Proteômica

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Análise de proteínas por Espectrometria de Massas (MALDI-ToF)

Proteômica (português brasileiro) ou Proteómica (português europeu) é uma área da Biologia Molecular, Biologia Celular, Genética e Bioquímica. A Proteômica consiste na análise global e em larga escala dos Proteomas, que são o conjunto de proteínas e suas isoformas expressas em uma amostra biológica, ou seja, em um organismo, tecido, biofluido ou célula.[1] Ela inclui técnicas que permitem identificar, quantificar e estudar a expressão proteica e modificações pós-traducionais das proteínas.

Este termo começou a ser utilizado em 1995 para se referir ao complemento de proteínas de um genoma.[2]

Definição[editar | editar código-fonte]

No trabalho primordial Wasinger e colaboradores,[2] diz-se que:

"O se refere ao complemento total de proteínas de um genoma."

De acordo com Anderson e Anderson (1998),[3] a Proteômica pode ser definida como:

“O uso de medidas quantitativas de expressão gênica ao nível de proteína para caracterizar processos biológicos (e.g., doenças e efeitos de drogas) e decifrar os mecanismos de controle da expressão gênica."

Já de acordo com a revisão de literatura de Mallick e Kuster (2010),[1] a Proteômica é:

"O estudo em larga escala do Proteoma, particularmente em relação à expressão, estrutura, função, modificações, interações e mudanças em diferentes ambientes e condições."

História e etimologia[editar | editar código-fonte]

Os primeiros estudos de proteínas que podem ser consideradas Proteômica começaram em 1975, após a introdução do gel bidimensional e mapeamento das proteínas da bactéria Escherichia coli.

Proteoma é uma mistura das palavras "proteína" e "genoma". Foi criado em 1994 pelo então aluno de Ph.D. Marc Wilkins na Macquarie University,[4] que fundou o primeiro laboratório dedicado a Proteômica dedicado em 1995.

Metodologias[editar | editar código-fonte]

Entre os métodos de análise, estão eletroforese em gel bidimensional e espectrometria de massa.[5][6] .[7] Várias outras técnicas de caracterização, identificação de modificações, análise de expressão e de função de proteínas são englobados pela Proteômica.

Eletroforese em gel bidimensional[editar | editar código-fonte]

A eletroforese em gel bidimensional (2DE) é uma das metodologias mais clássicas e bem estabelecidas da Proteômica.[8] Esta metodologia é derivada da técnica de eletroforese, que se baseia na migração diferencial de macromoléculas quando submetidas a uma corrente elétrica.

Geralmente, as proteínas totais de uma amostra são inicialmente separadas de acordo com o seu potencial isoelétrico (primeira dimensão). Em seguida, as proteínas são separadas por SDS-PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida acrescida de dodecil sulfato de sódio), o que as segrega, principalmente, por peso molecular (segunda dimensão). Como resultado, há a obtenção de um gel com proteínas em spots que correspondem a diferentes pesos moleculares e pontos isoelétricos. Após essa etapa, os spots proteicos podem ser retirados do gel e submetidos a análises adicionais, como caracterização por espectrometria de massas.

Referências

  1. a b Bernhard Kuster; Mallick, Parag (julho de 2010). «Proteomics: a pragmatic perspective». Nature Biotechnology (em inglês). 28 (7): 695–709. ISSN 1546-1696. doi:10.1038/nbt.1658 
  2. a b Wasinger, V. C.; Cordwell, S. J.; Cerpa-Poljak, A.; Yan, J. X.; Gooley, A. A.; Wilkins, M. R.; Duncan, M. W.; Harris, R.; Williams, K. L. (julho de 1995). «Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium». Electrophoresis. 16 (7): 1090–1094. ISSN 0173-0835. PMID 7498152 
  3. Anderson, N. Leigh; Anderson, Norman G. (1998). «Proteome and proteomics: New technologies, new concepts, and new words». ELECTROPHORESIS (em inglês). 19 (11): 1853–1861. ISSN 1522-2683. doi:10.1002/elps.1150191103 
  4. Wasinger, V.C., Cordwell, S.J., Cerpa-Poljak, A., Yan, J.X., Gooley, A.A., Wilkins, M.R., Duncan, M.W., Harris, R., Williams, K.L. and Humphery-Smith, I. (1995), Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium. ELECTROPHORESIS, 16: 1090-1094. https://doi.org/10.1002/elps.11501601185
  5. http://www.unicamp.br/unicamp/unicamp_hoje/jornalPDF/ju309pg03.pdf
  6. «Cópia arquivada» (PDF). Consultado em 14 de dezembro de 2010. Arquivado do original (PDF) em 4 de dezembro de 2010 
  7. «Cópia arquivada». Consultado em 14 de dezembro de 2010. Arquivado do original em 11 de outubro de 2010 
  8. Oliveira; Coorssen; Martins-de-Souza (Junho de 2014). «2DE: The Phoenix of Proteomics». Journal of Proteomics. 104: 140-150. doi:10.1016/j.jprot.2014.03.035 
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