Globina

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Estrutura da hemoglobina humana. As subunidades de proteína α and β são as vermelhas e azuis, respectivamente, e os grupos hemo, que contêm ferro, são os verdes (ver PDB 1GZX e Proteopedia.

Globina é uma proteína que constitui a parte proteica (apoproteína) da hemoglobina (heteroproteína), sendo hemo o grupo prostético da hemoglobina.

A globina é composta por quatro cadeias polipeptídicas, semelhantes duas a duas. Existem vários tipos de cadeias de globina, designados por letras gregas (alfa, beta, gama, etc.).

Os aminoácidos variam segundo a espécie; dentro da espécie humana, mudam de acordo com a fase de desenvolvimento do organismo - vida embrionária, fetal ou adulta.

Classes de cadeias de globina[editar | editar código-fonte]

Modelo da fita de leghemoglobina do grão de soja (Glycine max), com hemo em glóbulos,[1] de acordo com o PDB (1FSL).
  • Alfa. α
  • Beta. β
  • Gamma.γ
  • Delta.δ
  • Epsilon.ε verlaine
  • Zeta.ξ

As cadeias de globina apresentam uma estrutura complexa:

  1. Estrutura 1ª: determinada pela sequência de aminoácidos que compõem a cadeia.
  2. Estrutura 2ª: enrolada em espiral, com aspecto helicoidal, com alguns tramos dispostos aleatoriamente.
  3. Estrutura 3ª: é a disposição que adota a cadeia no espaço ao dobrar-se sobre si mesma. Esse dobramento dá origem a uma conformação globular, com um espaço vazio perto da superfície, onde se acopla o grupo "hemo".
  4. Estrutura 4ª: resulta da união de várias cadeias polipeptídicas com estrutura terciária.

Referências

  1. Ellis PJ, Appleby CA, Guss JM, Hunter WN, Ollis DL, Freeman HC (1997). «Structure of ferric soybean leghemoglobin a nicotinate at 2.3 A resolution». Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. [S.l.: s.n.] 53 (Pt 3): 302–10. doi:10.1107/S0907444997000292. PMID 15299933. 
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