Transglutaminase

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A transglutaminase tissular é uma enzima de múltiplas funções, agindo na apoptose, na diferenciação celular, na fusão do fibrinogênio como parte da cascata de coagulação, na formação do citoesqueleto da membrana celular. As ligações protéicas cruzadas catalisadas pela transglutaminase participam na estabilização dos corpos apoptóticos. Previnem o extravasamento do seu conteúdo e conseqüente ativação inflamatória e exposição de proteínas próprias que poderiam levar a um processo de autoimunidade.[1]

A transglutaminase microbiana é uma enzima utilizada na indústria alimentícia para alterar a consistência do alimento original, através da polimerização das proteínas.[2] [3] Uma das principais ações da transglutaminase é catalisar a ligação entre o grupo ε-amino de um resíduo de lisina com o grupo γ-carboxamida (acila) de um resíduo de glutamina, criando uma ponte intra ou intermolecular altamente resistente à proteólise.[4] Isto resulta na formação de ligações covalentes entre aminoácidos da mesma proteína e entre várias moléculas de proteínas, promovendo a sua polimerização.[5]
A transglutaminase microbiana começou a ser usada na indústria alimentícia para preparação de alimentos como o kamaboko, uma pasta de peixe tradicional no Japão. A realização de algumas pesquisas pelos laboratórios de pesquisa alimentar em Kawasaki (Life Science Laboratories) da Ajinomoto no Japão, no final dos anos 80 com a transglutaminase microbiana do Streptoverticillium mobaraense incentivou seu uso para outras aplicações. [6] A polimerização de proteínas com a transglutaminase é utilizada na indústria de laticínios para diminuir a sinérese e aumentar a viscosidade e a consistência dos queijos de coalho e iogurtes. Já se demonstrou que o tratamento com a transglutaminase reduz a alergenicidade de alimentos como o trigo e o leite de vaca,[7] [8] [9] sendo uma estratégia promissora para a criação de alergoides para dessensibilização.[10]

Notas e referências

  1. Piacentini M, Colizzi V. Tissue transglutaminase: apoptosis versus autoimmunity. Immunology Today 1999; 20:130-4.
  2. Eissa AS, Bisram S, Khan SA. Polymerization and gelation of whey protein isolates at low pH using transglutaminase enzyme. J Agric Food Chem 2004; 52:4456-64.
  3. Aboumahmoud R, Savello P. Crosslinking of Whey Protein by Transglutaminase. J. Dairy Sci. 1990; 73:256-63.
  4. Cozzolino A, Di Pierro P, Mariniello L, Sorrentino A, Masi P, Porta R. Incorporation of whey proteins into cheese curd by using transglutaminase. Biotechnol Appl Biochem 2003; 38:289-95.
  5. Eissa AS, Puhl C, Kadla JF, Khan SA. Enzymatic Cross-Linking of β-Lactoglobulin: Conformational Properties Using FTIR Spectroscopy. Biomacromolecules 2006; 7:1707-13.
  6. Jaros D, Partschefeld C, Henle T, Rohm H. Transglutaminase in dairy products: chemistry, physics, applications. Journal of Texture Studies 2006; 37:113-55.
  7. Watanabe J, Tanabe S, Watanabe M, Shinmoto H, Sonoyama K. The production of hypoallergenic wheat flour and the analysis of its allergy suppressive effects. Biofactors. 2004;22(1-4):295-7.
  8. Villas-Boas MB, Vieira KP, Trevizan G, Zollner RL, Netto FM. The effect of transglutaminase-induced polymerization in the presence of cysteine on beta-lactoglobulin antigenicity. International Dairy Journal 2010; 20:386-92.
  9. Olivier CE, Villas-Boas MB, Netto FM, Zollner RdL. Allergenicity of Bos d 5 in children with cow's milk allergy is reduced by transglutaminase polymerization. Ped Allergy Immunol Pulmonol 2012; 25:30-3.
  10. Olivier CE, Lima RPS, Pinto DG, Santos RAPG, Silva GKM, Lorena SLS, Villas-Boas MB, Netto FM, Zollner RL: In search of a tolerance-induction strategy for cow's milk allergies: significant reduction of beta-lactoglobulin allergenicity via transglutaminase/cysteine polymerization. CLINICS. 2012, 67(10):1171-1179.http://www.clinics.org.br/uploads/artigos/cln-67-10/cln-67-10-1171.pdf
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