Usuário(a):Michele Pacheco/Wikipedia:Tradução/wiki/Bcl-2 homologous antagonist killer

Assassino antagonista homólogo VDAC2 (Proteina BAK1)

VDAC2

A proteína canal ânion-seletiva voltagem dependente 2 é uma proteína que em humanos está codificada pelo gene VDAC2 no cromossomo 10.5 6 Esta proteína é um canal voltagem-dependente e compartilha estrutura homóloga com as outras isoformas de VDAC.789 As VDACs estao geralmente envolvidas na regulação do metabolismo celular, apoptose mitocondrial, e espermatogênese.10 11 12 13 Adicionalmente, a VDAC2 participa em contrações cardíacas e circulação pulmonar, o que a implica em doenças cardiopulmonares.10 11 A VDAC2 também medeia a resposta imune para a doença infecciosa da Bursa (IBD).11

Conteúdo 1.Estrutura 2. Função 3. Regulação 4. Significância Clínica 5. Interações 6. Veja também 7 .Referências 8. Leitura Adicional 9. Ligações externas

ESTRUTURA

As três isoformas de VDAC em humanos estão altamente conservadas, particularmente em relação à sua estrutura 3D. As VDACs formam uma ampla estrutura barril-β, dentro da qual reside o extremo N-terminal para fechar parcialmente o poro. A sequência da isoforma VDAC2 contém abundância de cisteinas, as quais permitem a formação de pontes dissulfeto e, finalmente, afeta a flexibilidade do barril-β. As VDACs também contêm uma sequência de direcionamento mitocondrial para a translocação da proteina para a membrana mitocondrial externa.14 Em particular, a VDAC2 possui um extremo N-terminal mais longo em 11 resíduos em comparação com as outras duas isoformas

FUNÇÃO

A VDAC2 pertence à família da porina mitocondrial e espera-se que compartilhe funções biológicas semelhantes com as outras isoformas de VDAC. As VDACs geralmente estão envolvidas no metabolismo de energia celular pelo transporte de ATP e outros íons pequenos e metabolitos através da membrana mitocondrial externa.10 11 Nos cardiomiocitos de mamíferos, a VDAC2 promove o transporte mitocondrial de íons de cálcio com o objetivo de ativar as contrações cardíacas.10 Adicionalmente, as VDACs fazem parte do poro de transição de permeabilidade mitocondrial (MPTP) e, portanto, facilitam a liberação do citocromo C, levando à apoptose.10 15 Também se observou que as VDACs interagem com proteínas pró-apoptóticas ou anti-apoptótica, como as proteínas da família Bcl-2 e cinases, e assim podem contribuir para a apoptose independentemente do MPTP.11 13 15 A VDAC2, em particular, demonstrou um efeito protetivo em células que estão passando por apoptose mitocondrial, e pode até conferir proteção durante o envelhecimento.16 17 Além disso, as VDACs têm sido associados à espermatogênese, maturação espermática, motilidade e fertilização.13 Embora todas as isoformas de VDAC sejam ubiquamente expressas, a VDAC2 é maiormente encontrada na fibra densa externa de espermatozoides (OFD), onde se supõe que promove a montagem e a manutenção adequadas dos flagelos dos espermatozoides.18 19 Localiza-se também na membrana acrossômica do espermatozoide, onde supostamente medeia o transporte transmembrana do íon cálcio.20

VDAC2, canalização e homeostase Ca2 +

As propriedades de canal de VDAC foram investigadas por extração e purificação de proteína superexpressa ou endógena e inserção em bicamada fosfolipídica [25] [26] [27] [28] . O VDAC geralmente aparece como um canal grande que em potenciais baixos ( <30 mV) é na maior parte totalmente aberto (~ 4.5 nS condutância em 1 M KCl) e fracamente seletivo, enquanto em potenciais altos, muda para seletividade catiônica e é fechado para aproximadamente metade da condutância original (estados clássicos “fechados”) [29] . No caso de VDAC2, várias espécies, incluindo o humano, rato e bovino foram estudados [30] , [31] ,[32] , [33] , [34] , [35] . H / mVDAC2 foram expressos em levedura, purificados e caracterizados por inserção em bicamadas lipídicas [30] , [33] . Como VDAC1, h / mVDAC2 facilmente inserido na bicamada lipídica e mostrou dependência de tensão, mas no estudo de hVDAC2, a dependência de tensão foi perdida logo após a inserção [30] . Nestes estudos, h / mVDAC2 também mostrou uma menor condutância com menor seletividade de íon [30] , [33] . Com base em um histograma mais amplo de condutância para eventos de inserção, duas populações distintas de canais VDAC2 foram especificadas, as quais não são comutáveis entre si [33]. VDAC2 bovino isolado de espermatozóides e inserido em uma bicamada lipídica mostrou dependência e condutância de voltagem semelhante que provavelmente reflete duas populações diferentes [34] . No entanto, várias isoformas de VDAC isoladas de células HepG2 de hepatoblastoma humano duplamente derrubado e reconstituídas em bicamadas lipídicas mostraram condutância e propriedades de disparo de voltagem semelhantes para cada isoforma [35] . Em hVDAC2 como em VDAC1, a hélice N-terminal é necessária para a ativação de tensão e não afeta a seletividade de íons do canal [32] . Além disso, com base em estudos de h Vdac2 recombinante (Δ1-12), foi proposto um papel para o N-terminal na sensibilização do canal para a ativação de voltagem [31].. No geral, esses estudos confirmam que o VDAC2 apresenta propriedades de formação de canal fundamentalmente semelhantes ao VDAC1 em termos de condutância e dependência de tensão, embora algumas diferenças apareçam, pelo menos, após a inserção do canal em bicamadas lipídicas.

