Fosfato de carbamoílo sintase
Fosfato de carbamoílo sintase (abreviada na literatura em inglês CPSase, carbamoyl phosphate synthetase) catalisa a síntese dependente de ATP de fosfato de carbamoílo a partir da glutamina (EC 6.3.5.5) ou amônia (EC 6.3.4.16) e bicarbonato.[1] Esta enzima catalisa a reação de ATP e bicarbonato para produzir carboxifosfato e ADP. Carboxifosfato reage com amônia resultando em ácido carbâmico. Por sua vez, o ácido carbâmico reage com um segundo ATP resultando em carbamilfosfato mais ADP.
Representa o primeiro passo comprometido na biossíntese de pirimidina e arginina em procariontes e eucariotas, e no ciclo da ureia na maioria dos vertebrados terrestres.[2] A maioria dos procariontes porta uma forma de CPSase participa em ambas as biossínteses de arginina e pirimidina, entretanto certas bactérias podem apresentar formas distintas.
Referências
- ↑ Simmer JP, Kelly RE, Rinker AG, Scully JL, Evans DR (junho de 1990). «Mammalian carbamyl phosphate synthetase (CPS). DNA sequence and evolution of the CPS domain of the Syrian hamster multifunctional protein CAD». The Journal of Biological Chemistry. 265 (18): 10395–402. PMID 1972379. doi:10.1016/S0021-9258(18)86959-9
- ↑ Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (outubro de 1999). «Carbamoyl phosphate synthetase: an amazing biochemical odyssey from substrate to product». Cellular and Molecular Life Sciences. 56 (5–6): 507–22. PMID 11212301. doi:10.1007/s000180050448
