Inibidor tecidual de metaloproteinase

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As metaloproteinases de matriz são inibidas por inibidores teciduais de metaloproteinases ( também chamados de  TIMPs), específicos e endógenos,  constituindo uma família de 4 inibidores de protease: TIMP1, TIMP2, TIMP3 e TIMP4.[1]

De forma geral, todas as MMPs  são passíveis de inibição por TIMPs uma vez ativadas. As gelatinases (MMP-2 e MMP-9), no entando, podem formar complexos com TIMPs enquanto as enzimas ainda se encontram na forma latente.

A complexação de MMP-2 latente (pro-MMP-2) com TIMP-2 facilita a ativação de pro-MMP-2 na superfície celular por MT1-MMP (MMP-14), uma MMP ancorada à membrana.

O papel do complexo pro-MMP-9/TIMP-1 é ainda desconhecido.

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. Brew K, Dinakarpandian D, Nagase H (2000). «Tissue inhibitors of metalloproteinases: evolution, structure and function». Biochim Biophys Acta. 1477 (1–2): 267–83. PMID 10708863. doi:10.1016/S0167-4838(99)00279-4 
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