Preniltransferase

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Saltar para a navegação Saltar para a pesquisa
Prenultransferases
Estrutura da enzima esqualeno ciclase.[1]

Preniltransferases ou transferases de prenila são uma classe de enzimas que transferem grupos prenila alílicos para moléculas aceptoras.[2]

As preniltransferases são geralmente divididos em duas classes: cis (ou Z) e trans (ou E), dependendo da estereoquímica dos produtos resultantes. Como exemplos de preniltransferases podem-se citar a dimetilaliltranferase e pirofosfato de geranilgeranila sintase. Entre as cis-preniltransferases, pode ser citada a desidrodolicol difosfato sintase (envolvida na produção de um precursor do dolicol).

A subunidade beta das farnesiltransferases é responsável pela ligação em peptideos. A hopeno-esqualeno ciclase é uma enzima bacteriana que catalisa a ciclização do esqualeno em hopeno, um passo chave na biossíntese de hopanóides (triterpenóides).[3] A lanosterol sintase (EC 5.4.99.7) (oxidosqualeno-lanosterol ciclase) catalisa a ciclização do (S)-2,3-epoxiesqualene em lanosterol, o precursor inicial do colesterol, esteróides e vitamina D em vertebrados e do ergosterol em fungos.[4] A cicloartenol sintase (CE 5.4.99.8) (2,3-epoxiesqualeno-cicloartenol ciclase) é uma enzima vegetal que catalisa a ciclização de (S)-2,3-epoxiesqualeno para cicloartenol.

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. Wendt KU, Poralla K, Schulz GE (1997). «Structure and function of a squalene cyclase». Science. 277 (5333): 1811–5. PMID 9295270. doi:10.1126/science.277.5333.1811 
  2. Takahashi S, Koyama T (2006). «Structure and function of cis-prenyl chain elongating enzymes». Chem Rec. 6 (4): 194–205. PMID 16900467. doi:10.1002/tcr.20083 
  3. Schulz GE, Wendt KU, Poralla K (1997). «Structure and function of a squalene cyclase». Science. 277 (5333): 1811–1815. PMID 9295270. doi:10.1126/science.277.5333.1811 
  4. Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). «A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases». Trends Biochem. Sci. 19 (4): 157–158. PMID 8016864. doi:10.1016/0968-0004(94)90276-3