Estrutura da proteína

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Estrutura da proteína ou estrutura proteica é o arranjo tridimensional de átomos em uma molécula de cadeia de aminoácidos. Proteínas são polímeros ― especificamente polieptídeos ― formados de sequências de aminoácidos, os monômeros do polímero. Um único monômero de aminoácido também pode ser chamado de um resíduo indicando uma unidade de repetição de um polímero. Proteínas formam aminoácidos por reações de condensação, na qual os aminoácidos perdem uma molécula de água por reação a fim de anexar um ao outro com uma ligação peptídica. Por convenção, uma cadeia com menos de 30 aminoácidos é frequentemente identificada como peptídeo, em vez de uma proteína.[1] Para serem capazes de desempenhar sua função biológica, as proteínas se dobram em uma ou mais conformações espaciais específicas dirigidas por um número de interações não covalentes tais como ligação de hidrogênio, interações iônicas, forças de Van der Waals e empacotamento hidrofóbico. Para entender as funções das proteínas em nível molecular, muitas vezes é necessário determinar sua estrutura tridimensional. Este é o tópico do campo científico da biologia estrutural, a qual emprega técnicas tais como cristalografia de raios X, espectroscopia RMN e interferometria de dupla polarização para determinar a estrutura de proteínas.[2][3][4]

As estruturas proteicas variam em tamanho de dezenas a vários milhares de aminoácidos.[5] Por tamanho físico, as proteínas são classificadas como nanopartículas, entre 1–100 nm. Agregados muito grandes podem ser formados a partir de subunidades proteicas. Por exemplo, muitos milhares de moléculas de actina formando um microfilamento.[6]

Uma proteína geralmente sofre mudanças estruturais reversíveis no desempenho de sua função biológica. As estruturas alternativas da mesma proteína são referidas como diferentes isômeros conformacionais, ou simplesmente, conformações e transições entre eles são chamadas alterações conformacionais.[7]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. H. Stephen Stoker (1 de janeiro de 2015). Organic and Biological Chemistry. [S.l.]: Cengage Learning. p. 371. ISBN 978-1-305-68645-8 
  2. Feng W, Pan L, Zhang M.; Combination of NMR spectroscopy and X-ray crystallography offers unique advantages for elucidation of the structural basis of protein complex assembly.; Sci China Life Sci. 2011 Feb;54(2):101-11. doi: 10.1007/s11427-011-4137-2. Epub 2011 Feb 14. PMID: 21318479
  3. Marcus J Swann, Louise L Peel, Simon Carrington, Neville J Freeman; Dual-polarization interferometry: an analytical technique to measure changes in protein structure in real time, to determine the stoichiometry of binding events, and to differentiate between specific and nonspecific interactions; Analytical Biochemistry, Volume 329, Issue 2, 15 June 2004, Pages 190-198
  4. Freeman N. (2006) Dual Polarisation Interferometry: An Optical Technique to Measure the Orientation and Structure of Proteins at the Solid-Liquid Interface in Real Time. In: Déjardin P. (eds) Proteins at Solid-Liquid Interfaces. Principles and Practice. Springer, Berlin, Heidelberg
  5. Brocchieri L, Karlin S (10 de junho de 2005). «Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes». Nucleic Acids Research. 33 (10): 3390–3400. PMC 1150220Acessível livremente. PMID 15951512. doi:10.1093/nar/gki615 
  6. Cooper GM. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Structure and Organization of Actin Filaments.
  7. Ha, Jeung-Hoi and Stewart N Loh. “Protein conformational switches: from nature to design” Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany) vol. 18,26 (2012): 7984-99.