Ascorbato peroxidase: diferenças entre revisões
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Revisão das 03h34min de 19 de janeiro de 2012
Ascorbato peroxidade | |||||||
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Indicadores | |||||||
Número EC | 1.11.1.11 | ||||||
Bases de dados | |||||||
IntEnz | IntEnz | ||||||
BRENDA | BRENDA | ||||||
ExPASy | NiceZyme | ||||||
KEGG | KEGG | ||||||
MetaCyc | via metabólica | ||||||
PRIAM | PRIAM | ||||||
Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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Ascorbato peroxidades (ou APX1) são enzimas que desintoxicam peróxidos como o peróxido de hidrogénio e que usam ascorbato como substrato. Catalisam a transferência de electrões do ascorbato para um peróxido, produzindo dehidroascorbato e produtos de água.[1]
Ascorbato + Peróxido de hidrogénio → Dehidroascorbato + Água
C6H8O6 + H2O2 → C6H6O6 + 2 H2O
O APX é um componente integral do ciclo glutationa-ascorbato.[2] Estas enzimas são frequentemente hemoproteínas e o cofactor hemo é o sítio onde ocorre a reacção redox referida anteriormente.[3]
Referências
- ↑ Raven EL (2000). «Peroxidase-catalyzed oxidation of ascorbate. Structural, spectroscopic and mechanistic correlations in ascorbate peroxidase». Subcell. Biochem. Subcellular Biochemistry. 35: 317–49. ISBN 0-306-46399-7. PMID 11192727. doi:10.1007/0-306-46828-X_10
- ↑ Noctor G, Foyer CH (1998). «ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 49: 249–279. PMID 15012235. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.249
- ↑ Raven EL, Lad L, Sharp KH, Mewies M, Moody PC (2004). «Defining substrate specificity and catalytic mechanism in ascorbate peroxidase». Biochem. Soc. Symp. (71): 27–38. PMID 15777010