Clatrina

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Clatrina (Bos taurus) ligada a NAD

A clatrina é uma proteína composta por 6 subunidades (3 cadeias pesadas, de 91 kDa, e 3 cadeias leves, de 23-27 kDa) que desempenha um importante papel no processo de formação de vesículas membranares no interior das células eucariontes. Esta proteína forma uma rede poliédrica (em forma de uma bola de futebol), composta por muitas moléculas, que reveste a vesícula a medida que ela se forma. Além de ajudar na biogênese de vesículas, a clatrina parece estar envolvida também no processo de endereçamento destas vesículas.

Para compreender o modo de funcionamento da clatrina, em particular como ela é capaz de formar a rede poliédrica, é necessário que se conheça a sua estrutura tridimensional. Um passo importante para a aquisição desta compreensão foi dado por um grupo de cientistas da University of California (San Francisco) e do MEMOREC (GmbH). Estes cientistas, trabalhando na Macromolecular Crystallography Facility da ALS, determinaram a estrutura tridimensional de uma parte importante da clatrina que está envolvida na montagem da rede.

A molécula de clatrina possui a forma de um tríscele, uma estrutura semelhante à suástica, só que com três pernas curvadas, ao invés de quatro, que estão unidas em um domínio central de trimerização (txd). A estrutura da perna foi determinada pelos pesquisadores por meio de uma técnica denominada de difração anômala de múltiplos comprimentos de onda (MAD). A formação da rede poliédrica envolve a associação de domínios vizinhos próximos e domínios vizinhos distantes.

Os pesquisadores descobriram que cada perna do tríscele é constituída por sete estruturas repetitivas (CHC1-CHC7, clathrin heavy-chain repeat, ou CHCR). Cada uma destas repetições sendo formadas por 10 hélices. Cada repetição possui duas faces que provavelmente associam-se com as faces do tríscele vizinho durante a auto-estruturação da rede poliédrica. Além disso, os pesquisadores descobriram estruturas similares em outras proteínas que são envolvidas na manutenção da integridade do vacúolo e no endereçamento de proteínas, sugerindo um mecanismo comum de interação proteína-proteína.

Referências[editar | editar código-fonte]

  • J.A. Ybe, F.M. Brodsky, K. Lin, S.-H. Liu, L. Chen, R.J. Fletterick, and P.K. Hwang; K. Hofmann and T.N. Earnest. Nature 399 (1999), 371-375.

Ver também[editar | editar código-fonte]

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