Regulação

Como o VDAC2 está envolvido na regulação do balanço de sobrevivência / morte celular, seria sensato que esta proteína fosse um alvo para modificação / regulação em circunstâncias normais e patológicas. No entanto, há escassa literatura sobre a regulação do VDAC2. Ao nível da expressão gênica, GATA1 e MYBL2 foram relatados como se ligando ao promotor Vdac2 e ativando sua transcrição no ovário de mamíferos em desenvolvimento [36] . Ao nível da proteína, Erastinina [37] , Efsevin [38] e tubulina livre [35] , [39] foram propostos para se ligar e modular a atividade de VDAC2 principalmente interferindo no papel desta proteína como uma porta para metabólitos. A erastina é um agente antitumoral com atividade letal em algumas células cancerígenas, perturbando a transferência de metabolitos (e.g. NADH) através do OMM. As investigações mostram que o principal substrato do Erastin é o VDAC2 [37] . A tubulina livre também foi descrita como um bloqueador de canal para VDAC1 e 2 [35] , [39]. Postulou-se que nas células cancerígenas o nível de tubulina livre é alto e assim mantém o VDAC em estado fechado favorecendo o metabolismo glicolítico [35] , [40] . Demonstrou-se que Efsevin interage com VDAC2, ativa esta proteína e aumenta a absorção mitocondrial de Ca2 +

SIGNIFICÂNCIA CLÍNICA

A proteína VDAC2 pertence a um grupo de canais de membrana mitocondrial envolvidos na translocação de nucleotídeos de adenina através da membrana externa. Estes canais também podem funcionar como um local de ligação mitocondrial para hexocinase e glicerol-cinase. A VDAC é um constituinte importante na sinalização apoptótica e no estresse oxidativo, mais notavelmente como parte da via de morte mitocondrial e sinalização da apoptose de miocitos cardíacos.21 A morte celular programada é uma nítida via genética e bioquímica essencial para os metazoários. Uma via de morte intacta é requerida para o desenvolvimento embrionário bem-sucedido e para a manutenção da homeostase normal dos tecidos. A apoptose provou estar fortemente entrelaçada com outras vias celulares essenciais. A identificação de pontos críticos de controle na via da morte celular rendeu percepções fundamentais para a biologia básica, bem como forneceu alvos racionais para novas terapêuticas ,processos embriológicos normais ou durante lesão celular (como lesão de isquemia-reperfusão durante ataques cardíacos e derrames cerebrais) ou durante desenvolvimentos e processos em câncer, uma célula apoptótica sofre alterações estruturais incluindo contração celular, formação de bolhas na membrana plasmática, condensação nuclear e fragmentação do DNA e do núcleo. Isto é seguido por fragmentação em corpos apoptóticos que são rapidamente removidos pelos fagócitos, prevenindo assim uma resposta inflamatória.22 É um modo de morte celular definida por alterações morfológicas, bioquímicas e moleculares características. Foi descrita pela primeira vez como uma “necrose de encolhimento”, e depois este termo foi substituído por apoptose para enfatizar sua função oposta à mitose na cinética dos tecidos. Em fases posteriores da apoptose, a célula inteira torna-se fragmentada, formando um número de corpos apoptóticos limitados pela membrana plasmática que contêm elementos nucleares e/ou citoplasmáticos. A aparência ultraestrutural da necrose é bastante diferente, sendo as principais características o inchaço mitocondrial, a ruptura da membrana plasmática e a desintegração celular. A apoptose ocorre em muitos processos fisiológicos e patológicos. Desempenha um papel importante durante o desenvolvimento embrionário como morte celular programada e acompanha uma variedade de processos involucionais normais nos quais serve como um mecanismo para remover células “indesejáveis”. A proteína VDAC2 foi implicada na cardioproteção contra lesão de isquemia-reperfusão, como durante o pré-condicinamento isquêmico do coração.23 Embora uma grande explosão de espécies reativas de oxigênio (ROS) seja conhecida por causar dano celular, uma liberação moderada de ROS da mitocôndria, que ocorre durante pequenos episódios de isquemia não letal, pode ter um importante papel desencadeante nas vias de transdução da sinal do pré-condicionamento isquêmico levando à redução de dano celular. Observou-se ainda que durante esta liberação de espécies reativas de oxigênio, a VDAC2 tem um papel importante na transdução da via de morte celular mitocondrial, regulando a sinalização apoptótica e a morte celular. A proteína VDAC2 tem sido associada à hipertensão pulmonar persistente do recém-nascido (HPPN), que causa uma grande maioria da mortalidade e morbidade neonatal, devido a seu papel como o maior regulador de óxido nítrico sintase dependente do endotélio (eNOS) no endotélio pulmonar. A eNOS tem sido atribuída com a regulação da atividade da NOS em resposta a estímulos fisiológicos, o que é vital para manter a produção de NO para uma adequada circulação sanguínea para os pulmões. Como resultado, a VDAC2 é significativamente envolvida na circulação pulmonar e pode se tornar um alvo terapêutico para o tratamento de doenças como hipertensão pulmonar.11 A VDAC2 também pode servir a uma função imunológica, como se supõe que detecte e induza a apoptose em células infectadas pelo vírus da IBD. A IBD, o equivalente do HIV em aves, pode comprometer seu sistema imunológico e até causar lesões fatais no órgão linfoide. Estudos desse processo indicam que a VDAC2 interage com a proteína viral V5 para mediar a morte celular.

INTERAÇÕES

A VDAC2 demonstrou interagir com: •BAK13 16 •Parkin 24 •eNOS11

VEJA TAMBÉM

•Canal aniônico dependente de voltagem

REFERÊNCIAS

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LEITURA ADICIONAL

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LIGAÇÕES EXTERNAS

•VDAC2+protein,+human at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)