Caspase 3

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Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase
Renderização PDB baseado em 1rhk.
Estruturas disponíveis
PDB Busca de ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos CASP3; CPP32; CPP32B; SCA-1
IDs externos OMIM: 600636 MGI107739 HomoloGene37912 ChEMBL: 2334 GeneCards: CASP3 Gene
Número EC 3.4.22.56
Padrões de expressão do ARN
PBB GE CASP3 202763 at.png
Mais dados de expressão
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 836 12367
Ensembl ENSG00000164305 ENSMUSG00000031628
UniProt P42574 P70677
RefSeq (mRNA) NM_004346 NM_001284409
RefSeq (proteína) NP_004337 NP_001271338
Localização (UCSC) Chr 4:
185.55 – 185.57 Mb
Chr 8:
46.62 – 46.64 Mb
Busca PubMed [1] [2]

A caspase 3 é um das caspases existentes. Interage com a caspase 8.

O gene correspondente codifica uma proteína que é membro da família das proteases de cisteína-aspartato. A activação sequêncial das caspases desempenha um papel central na fase de execução da apoptose celular. As caspases existem como pró-enzimas inactivas que depois sofrem um processamento proteolítico em resíduos de aspartato, para produzirem duas subunidades, uma pequena e outra grande, que dimerizam para formar a enzima activa. Esta enzima faz a clivagem e a activação da caspase 6, caspase 7 e caspase 9. A própria proteína é processada pela caspase 8, caspase 9 e caspase 10. É a caspase predominante envolvida na clivagem da proteína percursora amilóide-beta 4A, que está associada à morte neuronal na doença de Alzheimer. O splicing alternativo deste gene resulta em dois transcritos que codificam a mesma proteína.[1]

A Caspase 3 mostrou interação com:

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. "Entrez Gene: CASP3 caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase". 
  2. Guo, Yin; Srinivasula Srinivasa M, Druilhe Anne, Fernandes-Alnemri Teresa, Alnemri Emad S (2002). "Caspase-2 induces apoptosis by releasing proapoptotic proteins from mitochondria". J. Biol. Chem. (United States [s.n.]) 277 (16): 13430–7. doi:10.1074/jbc.M108029200. ISSN 0021-9258. PMID 11832478. 
  3. Srinivasula, S M; Ahmad M, Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri E S (1996). "Molecular ordering of the Fas-apoptotic pathway: the Fas/APO-1 protease Mch5 is a CrmA-inhibitable protease that activates multiple Ced-3/ICE-like cysteine proteases". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES [s.n.]) 93 (25): 14486–91. doi:10.1073/pnas.93.25.14486. ISSN 0027-8424. PMC 26159. PMID 8962078. 
  4. Shu, H B; Halpin D R, Goeddel D V (1997). "Casper is a FADD- and caspase-related inducer of apoptosis". Immunity (UNITED STATES [s.n.]) 6 (6): 751–63. doi:10.1016/S1074-7613(00)80450-1. ISSN 1074-7613. PMID 9208847. 
  5. Han, D K; Chaudhary P M, Wright M E, Friedman C, Trask B J, Riedel R T, Baskin D G, Schwartz S M, Hood L (1997). "MRIT, a novel death-effector domain-containing protein, interacts with caspases and BclXL and initiates cell death". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES [s.n.]) 94 (21): 11333–8. doi:10.1073/pnas.94.21.11333. ISSN 0027-8424. PMC 23459. PMID 9326610. 
  6. Forcet, C; Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen D E, Mehlen P (2001). "The dependence receptor DCC (deleted in colorectal cancer) defines an alternative mechanism for caspase activation". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States [s.n.]) 98 (6): 3416–21. doi:10.1073/pnas.051378298. ISSN 0027-8424. PMC 30668. PMID 11248093. 
  7. Samali, A; Cai J, Zhivotovsky B, Jones D P, Orrenius S (1999). "Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells". EMBO J. (ENGLAND [s.n.]) 18 (8): 2040–8. doi:10.1093/emboj/18.8.2040. ISSN 0261-4189. PMC 1171288. PMID 10205158. 
  8. Xanthoudakis, S; Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson D W (1999). "Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis". EMBO J. (ENGLAND [s.n.]) 18 (8): 2049–56. doi:10.1093/emboj/18.8.2049. ISSN 0261-4189. PMC 1171289. PMID 10205159. 
  9. Ruzzene, Maria; Penzo Daniele, Pinna Lorenzo A (2002). "Protein kinase CK2 inhibitor 4,5,6,7-tetrabromobenzotriazole (TBB) induces apoptosis and caspase-dependent degradation of haematopoietic lineage cell-specific protein 1 (HS1) in Jurkat cells". Biochem. J. (England [s.n.]) 364 (Pt 1): 41–7. ISSN 0264-6021. PMC 1222543. PMID 11988074. 
  10. Chen, Y R; Kori R, John B, Tan T H (2001). "Caspase-mediated cleavage of actin-binding and SH3-domain-containing proteins cortactin, HS1, and HIP-55 during apoptosis". Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States [s.n.]) 288 (4): 981–9. doi:10.1006/bbrc.2001.5862. ISSN 0006-291X. PMID 11689006. 
  11. Tamm, I; Wang Y, Sausville E, Scudiero D A, Vigna N, Oltersdorf T, Reed J C (1998). "IAP-family protein survivin inhibits caspase activity and apoptosis induced by Fas (CD95), Bax, caspases, and anticancer drugs". Cancer Res. (UNITED STATES [s.n.]) 58 (23): 5315–20. ISSN 0008-5472. PMID 9850056. 
  12. Shin, S; Sung B J, Cho Y S, Kim H J, Ha N C, Hwang J I, Chung C W, Jung Y K, Oh B H (2001). "An anti-apoptotic protein human survivin is a direct inhibitor of caspase-3 and -7". Biochemistry (United States [s.n.]) 40 (4): 1117–23. doi:10.1021/bi001603q. ISSN 0006-2960. PMID 11170436. 
  13. Lee, Z H; Lee S E, Kwack K, Yeo W, Lee T H, Bae S S, Suh P G, Kim H H (2001). "Caspase-mediated cleavage of TRAF3 in FasL-stimulated Jurkat-T cells". J. Leukoc. Biol. (United States [s.n.]) 69 (3): 490–6. ISSN 0741-5400. PMID 11261798. 
  14. Leo, E; Deveraux Q L, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke H R, Salvesen G S, Reed J C (2001). "TRAF1 is a substrate of caspases activated during tumor necrosis factor receptor-alpha-induced apoptosis". J. Biol. Chem. (United States [s.n.]) 276 (11): 8087–93. doi:10.1074/jbc.M009450200. ISSN 0021-9258. PMID 11098060. 
  15. Suzuki, Y; Nakabayashi Y, Takahashi R (2001). "Ubiquitin-protein ligase activity of X-linked inhibitor of apoptosis protein promotes proteasomal degradation of caspase-3 and enhances its anti-apoptotic effect in Fas-induced cell death". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States [s.n.]) 98 (15): 8662–7. doi:10.1073/pnas.161506698. ISSN 0027-8424. PMC 37492. PMID 11447297. 
  16. Silke, John; Hawkins Christine J, Ekert Paul G, Chew Joanne, Day Catherine L, Pakusch Miha, Verhagen Anne M, Vaux David L (2002). "The anti-apoptotic activity of XIAP is retained upon mutation of both the caspase 3- and caspase 9-interacting sites". J. Cell Biol. (United States [s.n.]) 157 (1): 115–24. doi:10.1083/jcb.200108085. ISSN 0021-9525. PMC 2173256. PMID 11927604. 
  17. Riedl, S J; Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik S W, Liddington R C, Salvesen G S (2001). "Structural basis for the inhibition of caspase-3 by XIAP". Cell (United States [s.n.]) 104 (5): 791–800. doi:10.1016/S0092-8674(01)00274-4. ISSN 0092-8674. PMID 11257232. 
  18. Roy, N; Deveraux Q L, Takahashi R, Salvesen G S, Reed J C (1997). "The c-IAP-1 and c-IAP-2 proteins are direct inhibitors of specific caspases". EMBO J. (ENGLAND [s.n.]) 16 (23): 6914–25. doi:10.1093/emboj/16.23.6914. ISSN 0261-4189. PMC 1170295. PMID 9384571. 
  19. Deveraux, Q L; Takahashi R, Salvesen G S, Reed J C (1997). "X-linked IAP is a direct inhibitor of cell-death proteases". Nature (ENGLAND [s.n.]) 388 (6639): 300–4. doi:10.1038/40901. ISSN 0028-0836. PMID 9230442. 
  20. Suzuki, Y; Nakabayashi Y, Nakata K, Reed J C, Takahashi R (2001). "X-linked inhibitor of apoptosis protein (XIAP) inhibits caspase-3 and -7 in distinct modes". J. Biol. Chem. (United States [s.n.]) 276 (29): 27058–63. doi:10.1074/jbc.M102415200. ISSN 0021-9258. PMID 11359776. 

Leitura de apoio[editar | editar código-fonte]

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