pelo gene pox B e a proteína possui um cofactor flavínico.[3] A enzima aumenta a eficiência do crescimento de E. coli sob condições aeróbica.[4]

Referências

  1. Ciszak E, Korotchkina L, Dominiak P, Sidhu S, Patel M. (2003). "Structural basis for flip-flop action of thiamin pyrophosphate-dependent enzymes revealed by human pyruvate dehydrogenase". J Biol Chem 278 (23): 21240-6. PMID 12651851.
  2. Arjunan P, Nemeria N, Brunskill A, Chandrasekhar K, Sax M, Yan Y, Jordan F, Guest JR, Furey W.. (2002). "Structure of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex E1 component from Escherichia coli at 1.85 A resolution". Biochemistry 41 (16): 5213-21. PMID 11955070.
  3. Recny MA, Hager LP. (1982). "Reconstitution of native Escherichia coli pyruvate oxidase from apoenzyme monomers and FAD". J. Biol. Chem. 257 (21): 12878-86. PMID 6752142.
  4. Abdel-Hamid AM, Attwood MM, Guest JR. (2001). "Pyruvate oxidase contributes to the aerobic growth efficiency of Escherichia coli". Microbiology (Reading, Engl.) 147 (Pt 6): 1483-98. PMID 11390679.