Succinildiaminopimelato transaminase
| succinildiaminopimelato transaminase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.6.1.17 | ||||||
| Número CAS | 9030-46-0-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma succinildiaminopimelato transaminase (EC 2.6.1.17) é uma enzima que catalisa a reação química
- N-succinil-L-2,6-diaminoeptanodioato + 2-oxoglutarato N-succinil-L-2-amino-6-oxoeptanedioato + L-glutamato
Assim, os dois substratos desta enzima são N-succinil-L-2,6-diaminoeptanodioato e 2-oxoglutarato, enquanto seu dois produtos são N-succinil-L-2-amino-6-oxoeptanodioato e L-glutamato.
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente as transaminases, as quais transferem grupos nitrogenados. O nome sistemático desta classe de enzima é N-succinil-L-2,6-diaminoeptanodioato:2-oxoglutarato aminotransferase. Outros nomes de uso comum incluem succinildiaminopimelato aminotransferase e N-succinil-L-diaminopimélico glutâmico transaminase. Esta enzima participa na biossíntese da lisina.[1] Ela emprega um cofator, piridoxal fosfato.[2]
Referências
- ↑ Liu Y, White RH, Whitman WB. Methanococci use the diaminopimelate aminotransferase (DapL) pathway for lysine biosynthesis. J. Bacteriol. 192, 3304-10, (2010). PMID 20418392
- ↑ Fuchs TM, Schneider B, Krumbach K, Eggeling L, Gross R. Characterization of a bordetella pertussis diaminopimelate (DAP) biosynthesis locus identifies dapC, a novel gene coding for an N-succinyl-L,L-DAP aminotransferase. J. Bacteriol. 182, 3626-31, (2000). View articlePMID 10850974
- Peterkofsky, B; Gilvarg, C (maio 1961). «N-Succinyl-L-diaminopimelic-glutamic transaminase». The Journal of Biological Chemistry. 236: 1432–8. PMID 13734750
- Succinyldiaminopimelate transaminase, DapC, beta/gammaproteobacteria - www.ebi.ac.uk
