Elastina

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Elastina
Identificadores
Símbolos ELN; SVAS; WBS; WS
ID externos OMIM: 130160 MGI95317 HomoloGene73880 GeneCards: ELN Gene
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 2006 13717
Ensembl ENSG00000049540 ENSMUSG00000029675
UniProt P15502 P54320
RefSeq (mRNA) NM_000501.2 NM_007925.3
RefSeq (proteína) NP_000492.2 NP_031951.2
Localização (UCSC) Chr 7:
73.44 – 73.48 Mb
Chr 5:
134.7 – 134.75 Mb
Busca PubMed [1] [2]

As fibras elásticas são formadas por uma proteína chamada elastina. Elas costumam ocorrer em lugares como o pavilhão auditivo, o conduto auditivo externo, a trompa de Eustáquio, a epiglote, a cartilagem cuneiforme da laringe e nas artérias elásticas. Normalmente, têm uma coloração amarelada. A elastina se caracteriza por formar fibras mais finas que aquelas formadas pelo colágeno. Essas fibras cedem bastante à tração, mas retornam à forma original quando é cessada a força. Essa propriedade é responsável pela manutenção da pressão sangüínea nos períodos de diástole do ventrículo esquerdo, ou seja, quando o sangue não está saindo do coração. A Elastina confere a estas fibras elasticidade e resistência.

Leitura adicional[editar | editar código-fonte]

  • Jan SL, Chan SC, Fu YC, Lin SJ. (2009). "Elastin gene study of infants with isolated congenital ductus arteriosus aneurysm.". Acta Cardiol 64 (3): 363–9. PMID 19593948.
  • Keeley FW, Bellingham CM, Woodhouse KA. (2002). "Elastin as a self-organizing biomaterial: use of recombinantly expressed human elastin polypeptides as a model for investigations of structure and self-assembly of elastin". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 357 (1418): 185–9. DOI:10.1098/rstb.2001.1027. PMID 11911775.
  • Choudhury R. (2009). "Differential regulation of elastic fiber formation by fibulin-4 and -5". J. Biol. Chem. 284 (36): 24553–67. DOI:10.1074/jbc.M109.019364. PMID 19570982.
  • Hubmacher D. (2010). "Functional consequences of homocysteinylation of the elastic fiber proteins fibrillin-1 and tropoelastin". J. Biol. Chem. 285 (2): 1188–98. DOI:10.1074/jbc.M109.021246. PMID 19889633.
  • Coolen NA, Schouten KC, Middelkoop E, Ulrich MM. (2010). "Comparison between human fetal and adult skin". Arch. Dermatol. Res. 302 (1): 47–55. DOI:10.1007/s00403-009-0989-8. PMID 19701759.
  • McGeachie M. (2009). "Integrative predictive model of coronary artery calcification in atherosclerosis". Circulation 120 (24): 2448–54. DOI:10.1161/CIRCULATIONAHA.109.865501. PMID 19948975.
  • Yoshida T. (2009). "Association of genetic variants with chronic kidney disease in individuals with different lipid profiles". Int. J. Mol. Med. 24 (2): 233–46. PMID 19578796.
  • Akima T. (2009). "Soluble elastin decreases in the progress of atheroma formation in human aorta". Circ. J. 73 (11): 2154–62. PMID 19755752.
  • Chen Q. (2009). "Fibulin-4 regulates expression of the tropoelastin gene and consequent elastic-fibre formation by human fibroblasts". Biochem. J. 423 (1): 79–89. DOI:10.1042/BJ20090993. PMID 19627254.
  • Tintar D. (2009). "Human tropoelastin sequence: dynamics of polypeptide coded by exon 6 in solution". Biopolymers 91 (11): 943–52. DOI:10.1002/bip.21282. PMID 19603496.
  • Dyksterhuis LB, Weiss AS. (2010). "Homology models for domains 21-23 of human tropoelastin shed light on lysine crosslinking". Biochem. Biophys. Res. Commun. 396 (4): 870–3. DOI:10.1016/j.bbrc.2010.05.013. PMID 20457133.
  • Romero R. (2010). "Identification of fetal and maternal single nucleotide polymorphisms in candidate genes that predispose to spontaneous preterm labor with intact membranes". Am. J. Obstet. Gynecol. 202 (5): 431.e1–34. DOI:10.1016/j.ajog.2010.03.026. PMID 20452482.
  • Fan BJ. (2009). "Lack of Association of Polymorphisms in Elastin With Pseudoexfoliation Syndrome and Glaucoma". Journal of glaucoma 19 (7): 432–436. DOI:10.1097/IJG.0b013e3181c4b0fe. PMID 20051886.
  • Bertram C, Hass R. (2009). "Cellular senescence of human mammary epithelial cells (HMEC) is associated with an altered MMP-7/HB-EGF signaling and increased formation of elastin-like structures". Mech. Ageing Dev. 130 (10): 657–69. DOI:10.1016/j.mad.2009.08.001. PMID 19682489.
  • Roberts KE. (2010). "Genetic risk factors for hepatopulmonary syndrome in patients with advanced liver disease". Gastroenterology 139 (1): 130–9.e24. DOI:10.1053/j.gastro.2010.03.044. PMID 20346360.
  • Rosenbloom J. (1984). "Elastin: relation of protein and gene structure to disease". Lab. Invest. 51 (6): 605–23. PMID 6150137.
  • Bax DV, Rodgers UR, Bilek MM, Weiss AS. (2009). "Cell adhesion to tropoelastin is mediated via the C-terminal GRKRK motif and integrin alphaVbeta3". J. Biol. Chem. 284 (42): 28616–23. DOI:10.1074/jbc.M109.017525. PMID 19617625.
  • Rodriguez-Revenga L. (2004). "A novel elastin gene mutation resulting in an autosomal dominant form of cutis laxa". Arch Dermatol 140 (9): 1135–9. DOI:10.1001/archderm.140.9.1135. PMID 15381555.
  • Micale L. (2010). "Identification and characterization of seven novel mutations of elastin gene in a cohort of patients affected by supravalvular aortic stenosis". Eur. J. Hum. Genet. 18 (3): 317–23. DOI:10.1038/ejhg.2009.181. PMID 19844261.
  • Tzaphlidou M. (2004). "The role of collagen and elastin in aged skin: an image processing approach". Micron 35 (3): 173–7. DOI:10.1016/j.micron.2003.11.003. PMID 15036271.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]

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