Lisina

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Lisina
Alerta sobre risco à saúde
L-lysine-2D-skeletal.png L-lysine-monocation-from-hydrochloride-dihydrate-xtal-3D-balls.png
Nome IUPAC ácido 2,6-diaminohexanóico
Identificadores
Número CAS 56-87-1,(enantiômero L
923-27-3 (enantiômero D)
70-54-2 (racêmico)
657-27-2 (monocloridrato)
PubChem 866
ChemSpider 843
SMILES
Propriedades
Fórmula química C6H14N2O2
Massa molar 146.18 g mol-1
Ponto de fusão

224–225 °C (base livre, enantiômero, decompõe-se)[1]
263–264 °C (monocloridrato)[2]
260-263 °C (monocloridrato de DL-lisina)[3]
193 °C (dicloridrato de L-lisina)[1]
187-189 °C (dicloridrato de DL-lisina)[3]

Acidez (pKa) pKCOOH : 2,20 [1]
pKα-NH3+ : 8,90[1]
pKε-NH3+ : 10,28[1]
Compostos relacionados
Alfa-aminoácidos relacionados Ornitina (C5)
Norleucina (ácido 2-amino-hexanoico)
Hidroxilisina (5-hidroxi-lisina)
Ácido diaminopimélico (epsilon-carboxi-lisina)
Compostos relacionados Ácido aminocaproico (ácido 6-amino-hexanoico)
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

A Lisina é um aminoácido polar básico, codificado pelos códons AAA e AAG. Altamente solúvel em água, foi descoberta em 1889 por Edmund Drechsel, que a isolou pela primeira vez a partir da caseína.[4] Sua estrutura foi elucidada três anos depois. Em humanos, o aminoácido lisina é exclusivamente cetogênico.

A degradação do aminoácido lisina em mamíferos ocorre através de duas vias catabólicas: a via de sacaropina e a via do ácido pipecólico. Ambas as vias geram acetil-CoA, importante componente do Ciclo de Krebs.[5][6]

Em circunstâncias normais, um ser humano consome quantidade suficiente de lisina através da alimentação. A falta desse aminoácido pode ocasionar crescimento lento, fadiga, náusea, tontura, perda de apetite e distúrbios reprodutivos. É encontrada principalmente em alimentos ricos em proteínas como: carnes, frutos do mar, produtos à base de soja, leite e derivados. Em menor concentração, é encontrada em verduras e legumes. O excesso de lisina no organismo pode resultar em diarreia, dor de estômago, aumento do colesterol, danos hepáticos e renais.[7][8]

O aminoácido lisina começou a ser adicionado na ração de animais de abate na segunda metade do século passado. Para alguns animais, como porcos, é um aminoácido limitante. A suplementação com lisina proporciona a utilização de rações com componentes mais baratos, porém mantém boas taxas de proteínas e crescimento para os animais. Estima-se que a produção anual do aminoácido ultrapasse 600.000 toneladas.[9]

Efeitos e atuação[editar | editar código-fonte]

Vários estudos já foram realizados para esclarecer o papel da Lisina no organismo e no tratamento de vários problemas de saúde. Alguns desses estudos se contradizem e não há um consenso sobre o papel desse aminoácido em algumas situações.

  • Diminui a replicação viral do vírus da herpes.[10]
  • Possível eficácia no tratamento da osteoporose, por aumentar a absorção de cálcio pelo intestino e reduzir sua eliminação pelos rins.[11]
  • Auxilia no reparo muscular.
  • Reduz os níveis de estresse e ansiedade crônicos.[12][13]
  • Participa na atividade do hormônio do crescimento.[14][15]
  • A Lisina é necessária para a sintetização da carnitina, uma amina quaternária que tem função fundamental na geração de energia pela célula.[16]
  • Estudos preliminares apontam que o sal de lisina do bendazac pode ter efeito positivo no tratamento de catarata.[17]
  • Ajuda a fortalecer o sistema imunológico.[18][19]
  • Sob a ação da vitamina C, a Lisina é convertida em Hidroxilisina, componente do colágeno. A Lisina também está relacionada à produção de elastina.[20]
  • O aminoácido Lisina participa do processo químico responsável pela visão humana, por consequência, a falta desse aminoácido pode acarretar problemas visuais.


Referências

  1. a b c d e Thieme Römpp Online, abgerufen am 19. Juli 2011.
  2. The Merck Index. An Encyclopaedia of Chemicals, Drugs and Biologicals. 14. Auflage, 2006, S. 698, ISBN 978-0-911910-00-1.
  3. a b Organic Syntheses, Coll. Vol. 2, p.374 (1943); Vol. 19, p.61 (1939). pdf
  4. «Lysine». aminoacidsguide.com. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  5. «Lysine metabolism in mammalian brain: an update on the importance of recent discoveries.». ncbi.nlm.nih.gov. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  6. Paulo Arruda. «AO papel da via da sacaropina em diversos modelos biológicos». bv.fapesp.b. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  7. «L-lysine and L-arginine amino acid ratios in food diet». .traditionaloven. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  8. «Lysine». University of Maryland Medical Center. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  9. Yasuhiko Toride. «Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding - Yasuhiko Toride». .fao.org. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  10. «L-Lisina». entendaoherpes.com.br. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  11. Tatiana Zanin. «Alimentos ricos em Lisina». tuasaude.com. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  12. Miro Smriga et al. «Lysine fortification reduces anxiety and lessens stress in family members in economically weak communities in Northwest Syria». pnas.org. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  13. Miro Smriga e Kunio Torii. «L-Lysine acts like a partial serotonin receptor 4 antagonist and inhibits serotonin-mediated intestinal pathologies and anxiety in rats». pnas.org. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  14. Kimberly Pryor e Ward Dean. «Growth Hormone: Amino Acids as GH Secretagogues». vrp.com. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  15. A. Isidori et al. «GROWTH HORMONE AND AMINO ACIDS» (PDF). nutrimaxorganic.com. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  16. Christianne de Faria Coelho et al. «Aplicações clínicas da suplementação de L-carnitina». scielo.br. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  17. Balfour JA e Clissold SP. «Bendazac lysine. A review of its pharmacological properties and therapeutic potential in the management of cataracts.». ncbi.nlm.nih.gov. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  18. Adrian F. Gombart. «The end of the line for neutrophils». bloodjournal. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016. 
  19. Azzarà A et al. «Effects of lysine-arginine association on immune functions in patients with recurrent infections.». Pncbi.nlm.nih.gov. Consultado em 03 de Março de 2014. 
  20. Jim English e Hyla Cass. «The Collagen Connection». nutritionreview.org. Consultado em 20 de Fevereiro de 2016.