Beta amiloide

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Saltar para a navegação Saltar para a pesquisa

Predefinição:Informações sobre Família de Proteínas Predefinição:Informação sobre a proteína

Beta amiloide ( ou Abeta) são peptídeos de 36-43 aminoácidos que estão crucialmente envolvidos na Doença de Alzheimer que se aglomeram formando placa amiloides que por sua vez, são encontradas nos cérebros de pacientes com Alzheimer. <Ref nome = "pmid22813427"> Hamley IW (outubro de 2012). «O peptídeo beta amiloide: uma visão do químico. Papel na doença de Alzheimer e Revista de fibrilação = Revisões Químicas». 112. pp. 5147–92. PMID 22813427. doi:10.1021 / cr3000994 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> Os peptídeos derivam da proteína precursora amiloide (APP), que é clivada por beta secretase e secretase gama rendimento Aβ. As moléculas de Aβ podem se agregar para formar oligômeros solúveis flexíveis que podem existir em várias formas. Acredita se agora que certos oligômeros com dobragem incorreta (conhecidos como "intermediários") podem induzir outras moléculas Aβ a também tomarem a forma oligomérica desdobrada, conduzindo a uma reação em cadeia semelhante a uma infecção por príon. Os oligômeros são tóxicos para as células nervosas. <Ref> Haass C, Selkoe DJ (fevereiro de 2007). Nature Reviews. Biologia Celular Molecular. 8. pp. 101–12. PMID 17245412. doi:10.1038 / nrm2101 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " oligômeros proteicos solúveis em neurodegeneração: lições do peptídeo beta-amiloide do Alzheimer " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> A outra proteína implicada na doença de Alzheimer, proteína tau, também forma tais oligômeros dobrados em forma de príon, e há alguma evidência de que o Aβ parcialmente dobrada pode induzir a tau a se desdobrar. ref> Nussbaum JM, ME S, Bloom GS (jan – fev 2013). «doença de Alzheimer: um conto de dois príons». Príon. 7. pp. 14–9. PMC 3609044Acessível livremente. PMID 22965142. doi:10.4161 / pri.22118 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda); Verifique data em: |data= (ajuda) </ ref> <ref> Pulawski W, Ghoshdastider U, Andrisano V, Filipek S (abril de 2012). «Amiloides Ubíquos». Bioquímica Aplicada e Biotecnologia. 166. pp. 1626–43. PMC 3324686Acessível livremente. PMID 22350870. doi:10.1007 / s12010-012-9549-3 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref>

Um estudo recente sugeriu que a APP e seu potencial amiloide são de origens antigas, datando desde os primeiros deuterostomos. <Ref nome = "Sarkar"> Tharp WG, Sarkar IN (abril de 2013). «Origens do β-amiloide». BMC Genomics. 14. 290 páginas. PMC 3660159Acessível livremente. PMID 23627794. doi:10.1186 / 1471-2164-14-290 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref>

Função normal[editar | editar código-fonte]

