CPN2
| editar |
| Carboxypeptidase N, polypeptide 2 | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||||||
| Símbolos | CPN2; ACBP | ||||||||||||
| IDs externos | OMIM: 603104 MGI: 1919006 HomoloGene: 19487 GeneCards: CPN2 Gene | ||||||||||||
| |||||||||||||
| Padrões de expressão do ARN | |||||||||||||
 | |||||||||||||
| Mais dados de expressão | |||||||||||||
| Ortólogos | |||||||||||||
| Espécies | Humano | Rato | |||||||||||
| Entrez | 1370 | 71756 | |||||||||||
| Ensembl | ENSG00000178772 | ENSMUSG00000023176 | |||||||||||
| UniProt | P22792 | Q642I5 | |||||||||||
| RefSeq (mRNA) | XM_925798 | NM_027904 | |||||||||||
| RefSeq (proteína) | XP_930891 | NP_082180 | |||||||||||
| Localização (UCSC) |
Chr 3: 195.54 – 195.55 Mb |
Chr 16: 30.18 – 30.19 Mb | |||||||||||
| Busca PubMed | [1] | [2] | |||||||||||
Carboxypeptidase N, polypeptide 2, também conhecido como CPN2, é uma enzima que em humanos é codificada pelo gene CPN2.[1][2][3]
Referências
- ↑ Tan F, Weerasinghe DK, Skidgel RA, Tamei H, Kaul RK, Roninson IB, Schilling JW, Erdos EG (1990). «The deduced protein sequence of the human carboxypeptidase N high molecular weight subunit reveals the presence of leucine-rich tandem repeats». J Biol Chem. 265 (1): 13–9. PMID 2378615
- ↑ Riley DA, Tan F, Miletich DJ, Skidgel RA (1999). «Chromosomal localization of the genes for human carboxypeptidase D (CPD) and the active 50-kilodalton subunit of human carboxypeptidase N (CPN1)». Genomics. 50 (1): 105–8. PMID 9628828. doi:10.1006/geno.1998.5295
- ↑ «Entrez Gene: CPN2 carboxypeptidase N, polypeptide 2»
Leitura adicional[editar | editar código-fonte]
- Liu T, Qian WJ, Gritsenko MA; et al. (2006). «Human plasma N-glycoproteome analysis by immunoaffinity subtraction, hydrazide chemistry, and mass spectrometry.». J. Proteome Res. 4 (6): 2070–80. PMID 16335952. doi:10.1021/pr0502065
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA; et al. (2004). «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504
- Bunkenborg J, Pilch BJ, Podtelejnikov AV, Wiśniewski JR (2004). «Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry.». Proteomics. 4 (2): 454–65. PMID 14760718. doi:10.1002/pmic.200300556
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH; et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899
- Riley DA, Tan F, Miletich DJ, Skidgel RA (1999). «Chromosomal localization of the genes for human carboxypeptidase D (CPD) and the active 50-kilodalton subunit of human carboxypeptidase N (CPN1).». Genomics. 50 (1): 105–8. PMID 9628828. doi:10.1006/geno.1998.5295
- Skidgel RA, Bennett CD, Schilling JW; et al. (1988). «Amino acid sequence of the N-terminus and selected tryptic peptides of the active subunit of human plasma carboxypeptidase N: comparison with other carboxypeptidases.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 154 (3): 1323–9. PMID 3408501. doi:10.1016/0006-291X(88)90284-7
- Tan F, Weerasinghe DK, Skidgel RA; et al. (1990). «The deduced protein sequence of the human carboxypeptidase N high molecular weight subunit reveals the presence of leucine-rich tandem repeats.». J. Biol. Chem. 265 (1): 13–9. PMID 2378615
