Amiloide
Amilóides são fibrilas proteicas que podem depositar em vários tecidos (epitelial, ósseo, muscular, etc.), prejudicando a função de vários órgãos (rins, pulmões, coração, intestino, cérebro, etc). Os amilóides não são tão raros como se acredita. Ocorrem em mais de 10% dos casos de doenças que iniciam com o sintoma da proteinúria.[1]
Sabe-se que os amiloides surgem de muitas proteínas diferentes.[2][3] Essas cadeias polipeptídicas geralmente formam estruturas de folhas β que se agregam em fibras longas; no entanto, polipeptídeos idênticos podem se dobrar em várias conformações amilóides distintas.[4] A diversidade das conformações pode ter levado a diferentes formas das doenças dos príons.[5] As fibrilas amilóides são agregados de proteínas fibrosas auto-montadas que estão associadas a várias doenças atualmente incuráveis, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson.
Detecção de danos cerebrais[editar | editar código-fonte]
As fibrilas amilóides são moldadas pelo peptídeo beta-amilóide e pela proteína Tau, que são dois dos alvos mais procurados para o desenvolvimento de terapias para tratar a doença de Alzheimer e doenças semelhantes. As estruturas fibrilas se espalham pelo cérebro, movendo-se de uma célula para outra. Pensa-se que isso leve à degeneração dos neurônios, causando danos cerebrais e prejuízos cognitivos, como perda de memória.[6]
Desvendar os detalhes estruturais das fibrilas amilóides pode solicitar a detecção de pontos fracos que podem ser direcionados para o tratamento e preparar o caminho para o desenvolvimento de ferramentas de diagnóstico mais confiáveis. Um estudo descobriu uma solução. Demonstrou que as nanopartículas aniônicas anfifílicas de ouro com um diâmetro em torno de 3 nm poderiam efetivamente marcar a borda das fibrilas amilóides em um estado hidratado. Isso facilita a visualização das diversas fibrilas amilóides.[7]
Referências
- ↑ informação retirada do livro "Nephron: The Functional Unit of the Kidney"
- ↑ Chiti F, Dobson CM (junho 2017). «Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade». Annual Review of Biochemistry. 86: 27–68. PMID 28498720. doi:10.1146/annurev-biochem-061516-045115
- ↑ Ramirez-Alvarado M, Merkel JS, Regan L (agosto 2000). «A systematic exploration of the influence of the protein stability on amyloid fibril formation in vitro». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (16): 8979–84. Bibcode:2000PNAS...97.8979R. PMC 16807
. PMID 10908649. doi:10.1073/pnas.150091797
- ↑ Erro de citação: Etiqueta
<ref>inválida; não foi fornecido texto para as refs de nomepm11076514 - ↑ Toyama BH, Weissman JS (2011). «Amyloid structure: conformational diversity and consequences». Annual Review of Biochemistry. 80: 557–85. PMC 3817101. PMID 21456964. doi:10.1146/annurev-biochem-090908-120656
- ↑ «Unmasking the diversity of amyloid fibrils» (em inglês). 13 de março de 2020
- ↑ Cendrowska, Urszula; Silva, Paulo Jacob; Ait-Bouziad, Nadine; Müller, Marie; Guven, Zekiye Pelin; Vieweg, Sophie; Chiki, Anass; Radamaker, Lynn; Kumar, Senthil T. (11 de março de 2020). «Unraveling the complexity of amyloid polymorphism using gold nanoparticles and cryo-EM». Proceedings of the National Academy of Sciences (em inglês). ISSN 0027-8424. PMID 32161130. doi:10.1073/pnas.1916176117