A função normal de Aβ não é bem compreendida. <Ref nome = "pmid19584429"> Hiltunen M, van Groen T, Jolkkonen J (2009). «Papéis funcionais do precursor da proteína beta-amiloide e peptídeos beta-amiloide: evidências de estudos experimentais». 18. pp. 401–12. PMID 19584429. doi:10.3233 / JAD-2009-1154 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |Revista= ignorado (|revista=) sugerido (ajuda) </ ref> Embora alguns estudos em animais tenham mostrado que a ausência de Aβ não leva a nenhuma perda óbvia da função fisiológica, <ref> Sadigh-Eteghad S, Talebi M, Farhoudi M, EJ Golzari S, Sabremarouf B, Mahmoudi J (2014). 8. pp. 48–52. doi:10.1016 / j.jmhi.2014.01.001 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " Título: A beta-amiloide exibe efeitos antagônicos sobre os receptores nicotínicos alfa-7 da acetilcolina de maneira orquestrada " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |Revista= ignorado (|revista=) sugerido (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid13678669"> Predefinição:Citar diário </ ref> várias atividades potenciais foram descobertas para Aβ, incluindo ativação de quinase enzimas, <ref nome = "pmid15023353"> Bogoyevitch MA, Boehm I, Oakley A, Ketterman AJ, Barr RK (março de 2004). «Direcionamento da cascata JNK MAPK para inibição: ciência básica e potencial terapêutico». Biochimica et Biophysica Acta. 1697. pp. 89–101. PMID 15023353. doi:10.1016 / j.bbapap.2003.11.016 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> <ref name = "pmid19747481"> Predefinição:Cite diário </ ref> proteção contra estresse oxidativo, <ref nome = "pmid12077180"> Erro Lua em Módulo:Citação/CS1 na linha 1456: attempt to index local 'vparam' (a nil value). </ ref> <ref nome = "pmid19320465"> Predefinição:Citar diário </ ref> regulamento do transporte colesterol, <ref nome = "pmid12206998"> Yao ZX, Papadopoulos V (outubro de 2002). «Função do beta-amiloide no transporte de colesterol: uma causa para a neurotoxicidade». 16. pp. 1677–9. PMID 12206998. doi:10.1096 / fj.02-0285fje Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |diário= ignorado (ajuda); </ ref> <ref nome = "pmid19401218"> Predefinição:Citar diário </ ref> funcionando como um fator de transcrição, <ref nome = "pmid21699964"> Maloney B, Lahiri DK (novembro de 2011). Gene. 488. pp. 1–12. PMC 3381326Acessível livremente. PMID 21699964. doi:10.1016 / j.gene.2011.06.004 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " O peptídeo beta amiloide de Alzheimer (Aβ) liga-se a um domínio especifico que interage com DNA Aβ (Aβ ID) nos promotores de APP, BACE1 e APOE de uma maneira específica da sequência: caracterizando um novo motivo regulador " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid21708232"> Predefinição:Citear diário </ ref> e atividade antimicrobiana (potencialmente associada à atividade pro - inflamatória de Aβ). <ref nome = "pmid22081976"> Kagan BL, Jang H, Capone R, Teran Arce F, Ram R, Lal R, Nussinov R (abril de 2012). «Propriedades antimicrobianas dos peptídeos amiloides». Farmacêutica Molecular. 9. pp. 708–17. PMC 3297685Acessível livremente. PMID 22081976. doi:10.1021 / mp200419b Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid22652879"> Predefinição:Citar diário </ ref> <ref nome = "pmid30603085"> Predefinição:Citar diário </ ref>

O sistema glin- quilico limpa os resíduos metabólicos do cérebro dos mamíferos e, em particular, os beta-amiloides. <Ref nome = "pmid22896675"> Iliff JJ, Wang M, Y L, Plogg BA, Peng W, GA G, Benveniste H, GE V, Deane R, Goldman SA, Nagelhus EA, Nedergaard M (agosto de 2012). «Uma via para vascularizar e facilitar o fluxo de LCR através do parênquima cerebral e a depuração de solutos intersticiais, incluindo o β-amiloide». Ciência Medicina Translacional. 4. pp. 147ra111. PMC 3551275Acessível livremente. PMID 22896675. doi:10.1126 / scitranslmed.3003748 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda) </ ref> A taxa de remoção aumenta significativamente durante o sono. <ref> Science. 342. Outubro de 2013. pp. 373–7. Bibcode:... 342..373X 2013Sci ... 342..373X Verifique |bibcode= length (ajuda). PMC 3880190Acessível livremente. PMID 24136970. doi:10.1126 / science.1241224 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " Título: O sono dirige a depuração do metabolito do cérebro adulto " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |Vauthors= ignorado (|vauthors=) sugerido (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> No entanto, a significância do sistema linfático na depuração de Aβ na doença de Alzheimer é desconhecida. <ref> «Sistemas de liberação nas implicações do cérebro para a doença de Alzheimer». Nature Reviews. Neurologia. 11. Agosto de 2015. pp. 457–70. PMC 4694579Acessível livremente. PMID 26195256. doi:10.1038 / nrneurol.2015.119 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |Vauthors= ignorado (|vauthors=) sugerido (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref>

