Português: Modelo para o ciclo catalítico e hiperoxidação reversível de 2-Cys Prx baseado em dois estados distintos de conformação proteica. O tiolato CP de 2-Cys Prx, localizado na base do bolso do sítio ativo na conformação FF, é oxidado por H2O2 para CP–SOH, que por sua vez entra em duas vias competitivas: formação de um dissulfeto com CR–SH ou passar por uma oxidação adicional para CP–SO2H. Para a primeira via, é necessário ocorrer um rearranjo estrutural para gerar uma conformação LU, na qual o CP–SOH é exposto e reage com CR–SH. O dissulfeto resultante é reduzido por Trx para restaurar o CP–SH no estado FF, completando o ciclo catalítico. O CP–SOH no estado FF pode entrar na segunda via para sofrer uma oxidação adicional por H2O2 para CP–SO2H, resultando em inativação catalítica. A Prx inativada, hiperoxidada, é reativada por meio de uma reação de redução catalisada pela atividade dependente de ATP de Srx. Constantes de taxa: kSOH, constante de taxa de segunda ordem para a reação de CP–SH com H2O2; kSS, constante de taxa de primeira ordem para formação de dissulfeto entre CP–SOH e CR–SH; e kSOOH, constante de taxa de segunda ordem para a oxidação adicional de CP–SOH para CP–SO2H. Abreviações: ATP, adenosina trifosfato; CP, cisteína peroxidática; CR, cisteína resolvente; Cys, cisteína; FF, totalmente dobrada; GSH, glutationa; H2O2, peróxido de hidrogênio; LU, localmente não dobrada; Prx, peroxirredoxina; Srx, sulfirredoxina; Trx, tiorredoxina.