Piruvato desidrogenase quinase

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Piruvato desidrogenase quinase (também piruvato desidrogenase complexo quinase, PDC quinase, ou PDK (do inglês pyruvate dehydrogenase kinase). Classificada com número EC 2.7.11.2, é uma enzima quinase a qual atua inativando a enzima piruvato desidrogenase por fosforilação por meio de ATP.

PDK participa na regulação do complexo piruvato dehidrogenase da qual piruvato dehidrogenase é o primeiro componente. Tanto PDK e o complexo piruvato dehidrogenase estão localizados na matrix mitocondrial dos eucariotas. O complexo atua em converter piruvato (um produto da glicólise no citosol) a acetilcoenzima A ou "acetil-coA", a qual então é oxidada na mitocôndria para produzir energia, no ciclo de ácido cítrico, também chamado ciclo de Krebs. Por atuar limitando a atividade deste complexo, PDK irá diminuir a oxidação de piruvato na mitocôndra e aumenta a conversão de piruvato em lactato no citosol.

A ação opsta do PDK, nomeada a defosforilação e ativação da piruvato desidrogenase, é catalisada por uma fosfoproteína fosfatase chamada piruvato desidrogenase fosfatase.

Genes[editar | editar código-fonte]

PDK tem quatro isoenzimas:

Regulação[editar | editar código-fonte]

Piruvato desidrogenase quinase é estimulada por ATP, NADH e acetilcoenzima A.

É inibida por ADP, NAD+, CoA-SH e piruvato.

Piruvato desidrogenase quinase é também inibida pela droga ácido dicloroacético o qual tem sido testado como um tratamento de certas doenças metabólicas e está sob investigação como um tratamento de câncer.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]

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