Vault (organela)

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Estrutura do complexo vault de uma célula do fígado de rato.

A vault ou vault ribonucleoproteína citoplasmática é uma organela eucariótica , cuja função não é totalmente compreendida. Descoberto e isolado com sucesso pelo biólogo celular Nancy Kedersha e o bioquímico Leonard Rome da Escola de medicina do UCLA em 1980, as vaults são organelas citoplasmáticas que sob um microscópio eletrônico se assemelham a arcos da abóboda do teto de uma catedral, com simetria de 39 vezes.[1] They are present in many types of eukaryotic cells and appear to be highly conserved amongst eukaryotes.[2] As vaults tornar-se parte de balsas lipídicas, onde podem desempenhar o papel de combater patogénios.[3]

Morfologia[editar | editar código-fonte]

Asvaults são grandes partículas de ribonucleoproteínas. Têm cerca de 3 vezes o tamanho de uma ribossomo e pesam cerca de 13 M Da, elas são encontradas em variadas céluas eucarióticas.[4] As vaults consistem principalmente de proteína s, o que torna difícil as técnicas de contraste convencionais. A estrutura da proteína é composta por muitos vaults de protéina principal (MVP) ligadas a uma das duas proteínas vault menores. Dois grandes complexos de vários vaults MVP e uma proteína menor juntas para formarem a organela vault. Elas também contêm pequenas RNA de vaults (vRNAs, também conhecido como vtRNAs) de 86-141 com bases.[5]

Função[editar | editar código-fonte]

Apesar de não estar completamente esclarecido, as vaults têm sido associados aos poros do complexo nuclear e sua forma octogonal parece suportar isso.[6] Concluiu-se que a função das vaults é o transporte de moléculas, tais como ARNm, a partir da núcleo a partes do citoplasma.[7] Pensa-se também que vaults desempenham papel na síntese de proteínas.[8]

Associação com cancer[editar | editar código-fonte]

No final de 1990, os pesquisadores descobriram que as vaults (especialmente a MVP) apareciam sobre-expressas em pacientes com câncer que foram diagnosticados com resistência a drogas, que é a resistência contra muitos tratamentos de quimioterapia.[9] Embora isto não prova que o aumento do número de vaults levam à resistência aos medicamentos isso demonstra algum tipo de envolvimento. Essa característica tem o potencial ajudar a descobrir os mecanismos por trás da resistência aos fármacos em células tumorais e melhorar os fármacos anticancerígenos.[10]

Conservação evolutiva[editar | editar código-fonte]

As células da Drosophila melanogaster não possuem vaults

As vaults foram identificadas em mamíferos, anfíbio s, aves e Dictyostelium discoideum [2] O modelo de vault usado pelo banco de dados Pfam idenditifou homólogos em Paramecium tetraurelia, Kinetoplastea, muitos vertebrados, uma cnidaria, Moluscoss, Trichoplax adhaerens, platelmintos, Echinococcus granulosus e Choanoflagellata.[11]

Embora as vaults têm sido observadas em muitas espécies eucarióticas, algumas espécies não parecem ter a proteína. Estas incluem:[12]

Estas quatro espécies são organismo modelo para plantas, nematóides, genética animal e fungos, respectivamente. Apesar destas excepções, o elevado grau de semelhança de vaults em organismos que têm implica algum tipo de importância evolutiva.[2]

Referências

  1. Tanaka H, Kato K, Yamashita E, et al.. (January 2009). "The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution". Science 323 (5912): 384–8. DOI:10.1126/science.1164975. PMID 19150846.
  2. a b c Kedersha NL, Miquel MC, Bittner D, Rome LH. (1990). "Vaults. II. Ribonucleoprotein structures are highly conserved among higher and lower eukaryotes.". J Cell Biol 110 (4): 895–901. DOI:10.1083/jcb.110.4.895. PMID 1691193.
  3. Tanaka H, Kato K, Yamashita E, et al.. (January 2009). "The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution". Science 323 (5912): 384–8. DOI:10.1126/science.1164975. PMID 19150846.
  4. Kedersha N. L., Heuser J. E., Chugani D. C., Rome L. H.. (1991). "Vaults. III. Vault ribonucleoprotein particles open into flower-like structures with octagonal symmetry". J. Cell Biol 112 (2): 225–235. DOI:10.1083/jcb.112.2.225. PMID 1988458.
  5. van Zon A, Mossink MH, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA. (September 2003). "The vault complex". Cell. Mol. Life Sci. 60 (9): 1828–37. DOI:10.1007/s00018-003-3030-y. PMID 14523546.
  6. Unwin P. N. T., Milligan R. A.. (1982). "A large particle associated with the perimeter of the nuclear pore complex". J. Cell Biol 93 (1): 63–75. DOI:10.1083/jcb.93.1.63. PMID 7068761.
  7. Chugani DC, Rome LH, Kedersha NL. (September 1993). "Evidence that vault ribonucleoprotein particles localize to the nuclear pore complex". J. Cell. Sci. 106: 23–9. PMID 8270627.
  8. Cannon, Joseph N.; Stanfield, Cindy L; Niles, Mary Jane; Germann, William J. Principles of human physiology. 3rd ed. San Francisco: Pearson/Benjamin Cummings, 2007. p. 41. ISBN 978-0-8053-8286-0
  9. Mossink MH, van Zon A, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA. (October 2003). "Vaults: a ribonucleoprotein particle involved in drug resistance?". Oncogene 22 (47): 7458–67. DOI:10.1038/sj.onc.1206947. PMID 14576851.
  10. Kickhoefer VA, Vasu SK, Rome LH. (May 1996). "Vaults are the answer, what is the question?". Trends Cell Biol. 6 (5): 174–8. DOI:10.1016/0962-8924(96)10014-3. PMID 15157468.
  11. http://pfam.sanger.ac.uk/family/PF01505 Major Vault Protein repeat Pfam family
  12. Rome L, Kedersha N, Chugani D. (1991). "Unlocking vaults: organelles in search of a function.". Trends Cell Biol 1 (2-3): 47–50. DOI:10.1016/0962-8924(91)90088-Q. PMID 14731565.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]