Proteína intrinsecamente desordenada

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Flexibilidade conformacional na proteína SUMO-1 (PDB:1a5r). A parte central mostra uma estrutura relativamente ordenada. Por outro lado, as regiões N- e C-terminais (esquerda e direita, respectivamente) mostram 'distúrbio intrínseco', embora uma região helicoidal curta persista na cauda N-terminal. Dez modelos de RMN alternativos foram transformados. Elementos da estrutura secundária: α-hélices (vermelho), β-folhas (setas azuis).[1]

Uma proteína intrinsecamente desordenada (PID) é uma proteína que não possui uma estrutura tridimensional fixa ou ordenada,[2][3][4] normalmente na ausência de seus parceiros de interação macromolecular, como outras proteínas ou RNA. As PIDs variam de totalmente não estruturadas a parcialmente estruturadas e incluem bobinas aleatórias, agregados semelhantes a glóbulos fundidos ou ligantes flexíveis em grandes proteínas de vários domínios. Elas às vezes são consideradas como uma classe separada de proteínas, juntamente com proteínas globulares, fibrosas e de membrana.[5]

A descoberta de PIDs refutou a ideia de que estruturas tridimensionais de proteínas devem ser fixadas para realizar suas funções biológicas. O dogma da estrutura proteica rígida foi abandonado devido à crescente evidência de que a dinâmica é necessária para as máquinas de proteínas. Apesar de sua falta de estrutura estável, as PIDs são uma classe de proteínas muito grande e funcionalmente importante. Muitos PIDs podem adotar uma estrutura tridimensional fixa após a ligação a outras macromoléculas. Em geral, as PIDs são diferentes das proteínas estruturadas de muitas maneiras e tendem a ter função, estrutura, sequência, interações, evolução e regulação distintas.[6]

Referências

  1. ↑ Majorek K, Kozlowski L, Jakalski M, Bujnicki JM (18 de dezembro de 2008). «Chapter 2: First Steps of Protein Structure Prediction» (PDF). In: Bujnicki J. Prediction of Protein Structures, Functions, and Interactions. [S.l.]: John Wiley & Sons, Ltd. pp. 39–62. ISBN 9780470517673. doi:10.1002/9780470741894.ch2 
  2. ↑ Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD, Chiu W, Garner EC, Obradovic Z (2001). «Intrinsically disordered protein». Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556Acessível livremente. PMID 11381529. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8 
  3. ↑ Dyson HJ, Wright PE (março de 2005). «Intrinsically unstructured proteins and their functions». Nature Reviews Molecular Cell Biology. 6 (3): 197–208. PMID 15738986. doi:10.1038/nrm1589 
  4. ↑ Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (dezembro de 2008). «Function and structure of inherently disordered proteins». Current Opinion in Structural Biology. 18 (6): 756–64. PMID 18952168. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002 
  5. ↑ Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (janeiro de 2014). «SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining». Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D310–4. PMC 3964979Acessível livremente. PMID 24293656. doi:10.1093/nar/gkt1242 
  6. ↑ van der Lee R, Buljan M, Lang B, Weatheritt RJ, Daughdrill GW, Dunker AK, Fuxreiter M, Gough J, Gsponer J, Jones DT, Kim PM, Kriwacki RW, Oldfield CJ, Pappu RV, Tompa P, Uversky VN, Wright PE, Babu MM (2014). «Classification of intrinsically disordered regions and proteins». Chemical Reviews. 114 (13): 6589–631. PMC 4095912Acessível livremente. PMID 24773235. doi:10.1021/cr400525m 

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