Associações de doenças[editar | editar código-fonte]

Aβ é o principal componente das placas de amiloide (depósitos extracelulares encontrados no cérebro de pacientes com doença de Alzheimer). <Ref> Sadigh-Eteghad S, Sabremarouf B, Majdi A, Talebi M, Farhoudi M, Mahmoudi J (2014). «Beta-amiloide: um fator crucial na doença de Alzheimer». Princípios e Práticas Médicas. 24. pp. 1 a 10. PMC 5588216Acessível livremente. PMID 25471398. doi:10.1159 / 000369101 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> placas semelhantes aparecem em algumas variantes de demência do corpo de Lewy e em miosite de corpo de inclusão (uma doença muscular), enquanto Aβ também pode formar os agregados que revestem vasos sanguíneos cerebral em angiopatia amiloide cerebral. As placas são compostas de um emaranhado de agregados fibrilares regularmente ordenados chamados de fibras amiloides, <ref> Parker MH, Reitz AB (2000). «Montagem de agregados β-amiloides no nível molecular». Chemtracts-Organic Química. 13. pp. 51–56  Parâmetro desconhecido |emissão= ignorado (ajuda) </ ref> a dobra de proteína compartilhada por outros peptídeos como o príons associado a doenças de má dobramento de proteína.


Doença de Alzheimer[editar | editar código-fonte]

