Cofator de molibdénio

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Cofator de molibdénio
Alerta sobre risco à saúde
Molybdenum cofactor.svg
Identificadores
Número CAS 872689-63-9
PubChem 25202532
DrugBank DB02137
SMILES
Propriedades
Fórmula química C10H12MoN5O8PS2
Massa molar 521.23 g mol-1
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.
Alguns dos passos biossintéticos que conduzem à pterina de molibdénio, uma molibdopterina.

O cofator de molibdénio é um cofator necessário à atividade de enzimas como sulfito oxidase, xantina oxirredutase e aldeído oxidase.[1] [2] É um composto de coordenação formado entre a molibdopterina (a qual apesar do nome não contém molibdénio) e um óxido de molibdénio.

As molibdopterinas, por seu lado, são sintetizadas a partir do trifosfato de guanosina (ver via sintética à direita).

O cofator de molibdénio funciona diretamente na etilbenzeno desidrogenase, gliceraldeído-3-fosfato ferredoxina oxirredutase e arsenato redutase.

Nos animais e plantas estas enzimas usam o molibdénio ligado ao sítio ativo por meio de um cofator de molibdénio tricíclico. Todas as enzimas que usam o molibdénio já identificadas na natureza usam este cofator, excetuando as filogeneticamente antigas nitrogenases de molibdénio, que fixam o azoto em algumas bactérias e cianobactérias.[3] As enzimas de molibdénio nas plantas e animais catalisam a oxidação e por vezes redução, de determinadas moléculas pequenas, como parte da regulação dos ciclos do azoto, enxofre e carbono.[4]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. Schwarz G (2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. [S.l.: s.n.] 62 (23): 2792–810. doi:10.1007/s00018-005-5269-y. PMID 16261263. 
  2. Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. [S.l.: s.n.] 283 (25): 17370–9. doi:10.1074/jbc.M800985200. PMID 18411266. 
  3. [1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.
  4. Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. [S.l.: s.n.] 22 (5): 503. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727.  |last2= e |author2= redundantes (Ajuda); |last3= e |author3= redundantes (Ajuda); |last4= e |author4= redundantes (Ajuda); |last5= e |author5= redundantes (Ajuda); |last6= e |author6= redundantes (Ajuda); |pages= e |page= redundantes (Ajuda)
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