Transaminação

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Transaminação

A transaminação é uma reação caracterizada pela transferência de um grupo amina de um aminoácido para um cetoácido, para formar um novo aminoácido e um novo ácido α-cetônico. As enzimas são chamadas de transaminases ou de aminotransferases.[1]

Tipos[editar | editar código-fonte]

Os dois tipos comuns de aminotransferases são alanina aminotransferase (ALT) e aspartato aminotransferase (AST). A maioria usa piridoxil-5-fosfato (PLP), um derivado da vitamina B6(piridoxina), como uma coenzima. Elas estão principalmente dentro das células hepáticas(hepatócitos), mas também podem ser encontradas em coração e rins. Altos níveis dessas enzimas no sangue significa ruptura de alguma dessas células, por exemplo por uma hepatite ou um infarto agudo do miocárdio.[2]

Reações[editar | editar código-fonte]

Transaminação, tautomerização e hidrólise

O α-cetoglutarato atua predominantemente como receptor do grupo amino e forma glutamato como o novo aminoácido:

Aminoácido + α-cetoglutarato ↔ α-cetoácido + Glutamato

O grupo amino do glutamato, por sua vez, é transferido para o oxaloacetato em uma segunda reação de transaminação produzindo aspartato:

Glutamato + oxaloacetato ↔ α-cetoglutarato + Aspartato

Reação em Projeção de Fischer e em Modelo Poligonal[editar | editar código-fonte]

Processo de trasaminação mostrado através de projeções de Fischer pode ser comparado com a representação utilizando o modelo poligonal.[3]

A reação geral de transaminação vista através de projeções de Fischer, esquerda, e em modelo poligonal, direita. O aminogrupo é transferido via piridoxal fosfato. Os grupos R dos aminoácidos são aqui representados como R1 e R2.


Em mamíferos, o nitrogênio do metabolismo é eliminado predominantemente como ureia no ciclo da ureia. Transaminação é uma importante parte do processo. Projeções de Fischer, à esquerda, e o modelo poligonal, à direita, mostram que diferentes aminoácidos, aqui representados através de um aminoácido com grupo R1, reagem com alfacetoglutarato (AKG), gerando glutamato (Glu) e o correspondente cetoácido. Várias específicas transaminases (1) catalizam tais reações, dependendo do substrato. O alfacetoglutarato é regenerado em uma outra reação de transaminação com oxalacetato (OxA) produzindo aspartato (Asp), reação catalizada por aspartato aminotransferase (2). O grupamento amino do aspartato pode ser dirigido então ao ciclo da ureia. Outro grupamento amino é incorporado ao ciclo da ureia através da desaminação do glutamato.

Referências

  1. Prof. Doutor Pedro Silva. «A lógica química da... Degradação de aminoácidos e do ciclo da ureia» (em inglês). Universidade Fernando Pessoa. Consultado em 07 de junho de 2013.  Verifique data em: |acessodata= (ajuda)
  2. Smith, M. B. and March, J. Advanced Organic Chemistry: Reactions, Mechanisms, and Structure, 5th ed. Wiley, 2001, p. 503. ISBN 0-471-58589-0 • Gerald Booth "Naphthalene Derivatives" in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009
  3. Bonafe, C. F. S.; Bispo, J. A. C.; de Jesus, M. B. (2018). The Polygonal Model: A Simple Representation of Biomolecules as a Tool for Teaching Metabolism. Biochemistry and Molecular Biology Education. 46: 66-75. DOI - 10.1002/bmb.21093.
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