Cofator de molibdénio: diferenças entre revisões

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Revisão das 16h07min de 31 de outubro de 2011

Cofator de molibdénio Alerta sobre risco à saúde

Identificadores
Número CAS	872689-63-9
PubChem	25202532
DrugBank	DB02137
SMILES	`[S-]C1=C([S-])C(N2)C(OC1COP(O)(O)=O)NC3=C2C(N=C(N)N3)=O.O=[Mo+2]=O`
Propriedades
Fórmula química	C₁₀H₁₂MoN₅O₈PS₂
Massa molar	521.23 g mol^-1
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, ε_r, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

Alguns dos passos biossintéticos que conduzem à pterina de molibdénio, uma molibdopterina.

O cofator de molibdénio é um cofator necessário à atividade de enzimas como sulfito oxidase, xantina oxirredutase e aldeído oxidase.^[1]^[2] É um composto de coordenação formado entre a molibdopterina (a qual apesar do nome não contém molibdénio) e um óxido de molibdénio.

As molibdopterinas, por seu lado, são sintetizadas a partir do trifosfato de guanosina (ver via sintética à direita).

O cofator de molibdénio funciona diretamente na etilbenzeno desidrogenase, gliceraldeído-3-fosfato ferredoxina oxirredutase e arsenato redutase.

Nos animais e plantas estas enzimas usam o molibdénio ligado ao sítio ativo por meio de um cofator de molibdénio tricíclico. Todas as enzimas que usam o molibdénio já identificadas na natureza usam este cofator, excetuando as filogeneticamente antigas nitrogenases de molibdénio, que fixam o azoto em algumas bactérias e cianobactérias.^[3] As enzimas de molibdénio nas plantas e animais catalisam a oxidação e por vezes redução, de determinadas moléculas pequenas, como parte da regulação dos ciclos do azoto, enxofre e carbono.^[4]

Referências

↑ Schwarz G (2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792–810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y
↑ Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370–9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200
↑ [1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.
↑ Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x |last2= e |author2= redundantes (ajuda); |last3= e |author3= redundantes (ajuda); |last4= e |author4= redundantes (ajuda); |last5= e |author5= redundantes (ajuda); |last6= e |author6= redundantes (ajuda)

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[pmid16261263-1] Schwarz G (2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792–810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y

[pmid18411266-2] Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370–9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200

[3] [1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.

[4] Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x |last2= e |author2= redundantes (ajuda); |last3= e |author3= redundantes (ajuda); |last4= e |author4= redundantes (ajuda); |last5= e |author5= redundantes (ajuda); |last6= e |author6= redundantes (ajuda)

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[2]

[3]

[4]