Rubredoxina

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Representação da estrutura da rubredoxina da bactéria redutora de sulfato Desulfovibrio vulgaris (PDB 8RXN). O centro de ferro é representado por uma esfera amarela, ligado a quatro átomos de enxofre (a laranja) pertencentes a resíduos de cisteína.

A rubredoxina é uma pequena metaloproteína com função de transferência electrónica, presente em diversos microorganismos. Contém um centro de ferro não-hémico ligado a quatro resíduos de cisteína por cadeia polipeptídica. É por isso muitas vezes considerada como a mais simples proteína de ferro-enxofre, apesar de não possuir enxofre lábil (isto é, enxofre ligado ao centro metálico sem pertencer à cadeia polipeptídica, sob a forma de iões sulfureto).[1]

A rubredoxina foi descoberta pela primeira vez em 1965, na bactéria Clostridium pasteurianum.[2] [3]

Características estruturais[editar | editar código-fonte]

As rubredoxinas são pequenas proteínas monoméricas, com massa molecular entre os 5000 a 6000 Da, contendo um ião de ferro por proteína.[3] O ião de ferro encontra-se ligado covalentemente à cadeia polipeptídica através dos enxofres da cadeia lateral de quatro resíduos de cisteína, assumindo uma geometria molecular aproximadamente tetraédrica. Estes resíduos de cisteína apresentam espaçamentos bem definidos entre si, usualmente num motivo de sequência Cys-X-X-Cys [...] Cys-X-X-Cys, em que X representa aminoácidos não estritamente conservados entre espécies; os dois motivos Cys-X-X-Cys encontram-se separados por um número variável de aminoácidos.[3] As rubredoxinas são proteínas solúveis, isto é, não possuem domínios proteicos de ligação a membranas.

No estado férrico (oxidado), a rubredoxina apresenta uma intensa cor vermelha, exibindo um característico espectro na região UV-visível.[2]

Função[editar | editar código-fonte]

Muitas das rubredoxinas bioquimicamente caracterizadas até ao presente são provenientes de bactérias redutoras de sulfato. Estas bactérias necessitam de transportadores de electrões com potenciais de redução entre os -400 e -200 mV (versus eléctrodo padrão de hidrogénio) para a redução dissimilatória de sulfato; no entanto, as rubredoxinas têm normalmente potenciais mais elevados, por volta dos 0 mV, o que preclude o seu envolvimento directo neste tipo de metabolismo.[3] Entretanto, foram descobertos outros sistemas em que a rubredoxina pode actuar como dadora de electrões. O primeiro a ser descoberto foi o papel como dadora de electrões à enzima rubredoxina-oxigénio oxidorredutase, ao descobrir-se que a bactéria supostamente anaeróbia Desulfovibrio gigas pode na realidade utilizar dioxigénio como aceitador final de electrões acoplado à oxidação de NADH. [4] Outro sistema consiste na desintoxicação do superóxido em microorganismos anaeróbios e microaerofílicos, actuando a rubredoxina como dadora de electrões para a enzima superóxido redutase.[5] [6]

Proteínas contendo domínios tipo rubredoxina[editar | editar código-fonte]

Algumas proteínas possuem domínios proteicos com enrolamento semelhante à estrutura tridimensional da rubredoxina, incluindo a presença do centro de ferro. Um exemplo é a rubreritrina,[7] [6] cuja função não se encontra totalmente estabelecida mas se encontra relacionada com a desintoxicação de espécies reactivas de oxigénio.[6] [8] Outra proteína, semelhante à rubreritrina, é a redutase do óxido nítrico de Escherichia coli.[9]

A rubredoxina como modelo estrutural e funcional[editar | editar código-fonte]

Devido à seu pequeno tamanho e facilidade de expressão, as rubredoxinas são utilizadas como modelos para compreender determinadas características estruturais e funcionais de metaloproteínas. A modificação de aminoácidos perto do centro de ferro ajuda a compreender o papel da proteína nas propriedades de transferência electrónica.[10] Por ser capaz de mudar o seu estado de oxidação apenas entre os estados ferro(II) e ferro(III), é uma proteína simples de estudar por espectroscopia de Mössbauer e espectroscopia de ressonância paramagnética electrónica (EPR).[1]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. a b Beinert, H.; Holm, R. H.; Münck, E.. (1997). "Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures" (em Inglês). Science 277 (5326): 653–659. Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. DOI:10.1126/science.277.5326.653. ISSN 1095-9203. PMID 9235882.
  2. a b Lovenberg, W.; Sobel, B. E.. (1965). "Rubredoxin: a new electron transfer protein from Clostridium pasteurianum" (em Inglês). Proc Natl Acad Sci U S A 54 (1): 193–199. National Academy of Sciences. ISSN 1091-6490. PMID 5216351.
  3. a b c d Sieker, L. C.; Stenkamp, R. E.; LeGall, J. (1994), Harry D. Peck, Jr., Jean LeGall, ed. (em Inglês), Rubredoxin in crystalline state, Methods Enzymol., 243, Elsevier Inc., pp. 203–216, ISBN 978-0-12-182144-9, http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0076687994430160#, visitado em 30 Outubro 2013 
  4. Gomes, C. M.; Silva, G.; Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M.. (1997). "Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from Desulfovibrio gigas and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin" (em Inglês). J. Biol. Chem. 272 (36): 22502–22508. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. DOI:10.1074/jbc.272.36.22502. ISSN 1083-351X. PMID 9278402.
  5. Jenney Jr., F.E.; Verhagen, M.F.J.M.; Cui, X.; Adams, M.W.W.. (1999). "Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase" (em Inglês). Science 286 (5438): 306–309. Highwire Press/American Association for the Advancement of Science. DOI:10.1126/science.286.5438.306. ISSN 0036-8075. PMID 10514376.
  6. a b c Kurtz Jr., D. M.. (2006). "Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin" (em Inglês). J. Inorg. Biochem. 100 (4): 679–693. Elsevier Inc.. DOI:dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017. ISSN 0162-0134. PMID 16504301.
  7. LeGall, J.; Prickril, B. C.; Moura, I.; Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Huynh, B. H.. (1988). "Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from Desulfovibrio vulgaris that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster" (em Inglês). Biochemistry 27 (5): 1636–1642. American Chemical Society. ISSN 1520-4995. PMID 2835096.
  8. Sztukowska, M.; Bugno, M.; Potempa, J.; Travis, J.; Kurtz Jr., D. M.. (2002). "Role of rubrerythrin in the oxidative stress response of Porphyromonas gingivalis" (em Inglês). Mol. Microbiol. 44 (2): 479–488. 10.1046/j.1365-2958.2002.02892.x. DOI:10.1046/j.1365-2958.2002.02892.x. ISSN 1365-2958. PMID 11972784.
  9. Gomes, C. M.; Giuffrè, A.; Forte, E.; Vicente, J. B.; Saraiva, L. M.; Brunori, M.; Teixeira, M.. (2002). "A Novel Type of Nitric-oxide Reductase. Escherichia coli Flavorubredoxin" (em Inglês). Journal of Biological Chemistry 277 (28): 25273–25276. American Society for Biochemistry and Molecular Biology. DOI:10.1074/jbc.M203886200. ISSN 00219258. PMID 12101220.
  10. Kümmerle, R.; Zhuang-Jackson, H.; Gaillard, J., Moulis, J. M.. (1997). "Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties" (em Inglês). Biochemistry 36 (50): 15983–15991. American Chemical Society. DOI:10.1021/bi971636e. ISSN 1520-4995 ISSN: 1520-4995. PMID 9398333.