Aminoácido proteinogénico
Aminoácidos proteinogénicos (português europeu) ou aminoácidos proteinogênicos (português brasileiro) são aminoácidos precursores das proteínas que são produzidos pelas células mediante o código genético de cada organismo.[1][2] Há 20 aminoácidos codificados de forma normal no código genético e outros 2 codificados de uma forma especial. Estes últimos são a selenocisteína e a pirrolisina. A estes seria necessário acrescentar a N-formilmetionina, um derivado de aminoácido com o qual se inicia a síntese proteica em bactérias, mitocôndrias e cloroplastos, perfazendo um total de 23.
A selenocisteína é codificada pelo codão de paragem ou stop UGA do código genético, que normalmente determina o fim da síntese de uma proteína, mas se existe um elemento SECIS no ARNm este codão irá inserir selenocisteína na proteína que está a ser sintetizada em bactérias, arqueias ou eucariotas. Neste sistema atuam um ARNt e uma aminoacil ARNt sintetase especiais.
A pirrolisina é incorporada nalgumas arqueas e bacterias (não em eucariotas) durante a síntese normal das proteínas quando o codão UAG, que é um codão de paragem de finalização da síntese, é lido como um codão para a pirrolisina devido à atuação de um ARNt especial e uma aminoacil ARNt sintetase especial, e, segundo uma teoria, à presença de um elemento PYLIS no ARNm, embora este elemento pareça que não funciona da mesma forma nem é tão essencial quanto o elemento SECIS para a selenocisteína.[3][4][5]
A N-formilmetionina inicia a síntese proteica em bacterias, mitocôndrias e cloroplastos, mas não em arqueias nem nas proteínas eucariotas sintetizadas nos ribossomas do citosol ou retículo endoplasmático rugoso. É codificada pelo codão AUG, que normalmente codifica a metionina. A N-formilmetionina, tal como os demais aminoácidos, tem um ARNt especial que a transporta para o codão AUG. Este ARNt carrega inicialmente metionina, mas depois é-lhe adicionado enzimaticamente o grupo formilo, originando a N-formilmetionina. Normalmente, este aminoácido é eliminado da proteína depois por modificação pós-traducional, mas nem sempre. Tecnicamente, a N-formilmetionina é um derivado de aminoácido (já que o formilo está ligado precisamente ao grupo amino) mais do que um aminoácido normal e na maioria das vezes é eliminada da proteína após a tradução, pelo que por vezes não é contada como aminoácido proteinogénico, mas a sua codificação é, basicamente, como a de qualquer outro aminoácido.
Portanto, há no total 22 aminoácidos padrão nos seres vivos e só 21 nos eucariotas (falta a pirrolisina). Seriam 23 se contarmos a formilmetionina, que nos eucariotas só é utilizada em mitocôndrias e cloroplastos e nas bactérias, e muitas vezes é eliminada pouco depois da síntese. Todos os demais aminoácidos existentes são considerados não proteinogénicos.
O termo proteinogénico significa que geram ou constroem as proteínas durante a sua síntese ribossómica, já que durante a tradução das proteínas se unem uns aos outros por ligação peptídica formando os polipéptidos ou proteínas. Pelo contrário, os aminoácidos não proteinogénicos ou não fazem parte das proteínas (como a carnitina, GABA, ou L-DOPA), ou são resultado da modificação pós-traducional de um aminoácido normal (como a hidroxiprolina, que provém da hidroxilação de resíduos de prolina nas proteínas), ou incorporados de forma excecional em substituição de outro aminoácido (como a selenometionina, que pode ocupar o local da metionina durante a síntese). Os aminoácidos não proteinogénicos podem ser incorporados aos péptidos não ribossómicos, que não são sintetizados nos ribossomas.
Há razões claras pelas quais na evolução inicial dos organismos não foram incorporados às proteínas certos aminoácidos não proteinogénicos. Os aminoácidos proteinogénicos estão relacionados com o conjunto de aminoácidos que naquele momento inicial podiam ser reconhecidos por sistemas de autoaminoacilação de ribozimas.[6] Assim, os aminoácidos não proteinogénicos teriam sido excluídos pelo sucesso evolutivo das formas de vida baseadas nos nucleótidos. Outras razões são, por exemplo, que a ornitina e a homoserina se ciclam com a estrutura do peptídeo e fragmentam a proteína facilmente, enquanto outros são tóxicos porque podem ser incorporados por erro às proteínas, como acontece com a canavanina, análogo da arginina.
Os seres humanos não podem sintetizar no seu metabolismo a partir de outros precursores simples os 20 aminoácidos codificados de forma normal no código genético, mas apenas 11, pelo que os restantes 9 são considerados aminoácidos essenciais, que devem ser ingeridos nos alimentos da dieta, e são: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, e valina. Alguns aminoácidos só são necessários em situações especiais.
Ver também
[editar | editar código]Referências
- ↑ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (janeiro de 2007). «Natural expansion of the genetic code». Nat Chem Biol. 3 (1): 29–35. PMID 17173027. doi:10.1038/nchembio847
- ↑ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (2007). «Natural expansion of the genetic code». Nat Chem Biol. 3 (1): 29–35. PMID 17173027. doi:10.1038/nchembio847
- ↑ Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J (2005). «Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins». Biochimie. 87 (9-10): 813–7. PMID 16164991. doi:10.1016/j.biochi.2005.03.006
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- ↑ Michael Rother, Joseph A. Krzycki. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea. Archaea. 2010; 2010: 453642.Published online 2010 August 17. doi: 10.1155/2010/453642 PMCID: PMC2933860. [1]
- ↑ Erives A (2011). «A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring L-Amino Acid Homochirality». J Molecular Evolution. 73: 10–22. PMID 21779963. doi:10.1007/s00239-011-9453-4
