Proteômica

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Análise de proteínas por Espectrometria de Massas (MALDI-ToF)

Proteômica (pt-BR) ou Proteómica (pt) é uma área da Biotecnologia, Biologia Celular e Bioquímica. A Proteômica consiste na análise global e em larga escala dos Proteomas, que são o conjunto de proteínas e suas isoformas expressas em uma amostra biológica, ou seja, em um organismo, tecido, biofluido ou célula[1]. Ela inclui técnicas que permitem identificar, quantificar e estudar a expressão proteica e modificações pós-traducionais das proteínas.

Este termo começou a ser utilizado em 1995 para se referir ao complemento de proteínas de um genoma[2].

Definição[editar | editar código-fonte]

No trabalho primordial Wasinger e colaboradores[2], diz-se que:

"O se refere ao complemento total de proteínas de um genoma."

De acordo com Anderson e Anderson (1998)[3], a Proteômica pode ser definida como:

“O uso de medidas quantitativas de expressão gênica ao nível de proteína para caracterizar processos biológicos (e.g., doenças e efeitos de drogas) e decifrar os mecanismos de controle da expressão gênica."

Já de acordo com a revisão de literatura de Mallick e Kuster (2010)[1], a Proteômica é:

"O estudo em larga escala do Proteoma, particularmente em relação à expressão, estrutura, função, modificações, interações e mudanças em diferentes ambientes e condições."

Metodologias[editar | editar código-fonte]

Entre os métodos de análise, estão eletroforese em gel bidimensional e espectrometria de massa.[4][5] [6]. Várias outras técnicas de caracterização, identificação de modificações, análise de expressão e de função de proteínas são englobados pela Proteômica.

Eletroforese em gel bidimensional[editar | editar código-fonte]

A eletroforese em gel bidimensional (2DE) é uma das metodologias mais clássicas e bem estabelecidas da Proteômica[7]. Esta metodologia é derivada da técnica de eletroforese, que se baseia na migração diferencial de macromoléculas quando submetidas a uma corrente elétrica.

Geralmente, as proteínas totais de uma amostra são inicialmente separadas de acordo com o seu potencial isoelétrico (primeira dimensão). Em seguida, as proteínas são separadas por SDS-PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida acrescida de dodecil sulfato de sódio), o que as segrega, principalmente, por peso molecular (segunda dimensão). Como resultado, há a obtenção de um gel com proteínas em spots que correspondem a diferentes pesos moleculares e pontos isoelétricos. Após essa etapa, os spots proteicos podem ser retirados do gel e submetidos a análises adicionais, como caracterização por espectrometria de massas.

Referências

  1. a b Bernhard Kuster; Mallick, Parag (2010-07). «Proteomics: a pragmatic perspective». Nature Biotechnology (em inglês). 28 (7): 695–709. ISSN 1546-1696. doi:10.1038/nbt.1658  Verifique data em: |data= (ajuda)
  2. a b Wasinger, V. C.; Cordwell, S. J.; Cerpa-Poljak, A.; Yan, J. X.; Gooley, A. A.; Wilkins, M. R.; Duncan, M. W.; Harris, R.; Williams, K. L. (1995-7). «Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium». Electrophoresis. 16 (7): 1090–1094. ISSN 0173-0835. PMID 7498152  Verifique data em: |data= (ajuda)
  3. Anderson, N. Leigh; Anderson, Norman G. (1998). «Proteome and proteomics: New technologies, new concepts, and new words». ELECTROPHORESIS (em inglês). 19 (11): 1853–1861. ISSN 1522-2683. doi:10.1002/elps.1150191103 
  4. http://www.unicamp.br/unicamp/unicamp_hoje/jornalPDF/ju309pg03.pdf
  5. «Cópia arquivada» (PDF). Consultado em 14 de dezembro de 2010. Arquivado do original (PDF) em 4 de dezembro de 2010 
  6. «Cópia arquivada». Consultado em 14 de dezembro de 2010. Arquivado do original em 11 de outubro de 2010 
  7. Oliveira; Coorssen; Martins-de-Souza (Junho de 2014). «2DE: The Phoenix of Proteomics». Journal of Proteomics. 104: 140-150. doi:10.1016/j.jprot.2014.03.035 
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