Betalactamase
β-lactamase | |||||||
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Representação da estrutura da β-lactamase de Streptomyces albus. PDB 1BSG | |||||||
Indicadores | |||||||
Número EC | 3.5.2.6 | ||||||
Número CAS | 9073-60-3-- | ||||||
Bases de dados | |||||||
IntEnz | IntEnz | ||||||
BRENDA | BRENDA | ||||||
ExPASy | NiceZyme | ||||||
KEGG | KEGG | ||||||
MetaCyc | via metabólica | ||||||
PRIAM | PRIAM | ||||||
Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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Betalactamases (β-lactamases) são enzimas produzidas por algumas bactérias e são responsáveis por sua resistência a antibióticos beta-lactâmicos como as penicilinas, cefalosporinas, cefamicinas e carbapenemas. Estes antibióticos têm como elemento comum em suas estruturas moleculares um anel de quatro átomos conhecido como beta-lactama. A enzima lactamase quebra este anel, desativando as propriedades antibacterianas da molécula.
Antibióticos beta-lactâmicos são usados para tratar um largo espectro de bactérias Gram-positivas e Gram-negativas. As beta-lactamases produzidas por organismos Gram-positivos são usualmente secretadas.
Penicilinase
[editar | editar código-fonte]A penicilinase é um tipo específico de lactamase que apresenta especificidade para penicilinas atuando através da hidrólise do anel beta-lactama. Pesos moleculares de várias penicilinases situam-se próximo de 50 000 Daltons.
Abraham e Chain, utilizando colônias de E.coli, isolaram esta enzima pela primeira vez em 1940.[1]
Referências
- ↑ Abraham EP, Chain E (1940). «An enzyme from bacteria able to destroy penicillin». Nature. 46. 837 páginas