Fator de liberação
| Fator de liberação da cadeia peptídica, classe bacteriana 1 | |
|---|---|
| Indicadores | |
| Símbolo | PCRF |
| Pfam | PF03462 |
| InterPro | IPR005139 |
| Fator de liberação da cadeia peptídica, classe bacteriana 1, domínio PTH, GGQ | |
|---|---|
| Indicadores | |
| Símbolo | RF-1 |
| Pfam | PF00472 |
| InterPro | IPR000352 |
| PROSITE | PS00745 |
| Fator de liberação da cadeia peptídica eRF1/aRF1 | |
|---|---|
| Indicadores | |
| InterPro | IPR004403 |
Um fator de liberação é uma proteína que permite a terminação de tradução ao reconhecer o códon de terminação ou códon de parada em uma sequência mRNA. Eles são chamados assim porque liberam novos peptídeos do ribossomo.
Fundamento[editar | editar código-fonte]
Durante a tradução do mRNA, a maioria dos códons é reconhecida por moléculas de tRNA "carregadas", chamadas de aminoacil-tRNAs, porque estão aderidas a aminoácidos específicos correspondentes ao anticódon de cada tRNA. No código genético padrão, existem três códons de parada do mRNA: UAG ("âmbar"), UAA ("ocre") e UGA ("opala" ou "umber", “marrom-chocolate”). Embora esses códons de parada sejam trigêmeos, assim como os códons comuns, eles não são decodificados por tRNAs. Foi descoberto por Mario Capecchi em 1967 que, em vez disso, os tRNAs normalmente não reconhecem os códons de parada e que o que ele chamou de "fator de liberação" não era uma molécula de tRNA, mas uma proteína.[1] Posteriormente, foi demonstrado que diferentes fatores de liberação reconhecem diferentes códons de parada.[2]
Classificação[editar | editar código-fonte]
Existem duas classes de fatores de liberação. Os fatores de liberação da classe 1 reconhecem os códons de parada; eles se ligam ao sítio A do ribossomo de uma forma que imita o ARNt, liberando o novo polipeptídeo conforme ele desmonta o ribossomo.[3][4] Os fatores de liberação de classe 2 são GTPases que aumentam a atividade dos fatores de liberação de classe 1. Ajuda o FL classe 1 a se dissociar do ribossomo.[5]
Referências
- ↑ Capecchi, MR (Setembro 1967). «Polypeptide chain termination in vitro: isolation of a release factor». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 58 (3): 1144–1151. Bibcode:1967PNAS...58.1144C. PMC 335760
. PMID 5233840. doi:10.1073/pnas.58.3.1144
- ↑ Scolnick, E; Tompkins, R; Caskey, T; Nirenberg, M (Outubro 1968). «Release factors differing in specificity for terminator codons». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 61 (2): 768–774. Bibcode:1968PNAS...61..768S. PMC 225226. PMID 4879404. doi:10.1073/pnas.61.2.768
- ↑ Brown, CM; Tate, WP (Dezembro 1994). «Direct recognition of mRNA stop signals by Escherichia coli polypeptide chain release factor two». The Journal of Biological Chemistry. 269 (52): 33164–33170. PMID 7806547. doi:10.1016/S0021-9258(20)30112-5
- ↑ Scarlett, DJ; McCaughan, KK; Wilson, DN; Tate, WP (Abril 2003). «Mapping functionally important motifs SPF and GGQ of the decoding release factor RF2 to the Escherichia coli ribosome by hydroxyl radical footprinting. Implications for macromolecular mimicry and structural changes in RF2». The Journal of Biological Chemistry. 278 (17): 15095–15104. PMID 12458201. doi:10.1074/jbc.M211024200
- ↑ Jakobsen, CG; Segaard, TM; Jean-Jean, O; Frolova, L; Justesen, J (2001). «[Identification of a novel termination release factor eRF3b expressing the eRF3 activity in vitro and in vivo]». Molekuliarnaia Biologiia. 35 (4): 672–681. PMID 11524954
