Acetilornitina deacetilase
| acetilornitina deacetilase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 3.5.1.16 | ||||||
| Número CAS | 9025-12-1-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma acetilornitina deacetilase (EC 3.5.1.16) é uma enzima que catalisa a reação química:
- N2-acetil-L-ornitina + H2O acetato + L-ornitina
Assim, os dois substratos desta enzima são N2-acetil-L-ornitina e H2O, enquanto seus dois produtos são acetato e L-ornitina.[1][2]
Esta enzima pertence à família das hidrolases, aquelas que atuam em ligações carbono-nitrogênio que não sejam ligações peptídicas, especificamente em amidas lineares. O nome sistemático desta classe de enzima é N2-acetil-L-ornitina amidohidrolase. Outros nomes de uso comum incluem acetilornitinase, N-acetilornitinase, e 2-N-acetil-L-ornitina amidohidrolase. Esta enzima participa no ciclo da ureia e metabolismo dos grupos amino.
Estudos estruturais[editar | editar código-fonte]
No final de 2007, dois estruturas tem sido resolvidas para essa classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 2F7V e 2F8H.
Referências
- ↑ Vogel HJ (1953). «Path of Ornithine Synthesis in Escherichia Coli». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 39 (7): 578–83. Bibcode:1953PNAS...39..578V. PMC 1063827
. PMID 16589307. doi:10.1073/pnas.39.7.578
- ↑ VOGEL, HJ; BONNER, DM (1956). «Acetylornithinase of Escherichia coli: partial purification and some properties». J. Biol. Chem. 218 (1): 97–106. PMID 13278318. doi:10.1016/S0021-9258(18)65874-0
