Enteroquinase

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Estrutura da enteroquínase, uma serina protease transmembrana tipo II (TTSP).

Enteroquínase ou enteropeptidase é uma enzima produzida pelas células do duodeno durante a passagem de alimento e responsável por catalizar tripsinogênio em tripsina. Além de ativar o tripsinógeno, também atua como protease catalisando a hidrólise de ligações peptídicas de proteínas e polipéptidos.[1]

Função

A enteropeptidase possui atividade do tipo tripsina, clivando proteínas quando encontra sequência de vários aspartatos e uma lisina (Asp-Asp-Asp-Asp-Lis). O tripsinógeno tem essa sequência e quando sofre lise nesse local é ativado em tripsina. O tripsinógeno é a forma inativa da enzima tripsina, uma enzima importante na digestão de proteínas, produzida pelo pâncreas exócrino e que chega ao intestino inativa no suco pancreático). A tripsina ativa então outras proteases como quimotripsinogénio, procarboxipeptidases e proelastases.[2]

Deficiência

A falta de enteroquínase resulta em menor digestão e absorção de proteínas. Nos seres humanos, a enteropeptidase é codificada pelo gene PRSS7 (também conhecido como ENTK) no cromossoma 21q21. Algumas mutações ou defeitos deste gene resulta em uma doença recessiva rara caracterizada por desnutrição grave e muito perigosa para crianças afetadas.[3]

Referências

  1. http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/enterokinase
  2. Kunitz M (March 1939). "Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase". J. Gen. Physiol. 22 (4): 429–46. doi:10.1085/jgp.22.4.429. PMC 2141988. PMID 19873112.
  3. Holzinger A, Maier EM, Bück C, Mayerhofer PU, Kappler M, Haworth JC, Moroz SP, Hadorn HB, Sadler JE, Roscher AA (January 2002). "Mutations in the proenteropeptidase gene are the molecular cause of congenital enteropeptidase deficiency". Am. J. Hum. Genet. 70 (1): 20–5. doi:10.1086/338456. PMC 384888. PMID 11719902.