Gráfico de Ramachandran: diferenças entre revisões
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O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por [[cristalografia de raios X]], depositadas no [[Protein Data Bank]] (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios. |
O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por [[cristalografia de raios X]], depositadas no [[Protein Data Bank]] (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios. |
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== Ângulos permitidos e proibidos. Os casos especiais da Glicina e da Prolina == |
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Nem todos os pares de ângulos são, na verdade, possível dentro das estruturas dos peptídeos, isto é devido a efeitos estéricos entre os resíduos (cadeias laterais) dos aminoácidos. |
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No caso da glicina, as áreas de possível conformação da tabela com uma simetria central, e são muito mais amplas do que as dos outros ácidos aminados, porque tem somente H como uma cadeia lateral. |
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Outro caso especial é prolina, único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS. |
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Revisão das 17h35min de 20 de março de 2014
O gráfico de Ramachandran ou diagrama de Ramachandran foi criado pelo bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto con Viswanathan Sasisekharan. Nele se pode visualizar todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) contra os Φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, e que contribuem para a conformação das estruturas das proteínas.[1] Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (loops); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.
Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma função . O domínio desta função é o toro, por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades.
O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por cristalografia de raios X, depositadas no Protein Data Bank (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.
Ângulos permitidos e proibidos. Os casos especiais da Glicina e da Prolina
Nem todos os pares de ângulos são, na verdade, possível dentro das estruturas dos peptídeos, isto é devido a efeitos estéricos entre os resíduos (cadeias laterais) dos aminoácidos.
No caso da glicina, as áreas de possível conformação da tabela com uma simetria central, e são muito mais amplas do que as dos outros ácidos aminados, porque tem somente H como uma cadeia lateral.
Outro caso especial é prolina, único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS.
Software
- Ramachandran plot 2.0
- Ferramenta baseada na Web para desenhar o gráfico de Ramachandran para qualquer entrada PDB
- STING
- Pymol com a extensão DynoPlot
- VMD, distribuída com plugin para gráficos de Ramachandran
- Sirius
- Swiss PDB Viewer
- TALOS
Ver também PDB para uma lista de softwares similar.
Referências
- S. Hovmöller, T. Zhou & T. Ohlson (2002) Conformations of amino acids in proteins. In: Acta Cryst. vol. D58, p. 768-776.