N-acetil-gama-glutamil-fosfato redutase
| N-acetil-gama-glutamil-fosfato redutase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.2.1.38 | ||||||
| Número CAS | 37251-00-6-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma N-acetil-gama-glutamil-fosfato redutase (EC 1.2.1.38) é uma enzima que catalisa a reação química:[1]
- N-acetil-L-glutamato 5-semialdeído + NADP+ + fosfato N-acetil-L-glutamil 5-fosfato + NADPH + H+
Os 3 substrates desta enzima são N-acetil-L-glutamato 5-semialdeído, NADP+ e fosfato, enquanto que seus 3 produtos são N-acetil-L-glutamil 5-fosfato, NADPH e H+.[2]
Esta enzima pertence à família das oxirredutases, especificamente aquelas que atuam no grupo aldeído ou oxo do doador com NAD+ ou NADP+ como aceitante (aceptor). O nome sistemático desta classe de enzima é N-acetil-L-glutamato-5-semialdeído:NADP+ 5-oxidoredutase (fosforilação). Outros nomes de uso comum incluem redutase, acetil-gama-glutamil fosfato, N-acetilglutamato 5-semialdeído deidrogenase, N-acetilglutâmico gama-semialdeído deidrogenase, N-acetil-L-glutamato gama-semialdeído:NADP+ oxidoredutase e (fosforilação). Esta enzima participa no ciclo da ureia e metabolismo dos grupos amino.
Estudos estruturais[editar | editar código-fonte]
No final de 2007, 8 estruturas foram resolvidas para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1VKN, 2CVO, 2G17, 2I3A, 2I3G, 2NQT, 2OZP e 2Q49.
Referências
- ↑ BAICH, A; VOGEL, HJ (1962). «N-Acetyl-gamma-Ilutamokinase and N-acetylglutamic gamma-semialdehyde dehydrogenase: repressible enzymes of arginine synthesis in Escherichia coli». Biochem. Biophys. Res. Commun. 7 (6): 491–6. PMID 13863980. doi:10.1016/0006-291X(62)90342-X
- ↑ Glansdorff, N; Sand, G (1965). «Coordination of enzyme synthesis in the arginine pathway of Escherichia coli K-12». Biochim. Biophys. Acta. 108 (2): 308–311. PMID 5325238. doi:10.1016/0005-2787(65)90016-x
