Avidina

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Avidina
Núcleo de estreptavidina mutante d128a a pH 4,5
Indicadores
Pfam PF01382
InterPro IPR005468
PROSITE PDOC00499
SCOP 1slf
Modelo de dímero de avidina de galinha com biotina unida (a proteína completa é tetramérica)
Biotina - A avidina pode unir-se a 4 moléculas de biotina com alta afinidade, impedindo a absorção desta vitamina pelo nosso organismo.
Um ovo cru com a sua gema rodeada da clara. A avidina foi isolada pela primeira vez a partir da clara de ovo de galinha por Esmond Emerson Snell.

A avidina é uma glicoproteína tetramérica com afinidade pela biotina, produzida nos ovidutos de aves, répteis e anfíbios, que se acumula nas claras dos ovos. Esta união da avidina à biotina (vitamina B7) impede a absorção de dita vitamina no intestino, pelo que comer muita clara de ovo crua não é bom para a nutrição, embora este efeito não se produza nos ovos cozinhados.

As quatro subunidades ou protómeros que formam esta proteína tetramérica são idênticos (proteína homotetramérica), e cada um deles pode unir-se a uma molécula de biotina com um alto grau de afinidade e especificidade. A constante de dissociação da avidina é KD ≈ 10−15, o que faz com que a sua ligação com a biotina seja uma das ligações não covalentes mais fortes conhecidas.[1]

Na sua forma tetramérica a avidina tem um peso molecular estimado entre 66–69 kDa.[2] 10 % desse peso deve-se ao seu conteúdo em glícidos, constituído por oligossacarídeos compostos por resíduos de manose e N-acetilglicosamina[3][4].

A avidina funcional só se encontra na clara de ovo crua, uma vez que a avidez por unir-se à biotina, característica desta proteína, desaparece com a cozedura. A função natural exercida pela avidina nos ovos não é conhecida, embora se sugira que funciona como um inibidor do crescimento bacteriano no oviduto, ao unir-se à biotina de que as bactérias precisam para crecer. Uma evidência que suporta esta ideia é a de que certas cepas da bactéria Streptomyces produzem estreptavidina, uma proteína com ligeiramente parecida com a avidina e também com afinidade pela biotina e um ponto de união muito similar, que se acredita servir para inibir o crescimento de bactérias competidoras, do género antibiótico.

Também se encontrou uma forma não glicosilada da avidina isolada de um preparado comercial, mas não é conclusivo se esta forma é um produto natural ou é simplesmente o resultado do processo de fabricação.[5]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. Green 1963
  2. Korpela, 1984
  3. Green 1975
  4. Bruch & White 1982
  5. Hiller et al., 1987

Bibliografia[editar | editar código-fonte]

  • Angerer, L. et al., (1976) An electron microscope study of the relative positions of the 4S and ribosomal RNA genes in HeLa cells mitochondrial DNA. Cell. 9, 81-90.
  • Bayer, EA. et al., (1985). 3-(N-Maleimido-propionyl)biocytin: a versatile thiol-specific biotinylating reagent. Anal. Biochem., 149, 529-536.
  • Bayer, EA., et al., (1976) Preparation of ferritin-avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry. J. Histochem. Cytochem. 24, 933-939.
  • Bruch, R. & White, H. (1982). Compositional and structural heterogeneity of Avidin glycopeptides. Biochemistry, 21, 5334-5341.
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  • Green, N. (1975). "Avidin," Advances in Protein Chemistry 29, 85-133.
  • Gyorgy, P. (1941). Egg-white injury as the result of non-absorption or inactivation of biotin. Science, 93, 477-478.
  • Heggeness, MH. & Ash, JF. (1977) Use of the Avidin-biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy. J. Cell. Biol. 73, 783-788.
  • Hiller., Y et al., (1987). Biotin binding to avidin. Biochem. J., 248, 167-171.
  • Hofmann, K., & Kiso, Y. (1976) An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 73, 3516-3518.
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  • Korpela, J. (1984). Avidin, a high affinity biotin-binding protein as a tool and subject of biological research. Med. Bio. 62, 5-26.
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  • Morag, E. et al., (1996) Reversibility of biotin-binding by selective modification of tyrosine in Avidin. Biochem. J. 316, 193-199.
  • Snell, E. et al., (1940). A quantitative test for biotin and observations regarding its occurrence and properties. J. Am. Chem. Soc., 62, 175-178.
  • Wilchek, M. et al., (1986). p-Diazobenzoyl biocytin—a new biotinylating reagent for the labeling of tyrosines and histidines in proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 138, 872-879.