Pesquisas sugerem que formas oligoméricas solúveis do peptídeo podem ser agentes causadores do desenvolvimento da doença de Alzheimer. <Ref nome = "pmid18568035"> GM de S, Li S, Mehta TH, Garcia-Munoz A, NE de S, Smith I, FM de B, MA de F, Rowan MJ, Lemere CA, CM de R, DM de W, Sabatini BL, DJ de S (agosto de 2008). Nature Medicine. 14. pp. 837–42. PMC 2772133Acessível livremente. PMID 18568035. doi:10.1038 / nm1782 Verifique |doi= (ajuda). Resumo divulgativoFox News  Texto " Título: Os dímeros da proteína beta-amiloide isolados diretamente do cérebro de Alzheimer prejudicam a plasticidade sináptica e a memória " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid3292706"> Predefinição:Citar diário </ ref> Acredita-se geralmente que os oligômeros Aβ são os mais tóxicos. <ref nome = "pmid22837695"> Zhao LN, Long H, Mu Y, Mastigar LY (2012). «A toxicidade dos oligômeros β amiloides». International Journal of Molecular Sciences. 13. pp. 7303–27. PMC 3397527Acessível livremente. PMID 22837695. doi:10.3390 / ijms13067303 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> A hipótese do canal iônico postula que os oligômeros de Aβs não fibrilares solúveis formam membrana canal iônicos permitindo o influxo de cálcio não regulado em neurônios <ref> Arispe N, Rojas E, Pollard HB (janeiro de 1993). Anais da Academia Nacional de Ciências dos Estados Unidos da América. 90. pp. 567–71. Bibcode:... 90..567A 1993PNAS ... 90..567A Verifique |bibcode= length (ajuda). PMC 45704Acessível livremente. PMID 8380642. doi:10.1073 / pnas.90.2.567 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " A proteína beta amiloide da doença de Alzheimer forma canais de cálcio em membranas de bicamadas: bloqueio por trometamina e alumínio " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> que é subjacente ao íon de cálcio interrompido homeostase e apoptose visto na doença de Alzheimer. <ref> Abramov AY, Canevari L, Duchen MR (dezembro de 2004). «Sinais de cálcio induzidos pelo peptídeo beta-amiloide e suas conseqüências em neurônios e astrócitos em cultura». Biochimica et Biophysica Acta. 8º Simpósio Europeu de Cálcio. 1742. pp. 81–7. PMID 15590058. doi:10.1016 / j.bbamcr.2004.09.006 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> <ref> Ekinci FJ, Linsley MD, Shea TB (março de 2000). Brain Research. Pesquisa do cérebro molecular. 76. pp. 389–95. PMID 10762716. doi:10.1016 / S0169-328X (00) 00025-5 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " O influxo de cálcio induzido por beta-amiloide induz a apoptose em cultura por estresse oxidativo ao invés de fosforilação da tau " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> Estudos computacionais demonstraram que peptídeos Aβ também embutidos na membrana como monômeros com configuração helicoidal predominante, podem oligomerizar <ref> Pannuzzo M, Milardi D, Raudino A, Karttunen M, La Rosa C (junho de 2013). «Modelo analítico e simulações multiescala da agregação de peptídeos Aβ em membranas lipídicas: em direção a uma descrição unificadora de transições conformacionais, oligomerização e dano à membrana». Química Física Física Química. 15. pp. 8940–51. Bibcode:... 15.8940P 2013PCCP ... 15.8940P Verifique |bibcode= length (ajuda). PMID 23588697. doi:10.1039 / c3cp44539a Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); </ ref> e, eventualmente, formam canais cuja estabilidade e conformação estão sensivelmente correlacionadas à presença concomitante e à disposição do colesterol. <ref> Pannuzzo M (junho de 2016). «Sobre a ligação fisiológica / patológica entre o peptídeo Aβ, colesterol, íons cálcio e deformação da membrana: um estudo de dinâmica molecular». Biochimica et Biophysica Acta. 1858. pp. 1380–9. PMID 27003127. doi:10.1016 / j.bbamem.2016.03.018 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> Uma série de estudos genéticos, biologia celular, bioquímicos e animais apoiam o conceito de que o Aβ desempenha um papel central no desenvolvimento da patologia da doença de Alzheimer. <ref nome = "Ghiso_2002"> Ghiso J, Frangione B (dezembro de 2002). «Amiloidose e doença de Alzheimer». Revisões avançadas de entrega de medicamentos. 54. pp. 1539–51. PMID 12453671. doi:10.1016 / S0169-409X (02) 00149-7 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> <ref nome = "Selkoe_2001"> Selkoe DJ (outubro de 2001). «Limpando as teias de aranha amiloide do cérebro». Neuron. 32. pp. 177–80. PMID 11683988. doi:10.1016 / S0896-6273 (01) 00475-5 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> É elevado o Aβ no cérebro de pacientes com doença de Alzheimer esporádica. Aβ é o principal constituinte do cérebro parenquimatoso e amiloide vascular; contribui para as lesões cerebrovasculares e é neurotóxico. <ref nome = "Ghiso_2002"> <ref nome = "Selkoe_2001"> <ref nome = "pmid10196523"> Hardy J, Duff K, Hardy KG, Pérez-Tur J, Hutton M (setembro de 1998). «Dissecção genética da doença de Alzheimer e demências relacionadas: amiloide e sua relação com a tau». Nature Neuroscience. 1. pp. 355–8. PMID 10196523. doi:10.1038 / 1565 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid9514588"> Predefinição:Citar diário </ ref> Não está resolvido como o Aβ se acumula no sistema nervoso central e subsequentemente inicia a doença das células. Alguns pesquisadores descobriram que os oligômeros Aβ induzem alguns dos sintomas da Doença de Alzheimer competindo com a insulina por sítios de ligação no receptor da insulina, prejudicando o metabolismo da glicose no cérebro. <Ref nome = "pmid12006603"> Xie L, Helmerhorst E, Taddei K, Plewright B, Van Bronswijk W, Martins R (maio de 2002). «Peptídeos beta-amiloides de Alzheimer competem pela ligação da insulina ao receptor de insulina». O Jornal da Neurociência. 22. pp. RC221. PMID 12006603. doi:10.1523 / JNEUROSCI.22-10-j0001.2002 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref> Esforços significativos têm sido focados nos mecanismos responsáveis ​​pela produção de Aβ, incluindo as enzimas proteolíticas γ-secretases que geram Aβ a partir de sua proteína precursora APP (proteína precursora amiloide). <Ref nome = "pmid10593990"> Ray WJ, Yao M, Mumm J, Schroeter EH, Saftig P, Wolfe M, DJ S, Kopan R, Goate AM (dezembro de 1999). «A presenilina-1 da superfície celular participa na proteólise tipo-secretase gama de Notch». O Jornal de Química Biológica. 274. pp. 36801–7. PMID 10593990. doi:10.1074 / jbc.274.51.36801 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid12453675"> Predefinição:Citar diário </ ref> <ref nome = "pmid10531052"> Predefinição:Citar diário </ ref> <ref nome = "pmid12453676"> Predefinição:Citar diário </ ref> A Aβ circula no plasma, líquido cefalorraquidiano (LCR) e fluido intersticial cerebral (ISF) principalmente como Aβ40 solúvel Erro de citação: Elemento <ref> inválido; nomes inválidos (por exemplo, são demasiados) < ref> Zlokovic BV, Frangione B (2003). [https: // www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK5975 / Hipótese do transporte para a doença de Alzheimer e potenciais implicações terapêuticas] Verifique valor |url= (ajuda). [S.l.]: Landes Bioscience. pp. 114–122  </ ref> As placas senis contêm tanto Aβ40 como Aβ42,<ref nome = "pmid3159021"> Predefinição:Citar diário </ ref> enquanto amiloide vascular é predominantemente o Aβ40 mais curto. Várias sequências de Aβ foram encontradas em ambas as lesões. <Ref nome = "pmid8943274"> Castaño EM, Prelli F, C S, Beavis R, Matsubara E, Shoji M, Frangione B (dezembro de 1996). «Comprimento de beta-amiloide na hemorragia cerebral hereditária com amiloidose, tipo holandês. Implicações para o papel do beta-amiloide 1-42 na doença de Alzheimer». O Jornal de Química Biológica. 271. pp. 32185–91. PMID 8943274. doi:10.1074 / jbc.271.50.32185 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda) </ ref> <ref nome = "pmid8248178"> Predefinição:Cite diário </ ref> <ref nome = "pmid7668828"> Predefinição:Cite diário </ ref> A geração de Aβ no sistema nervoso central pode ocorrer nas membranas axonais neuronais após o transporte axonal mediado por APP de β-secretase e presenilina-1. <Ref nome = "pmid11740561"> Kamal A, Almenar-Queralt A, LeBlanc JF, Roberts EA, Goldstein LS (dezembro de 2001). «Transporte axonal mediado pela cinesina de um compartimento de membrana contendo beta-secretase e presenilina-1 requer APP». Nature. 414. pp. 643–8. PMID 11740561. doi:10.1038 / 414643a Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda) </ ref>

