Aspartato quinase
| Aspartato quinase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.7.2.4 | ||||||
| Número CAS | 9012-50-4-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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Aspartato quinase ou aspartoquinase (abreviada na literatura em inglês AK, de aspartate kinase) é uma enzima que catalisa a fosforilação do aminoácido aspartato. Esta reação é o primeiro passo na biossíntese de três outros aminoácidos: metionina, lisina e treonina, conhecida como a "família aspartato". Aspartoquinases estão presentes somente em micro-organismos e plantas, mas não em animais, que devem obter aminoácidos da família aspartato de sua dieta. Consequentemente, metionina, lisina e treonina são aminoácidos essenciais em animais.
Nomenclatura[editar | editar código-fonte]
A abreviatura genérica para aspartoquinases (na literatura em inglês) é AK. No entanto, a nomenclatura para genes e proteínas da aspartoquinase varia consideravelmente entre as espécies. As principais aspartoquinases são lysC (Bacillus subtilis, Escherichia coli e muitas outras bactérias), ask (Mycobacterium bovis, Thermus thermophilus), AK1–AK3 (Arabidopsis thaliana), FUB3 (Fusarium e Gibberella) e HOM3 (Saccharomyces cerevisiae). Adicionalmente, apk é um sinônimo para lysC.[1]
Regulação enzimática[editar | editar código-fonte]
Aspartoquinases podem usar o modelo morfeína de regulação alostérica.[2]
Em Escherichia coli, a aspartoquinase está presente como três isozimas reguladas independentemente (thrA, metLM and lysC), cada um dos quais é específica para uma das três vias bioquímicas a jusante. Isso permite a regulação independente das taxas de produção de metionina, lisina e treonina. As formas que produzem treonina e lisina estão sujeitas a inibição de feedback, e todos as três podem ser reprimidas no nível de expressão gênica por altas concentrações de seus produtos finais.[3] A ausência nos animais torna essas enzimas alvos chave para novos herbicidas e biocidas e para melhorias no valor nutricional das culturas.[4]
Ligações externas[editar | editar código-fonte]
- EC 2.7.2.4
- MeSH Aspartokinase - Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA, Medical Subject Headings (MeSH)
Referências
- ↑ King, Robert C. (2013). Handbook of Genetics: Volume 1 Bacteria, Bacteriophages, and Fungi (em inglês). [S.l.]: Springer Science & Business Media. 148 páginas. ISBN 978-1-4899-1710-2
- ↑ Selwood, T; Jaffe, EK (Março de 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131–43. PMC 3298769
. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020
- ↑ Church, GM (2004). «The personal genome project». Molecular Systems Biology. 1 (1). 2005.0030 páginas. PMC 1681452. PMID 16729065. doi:10.1038/msb4100040
- ↑ Viola, RE (Maio de 2001). «The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis». Accounts of Chemical Research. 34 (5): 339–49. PMID 11352712. doi:10.1021/ar000057q
