Aquaporina

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Aquaporina
Crystallographic structure of aquaporin 1 (AQP1) PDB 1j4n
Indicadores
Símbolo Aquaporin
Pfam PF00230
InterPro IPR000425
PROSITE PDOC00193
SCOP 1fx8
TCDB 1.A.8

As Aquaporinas são uma classe proteínas integrais de membrana que formam espinhas na membrana celular das células biológicas.[1]

Defeitos genéticos envolvendo aftas que codificam as aquaporinas têm sido associados a várias doenças humanas.[2][3][4] O Prémio Nobel da Química do ano de 2003, foi atribuído a Peter Agre pela descoberta das aquaporinas e a Roderick MacKinnon pelo seu trabalho sobre a estrutura e funcionamento de canais iônicos.[5]

Função[editar | editar código-fonte]

As aquaporinas conduzem seletivamente as moléculas de água, para dentro e fora da célula, ao mesmo tempo prevenindo a passagem de íons e outros solutos. As aquaporinas também são denominadas canais de água. São normalmente compostas, em mamíferos, por quatro subunidades proteicas, cada uma funcionando com um canal.[6]

As moléculas de água atravessam os canais em fila . A presença deste canais aumenta a permeabilidade das membranas à água.

Muitos tipos celulares humanos expressam estas proteínas, assim como certas bactérias e também nas plantas onde assumem um papel regulador no sistema de transporte de água.

Aquaporinas em mamíferos[editar | editar código-fonte]

Existem 13 tipos conhecidos de aquaporinas em mamíferos, sendo que seis deles podem ser encontrados nos rins. Suspeita-se, no entanto, que existam muitos outros tipos de aquaporinas.[7]

As aquaporinas mais estudadas são:

A água atravessa a membrana celular, quer por osmose através da bicamada fosfolipídica, quer através de canais de água especializados. A maioria das aquaporinas parecem desempenhar somente o papel de transportar água, impedindo a passagem de ions e de outras pequenas moléculas. Algumas aquaporinas, conhecidas como aquagliceroporinas, transportam água e glicerol, juntamente com outras pequenas moléculas.

Referências

  1. Agre, P. (1 de março de 2006). «The Aquaporin Water Channels». Proceedings of the American Thoracic Society (em inglês). 3 (1): 5–13. ISSN 1546-3222. PMC PMC2658677Acessível livremente Verifique |pmc= (ajuda). PMID 16493146. doi:10.1513/pats.200510-109jh 
  2. Bichet, Daniel G. (April 2006). «Nephrogenic diabetes insipidus». Advances in Chronic Kidney Disease. 13 (2): 96–104. ISSN 1548-5595. PMID 16580609. doi:10.1053/j.ackd.2006.01.006  Verifique data em: |data= (ajuda)
  3. Radin, M. Judith; Yu, Ming-Jiun; Stoedkilde, Lene; Miller, R. Lance; Hoffert, Jason D.; Frokiaer, Jorgen; Pisitkun, Trairak; Knepper, Mark A. (December 2012). «Aquaporin-2 regulation in health and disease». Veterinary Clinical Pathology. 41 (4): 455–470. ISSN 1939-165X. PMC PMC3562700Acessível livremente Verifique |pmc= (ajuda). PMID 23130944. doi:10.1111/j.1939-165x.2012.00488.x  Verifique data em: |data= (ajuda)
  4. King, L. S.; Choi, M.; Fernandez, P. C.; Cartron, J. P.; Agre, P. (07 19, 2001). «Defective urinary concentrating ability due to a complete deficiency of aquaporin-1». The New England Journal of Medicine. 345 (3): 175–179. ISSN 0028-4793. PMID 11463012. doi:10.1056/NEJM200107193450304  Verifique data em: |data= (ajuda)
  5. Knepper, Mark A.; Nielsen, Soren (April 2004). «Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry». Journal of the American Society of Nephrology: JASN. 15 (4): 1093–1095. ISSN 1046-6673. PMID 15034115  Verifique data em: |data= (ajuda)
  6. Kruse, Elisabeth; Uehlein, Norbert; Kaldenhoff, Ralf (2006). «The aquaporins». Genome Biology. 7 (2). 206 páginas. ISSN 1474-760X. PMC PMC1431727Acessível livremente Verifique |pmc= (ajuda). PMID 16522221. doi:10.1186/gb-2006-7-2-206 
  7. Nielsen, Søren; Frøkiaer, Jørgen; Marples, David; Kwon, Tae-Hwan; Agre, Peter; Knepper, Mark A. (January 2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiological Reviews. 82 (1): 205–244. ISSN 0031-9333. PMID 11773613. doi:10.1152/physrev.00024.2001  Verifique data em: |data= (ajuda)