Microfilamento

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Microfilamentos MEF.

Os microfilamentos, também chamados de filamentos de actina, constituem um dos tipos de filamentos proteicos encontrados no citoplasma de células eucarióticas, constituindo o citoesqueleto. São compostos principalmente por polímeros de actina que, nas células, são modificados e interagem com várias outras proteínas. Os microfilamentos medem geralmente cerca de 7 nm de diâmetro, e são compostos por duas fitas de actina. As funções dos microfilamentos incluem a citocinese, o movimento ameboide, alterações na forma celular, endocitose e exocitose, contração celular e estabilidade mecânica. Os microfilamentos são delgados, flexíveis e relativamente fortes, resistindo ao encurvamento por forças de compressão e a fraturas por forças de tração de nanonewton. Ao induzir a motilidade celular, uma extremidade do filamento de actina se alonga enquanto a outra se contrai, presumivelmente por motores moleculares de miosina II.[1] Além disso, eles funcionam como parte dos motores moleculares contráteis conduzidos pela actomiosina, em que os filamentos finos servem como plataformas de tração para a contração muscular dependente de ATP e no movimento de pseudópodes. Os microfilamentos têm uma estrutura resistente e flexível que ajuda a célula em movimento.[2]

Estrutura dos microfilamentos[editar | editar código-fonte]

A actina constitui cerca de 5% da constituição proteica animal, sendo metade associada aos filamentos e a outra metade presente em monômeros. Cada filamento pode ser imaginado como uma hélice de fita dupla cuja volta completa se repete a cada 37 nm, com múltiplas interações laterais entre as duas fitas, evitando que elas se separem.[3]

A actina é polimerizada de maneira semelhante à tubulina presente nos microtúbulos, com uma taxa de crescimento maior na extremidade mais (+) e menor na extremidade menos (-). Um filamento de actina sem proteínas associadas é inerentemente instável e pode sofrer dissociação em ambas as extremidades. Nas células vivas, monômeros de actina estão firmemente ligados ao ATP, e, quando um monômero é incorporado a um filamento, o ATP é hidrolisado, gerando ADP. Quando há um ganho na parte mais (+) simultâneo a uma perda na extremidade menos (-), ocorre um fenômeno denominado treadmilling, que resulta na "movimentação" do filamento pelo citosol. Quando as taxas de adição e de perda são iguais, o filamento permanece do mesmo tamanho.[3]

No citoplasma eucariótico, existem inúmeros monômeros de actina que não são adicionados às extremidades dos microfilamentos. Isso ocorre pois as células contêm pequenas proteínas, como a timosina e a profilina, que se ligam aos monômeros de actina do citosol, impedindo que estes sejam adicionados às extremidades dos filamentos de actina.[3]

Referências

  1. Keith Roberts, Martin Raff, Bruce Alberts, Peter Walter, Julian Lewis and Alexander Johnson, Molecular Biology of the Cell, 4th Edition, Routledge, March 2002, hardcover, 1616 pages, 7.6 pounds, ISBN 0-8153-3218-1
  2. Gunning, P. W.; Ghoshdastider, U; Whitaker, S; Popp, D; Robinson, R. C. (2015). «The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments». Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563 
  3. a b c Alberts, Bruce; Bray, Dennis; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (15 de outubro de 2013). «Essential Cell Biolog». doi:10.1201/9781315815015 
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