Aumentos nos níveis totais de Aβ ou na concentração relativa de Aβ40 e Aβ42 (onde o primeiro está mais concentrado nas placas cerebrovasculares e o segundo nas placas de [neurite | neurítica]) <ref nome = "pmid10487842"> Lue LF, Kuo YM, Roher AE, Brachova L, Shen Y, Sue L, Praia T, Kurth JH, Rydel RE, Rogers J (setembro de 1999). O Jornal Americano de Patologia. 155. pp. 853–62. PMC 1866907Acessível livremente. PMID 10487842. doi:10.1016 / S0002-9440 (10) 65184-X Verifique |doi= (ajuda)  Texto " Título: Concentração de peptídeo beta-amiloide solúvel como preditor de mudança sináptica na doença de Alzheimer " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> foram implicados na patogênese da doença de Alzheimer familiar e esporádica. Devido à sua natureza mais hidrofóbica, o Aβ42 é a forma mais amiloidogênica do peptídeo. No entanto, sabe-se que a sequência central KLVFFAE forma amiloide por si própria e forma provavelmente o núcleo da fibrila. [carece de fontes?] Um estudo correlacionou ainda os níveis de Aβ42 no cérebro não apenas com o início da doença de Alzheimer, mas também reduziu a pressão do líquido cefalorraquidiano, sugerindo que um acúmulo ou incapacidade de limpar os fragmentos Aβ42 pode ter um papel na patologia. <ref> Schirinzi T, Di Lazzaro G, GM de S, Colona VL, Scaricamazza E, Mercuri NB, Martorana UM, Sancesario G (dezembro de 2017). «Níveis de beta-amiloide-42 e pressão do LCR estão diretamente relacionados em pacientes com doença de Alzheimer». Jornal de Transmissão Neural. 124. pp. 1621–1625. PMID 28866757. doi:10.1007 / s00702-017-1786-8 Verifique |doi= (ajuda)  Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Erro no estilo Vancouver: initials (ajuda) </ ref>

