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Como ler uma infocaixa de taxonomiaPyrococcus furiosus
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Classificação científica
Domínio: Archaea
Filo: Euryarchaeota
Classe: Thermococci
Ordem: Thermococcales
Família: Thermococcaceae
Género: Pyrococcus
Espécie: P. furiosus
Nome binomial
Pyrococcus furiosus
Fiala & Stetter 1986

Pyrococcus furiosus é um extremófilo do domínio Archaea. Dado que é um hipertermófilo o seu crescimento ocorre a temperaturas superiores a 80ºC, sendo a sua temperatura ótima de crescimento 100ºC. Este organismo tem a particularidade de conter enzimas que precisam do elemento tungsténio, que não é normalmente encontrado em moléculas biológicas.

Propriedades[editar | editar código-fonte]

Pyrococcus furiosus é conhecida pela sua duplicação rápida, que gira em torno de 37 minutos sob condições óptimas. Aparece como cocos maioritariamente regulares de 0,8 μm a 1,5 μm de diâmetro com flagelos monopolares politróficos. Cresce entre 70 °C (158 °F) e 103 °C (217 °F), com uma temperatura de crescimento óptimo de 100 °C (212 °F),com pH entre 5 e 9 (com um valor ótimo de pH=7). Ela cresce bem em extrato de levedura, maltose, celobiose, β-glucanas, amido e fontes de proteína (triptona, peptona, caseína e extratos de carne). O crescimento é muito lento, ou inexistente, em aminoácidos, ácidos orgânicos, álcoois, e mais monossacarídeos (incluindo glicose, frutose e galactose).

Uma vez que este organismo consegue crescer em dissacarídeos como a maltose e a celobiose, mas não em monossacarídeos como a glucose, sugere que os oligossacarídeos com diversos graus de polimerização podem ser importados para a célula, e só depois hidrolisados a glucose.

Metabolismo[editar | editar código-fonte]

Quando Fiala e Stetter descreveram pela primeira vez este organismo, os únicos produtos metabólicos que foram detetados foram o CO2 e o H2, apesar de ser igualmente detetável H2S quando este organismo crescia em meio com S0. [1]

Pyrococcus furiosus possui uma via glicolítica semelhante à via de Embden-Meyerhof, apesar de existirem algumas diferenças-chave: as enzimas hexocinase e fosfofrutocinase, que na maioria dos organismos fosforilam a glucose e a frutose-6-fosfato a glucose-6-fosfato e frutose-1,6-difosfato, respetivamente, com gasto de ATP, em Pyrococcus furiosus catalizam as mesmas reações mas utilizando ADP em vez de ATP. Também na conversão de gliceraldeído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato são observadas diferenças neste organismo relativamente ao que ocorre normalmente na via de Embden-Meyerhof. Geralmente, esta conversão ocorre através de duas reações catalizadas, sequencialmente, pelas enzimas gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase e fosfoglicerato cinase. No entanto, em Pyrococcus furiosus esta conversão ocorre através de uma única reação catalizada pela enzima gliceraldeído-3-fosfato:ferredoxina oxidorredutase (GAPOR). É de referir que esta enzima é dependente do elemento tungsténio, e utiliza como agente redutor as ferredoxinas em vez de NADPH ou NAD. [2],[3].

Apesar de inicialmente se ter detetado apenas CO2 e H2, mais tarde novos estudos demonstraram que o acetato e a alanina também fazem parte dos produtos metabólicos finais deste microrganismo.[4],[5]


Usos[editar | editar código-fonte]

As enzimas de Pyrococcus furiosus são extremamente termoestáveis. Consequentemente DNA Polimerase de Pyrococcus furiosus, são frequentemente utilizadas no reação de Polimerase em Cadeia P.C.R, com o respectivo nome de enzima conhecida como Pfu.

Descoberta[editar | editar código-fonte]

Pyrococcus furiosus foi originalmente isolado de sedimentos marinhos anaeróbicos aquecido geotermicamente, com temperaturas entre 90 °C (194 °F) e 100 °C (212 °F), coletados na praia de Porto Levante, Vulcano Ilha, Itália. Foi descrita pela primeira vez pelo Dr. Karl Stetter da Universidade de Regensburg, na Alemanha, e um colega, o Dr. Gerhard Fiala. [6]

Nome científico[editar | editar código-fonte]

O nome Pyrococcus significa "fireberry", em grego, para se referir a forma extremófila arredondada e capacidade de crescer em temperaturas de cerca de 100 graus Celsius. As espécies furiosus cujo nome significa "apressar" em latim, e refere-se ao tempo de duplicação do extremófilo. [7]

Referências

  1. Fiala, G.; Stetter, K. O.. (1986). "Pyrococcus furiosus sp. nov. represents a novel genus of marine heterotrophic archaebacteria growing optimally at 100 °C". Archives of Microbiology 145: 56–61.
  2. Kengen, S. W., de Bok, F. a, van Loo, N. D., Dijkema, C., Stams, a J., & de Vos, W. M. (1994). Evidence for the operation of a novel Embden-Meyerhof pathway that involves ADP-dependent kinases during sugar fermentation by Pyrococcus furiosus. The Journal of Biological Chemistry, 269(26): 17537–41.
  3. Mukund, S., & Adams, M. W. W. (1995). Glyceraldehyde-3-phosphate Ferredoxin Oxidoreductase, a Novel Tungsten-containing Enzyme with a Potential Glycolytic Role in the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus. The Journal of Biological Chemistry, 270,:8389–8392.
  4. Schäfer, T., & Schönheit, P. (1991). Pyruvate metabolism of the hyperthermophilic archaebacterium Pyrococcus furiosus. Archives of Microbiology, 155: 366–377.
  5. Stams, A. J. M., & Kengen, S. W. M. (1994). Formation of L­alanine as a reduced end product in carbohydrate fermentation by the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus. Archives of Microbiology, 161: 168–175.
  6. Fiala, G.; Stetter, K. O.. (1986). "Pyrococcus furiosus sp. nov. represents a novel genus of marine heterotrophic archaebacteria growing optimally at 100 °C". Archives of Microbiology 145: 56–61.
  7. Fiala, G.; Stetter, K. O.. (1986). "Pyrococcus furiosus sp. nov. represents a novel genus of marine heterotrophic archaebacteria growing optimally at 100 °C". Archives of Microbiology 145: 56–61.


Referências[editar | editar código-fonte]

  • Fiala, G.; Stetter, K. O. (1986). «Pyrococcus furiosus sp. nov. represents a novel genus of marine heterotrophic archaebacteria growing optimally at 100 °C». Archives of Microbiology. 145: 56–61 
  • Robb, F. T.; Maeder, D. L.; Brown, J. R.; DiRuggiero, J.; Stump, M. D.; Yeh, R. K.; Weiss, R. B.; Dunn, D. M. (2001). «Genomic sequence of hyperthermophile, Pyrococcus furiosus: implications for physiology and enzymology». Methods in Enzymology. 330: 134–57 
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