Diferenças entre edições de "Hemo"

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O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O<sub>2</sub> no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Lin|primeiro=Ying-Wu|ultimo2=Wang|primeiro2=Jiangyun|data=2013-12|titulo=Structure and function of heme proteins in non-native states: A mini-review|url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0162013413001785|jornal=Journal of Inorganic Biochemistry|volume=129|paginas=162–171|doi=10.1016/j.jinorgbio.2013.07.023|issn=0162-0134}}</ref>
 
A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos eritrócitos e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/940090828|título=Bioquímica|ultimo=Donald.|primeiro=Voet,|data=2013|editora=Artmed|edicao=4. ed|local=Porto Alegre|isbn=9788582710043|oclc=940090828}}</ref>
O grupo hemo possui um [[átomo]] de [[ferro]] ferroso "Fe++" para exercer a função de ligação com o [[oxigênio]] em [[Célula sanguínea|células sanguíneas]], parte se liga a um resíduo de histidina da globina e outra a uma molécula de oxigênio, a mioglobina possui um grupo heme na sua cadeia polipeptídica a hemoglobina possui quatro grupos heme.
 
A sua ligação com oxigênio depende de uma pressão parcial de oxigênio determinada como P que corresponde a 50% dos seus sítios de ligações, a hemoglobina precisa de um P igual a 26mmHg para ocupar 50% dos seus sítios; a mioglobina como possui apenas um grupo heme, requer 1mmHg para ocupar P. Por isso sua importância, durante uma atividade física a concentração de oxigênio diminui e essas moléculas deixam a hemoglobina por essa diminuição de P, a mioglobina capta essas moléculas e transporta para os tecidos.
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O succinato proveniente da descarboxilação do alfa cetoglutarato em conjunto com a glicina são as moléculas chave para a formação do grupo heme.
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