A "hipótese amilóide", que as placas são responsáveis ​​pela patologia da doença de Alzheimer, é aceita pela maioria dos pesquisadores, mas não é conclusivamente estabelecida. Uma hipótese alternativa é que o amiloide [oligômero]]s e não as placas são responsáveis ​​pela doença. Erro de citação: Elemento <ref> inválido; nomes inválidos (por exemplo, são demasiados) <ref nome = "pmid12702875"> Kayed R, Cabeça E, Thompson JL, McIntire TM, Milton SC, Cotman CW, Glabe CG (abril de 2003). Science. 300. pp. 486–9. Bibcode:... 300..486K 2003Sci ... 300..486K Verifique |bibcode= length (ajuda). PMID 12702875. doi:10.1126 / science.1079469 Verifique |doi= (ajuda)  Texto " Estrutura comum de oligômeros amiloides solúveis implica mecanismo comum de patogênese " ignorado (ajuda); Parâmetro desconhecido |questão= ignorado (ajuda); Em falta ou vazio |título= (ajuda) </ ref> Camundongos que são geneticamente modificados para expressar oligômeros, mas não placas (APP E693Q </ sup>) desenvolvem a doença. Além disso, camundongos que são manipulados para converter oligômeros em placas (APP <E693Q X PS1 ΔE9), não estão mais comprometidos nessa conversão.<ref name ="Gandy_2010"> {{citar jornal | vauthors = Gandy S, Simon AJ, Steele JW, Lublin AL, Lah JJ, Walker LC, Levey AI, GA de Krafft, Levy E, F de Checler, Glabe C, Bilker WB, T de Abel, Schmeidler J, Ehrlich MIM | titulo = Dias para critério e indicador de toxicidade associada aos oligômeros beta amiloides de Alzheimer em humanos | Jornal = Anais de Neurologia | volume = 68 | questão = 2 | páginas = 220–30 | data = agosto de 2010 | pmid = 20641005 | pmc = 3094694 | doi = 10.1002 / ana.22052 | laysummary = http://www.dddmag.com/news-Alzheimers-Problems-Caused-By-Protein-Clumps-Not-Plaques-51410.aspx | Os depósitos intra-celulares de proteína tau também são vistos na doença, e também podem estar implicados, assim como a agregação de alfa-sinucleína.

Veja também[editar | editar código-fonte]

Referências[editar | editar código-fonte]

Links externos[editar | editar código-fonte]

Predefinição:Amiloidose

Predefinição:PADRÃO: Beta Amilóide