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Gráfico de Hanes-Woolf

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Na bioquímica, um gráfico de Hanes-Woolf, gráfico de Hanes ou gráfico de contra é uma representação gráfica da cinética enzimática em que a razão da concentração inicial de substrato para a velocidade de reação é conspirado contra . É baseado no rearranjo da equação de Michaelis-Menten mostrado abaixo:

onde é a constante de Michaelis e é a taxa limite.[1]

J B S Haldane afirmou, reiterando o que ele e K G Stern escreveram em seu livro,[2] que esse rearranjo foi devido a Barnet Woolf.[3] No entanto, foi apenas uma das três transformações introduzidas por Woolf, que não a usou como base para um diagrama. Não há, portanto, nenhuma razão forte para anexar seu nome a ele. Foi publicado pela primeira vez por C. S. Hanes, embora ele também não o tenha usado como diagrama.[4] disse que o uso da regressão linear para determinar os parâmetros cinéticos deste tipo de transformação linear é falho, pois gera o melhor ajuste entre os valores observados e calculados de , ao invés de .[a]

A partir da equação de Michaelis-Menten:

podemos tomar recíprocos de ambos os lados da equação para obter a equação subjacente ao gráfico de Lineweaver-Burk:

·

que pode ser reorganizado para expressar uma relação em linha reta diferente:

que pode ser reorganizado para dar

·

Assim, na ausência de dados de erro experimental, um gráfico de contra produz uma linha reta de inclinação , uma interceptação na ordenada de e uma interceptação na abscissa de .

Como outras técnicas que linearizam a equação de Michaelis-Menten, o gráfico de Hanes-Woolf foi usado historicamente para a determinação rápida dos parâmetros cinéticos , e , mas foi amplamente substituído por métodos de regressão não linear que são significativamente mais precisos e não mais inacessíveis computacionalmente. Permanece útil, entretanto, como um meio de apresentar dados graficamente.

Notas

  1. O comentário de Hanes é falho por si só, pois os desvios em não são proporcionais aos desvios em e não requerem a mesma ponderação.

Referências

  1. O termo taxa máxima é freqüentemente usado, mas não é recomendado pelo IUBMB; ver Cornish-Bowden, A (2014). «Current IUBMB recommendations on enzyme nomenclature and kinetics». Persp. Sci. 1: 74–87. doi:10.1016/j.pisc.2014.02.006] 
  2. Haldane, J B S; Stern, K G (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme. Dresden and Leipzig: Steinkopff. pp. 119–120 
  3. Haldane, J. B. S. (20 de abril de 1957). «Graphical Methods in Enzyme Chemistry». Nature. 179 (832): 832. Bibcode:1957Natur.179R.832H. doi:10.1038/179832b0 
  4. Hanes, CS (1932). «Studies on plant amylases: The effect of starch concentration upon the velocity of hydrolysis by the amylase of germinated barley.». Biochem. J. 26 (5): 1406–1421. doi:10.1042/bj0261406