Prenilação
Prenilação, isoprenilação ou lipidação, é a adição de moléculas hidrófobas a uma proteína. É geralmente assumido que os grupos prenilo (3-metil-but-2-en-1-il) facilitam a ligação às membranas celulares, semelhante a âncora de lipídios como a âncora GPI, embora evidência direta seja ainda desconhecida. Grupos prenilo têm mostrado ser importantes para a ligação proteína-proteína através de domínios de ligação prenilo especializados.[1][2]
Prenilação de proteína[editar | editar código-fonte]
Prenilação de proteínas envolve a transferência de um grupo farnesilo, ou umgeranil-geranilo para terminal C de cisteína(s) da proteína alvo. Existem três enzimas que realizam a prenilação na célula, farnesil transferase, Caax protease e geranilgeranil transferase.[3]
Farnesilação é um tipo de prenilação, uma modificação pós-transducional de proteínas, através da qual um grupo isoprenilo é adicionado um resíduo de cisteína.[4] É um processo importante para mediar as interações proteína-proteína e proteína-membrana.[5]
Referências
- ↑ Sinensky, M. and Lutz, R.J. (1992), The prenylation of proteins. Bioessays, 14: 25-31.
- ↑ Wang, M., Casey, P. Protein prenylation: unique fats make their mark on biology. Nat Rev Mol Cell Biol 17, 110–122 (2016).
- ↑ P. J. Casey and M. C. Seabra (1996). «Protein Prenyltransferases». Journal of Biological Chemistry. 271 (10): 5289–5292. doi:10.1074/jbc.271.10.5289 PDF
- ↑ Maltese WA. Posttranslational modification of proteins by isoprenoids in mammalian cells. FASEB J. 1990 Dec;4(15):3319-28.
- ↑ G. Novelli and M. R. D'Apice (2012). «Protein farnesylation and disease». Journal of Inherited Metabolic Disease. 35 (5): 917-926. doi:10.1007/s10545-011-9445-y