Domínio PLAT
| Dominio PLAT/LH2 | |
|---|---|
 | |
| Indicadores | |
| Pfam | PF01477 |
| InterPro | IPR001024 |
| SMART | SM00308 |
| PROSITE | PDOC50095 |
| SCOP | 1lpa |
| CDD | cd00113 |
| Família OPM | 88 |
| Proteína OPM | 1zq4 |
| Estruturas PDB disponíveis: 1zq4A:374-490 1lox :2-112 1bu8A:356-468 1hplB:351-461 1ethC:339-450 1lpaB:355-465 1gpl :355-465 1n8sA:355-465 1lpbB:355-465 1rp1 :356-467 1y4kA:40-143 2sblB:40-143 1fgoA:40-143 1fgmA:40-143 1yge :40-143 1fgtA:40-143 1f8nA:40-143 1fgqA:40-143 1fgrA:40-143 1rrhA:58-161 1rovA:58-161 1lnh :58-161 1no3A:58-161 1n8qA:58-161 1rrlB:58-161 1hu9A:58-161 1ik3A:58-161 1jnqA:58-161 | |
Em biologia molecular o domínio PLAT é um domínio proteico que se encontra em diversas proteínas associadas a lípidos ou de membrana. O acrónimo PLAT advém da Policistina-1, Lipoxigenase, Alfa-Toxina[1] e também se denomina domínio LH2 (Homologia de Lipoxigenase).[2] O conhecimento que se tem da estrutura da lipase pancreática indica que este domínio une-se à procolipase Pfam PF01114, que é uma mediadora na associação a membranas.
Este domínio encontra-se em varias proteínas associadas a lípidos. Forma uma sanduíche-beta composta por duas folhas β cada uma formada por quatro fibras β.[1][3][4]
Proteínas humanas que contenham este domínio[editar | editar código-fonte]
ALOX12; ALOX12B; ALOX12P2; ALOX15; ALOX15B; ALOX5; ALOXE3; LIPC; LIPG; LOXHD1; LPL; PKD1; PKD1L1; PKD1L2; PKD1L3; PKDREJ; PNLIP; PNLIPRP1; PNLIPRP2; PNLIPRP3; RAB6IP1;
Referências
- ↑ a b Bateman A, Sandford R (1999). «The PLAT domain: a new piece in the PKD1 puzzle». Curr. Biol. 9 (16): R588–90. PMID 10469604. doi:10.1016/S0960-9822(99)80380-7
- ↑ Ponting CP, Hofmann K, Bork P (Agosto de 1999). «A latrophilin/CL-1-like GPS domain in polycystin-1». Curr. Biol. 9 (16): R585–8. PMID 10469603. doi:10.1016/S0960-9822(99)80379-0
- ↑ Delrieu I, Waller CC, Mota MM, Grainger M, Langhorne J, Holder AA (2002). «PSLAP, a protein with multiple adhesive motifs, is expressed in Plasmodium falciparum gametocytes». Mol. Biochem. Parasitol. 121 (1): 11–20. PMID 11985859. doi:10.1016/S0166-6851(02)00016-6
- ↑ Minor W, Tomchick DR, Phan P, Cymborowski M, Holman TR (2001). «Structural and functional characterization of second-coordination sphere mutants of soybean lipoxygenase-1». Biochemistry. 40 (25): 7509–7517. PMID 11412104. doi:10.1021/bi002893d