Dextranase

Dextranase
Indicadores
Número EC	3.2.1.11
Número CAS	9025-70-1--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pesquisa
PubMed Central	artigos
PubMed	artigos

Dextranase (EC 3.2.1.11, dextrano hidrolase, endodextranase, dextranase DL2, DL2, endodextranase, alfa - D-1,6-glucan-6-glucanohidrolase, 1,6-alfa-D-glucano 6-glucanohidrolase) é uma enzima com nome sistemático 6-alfa-D-glucano 6-glucanohidrolase.^[1]^[2]^[3]^[4] Esta enzima catalisa a seguinte reação química:

Endoidrólise de ligações (1→6)-alfa-D-glicosídicas em dextrano

Notas[editar | editar código-fonte]

Este artigo foi inicialmente traduzido, total ou parcialmente, do artigo da Wikipédia em inglês cujo título é «Dextranase».

Referências

↑ Bailey, R.W.; Clarke, R.T.J. (1959). «A bacterial dextranase». Biochem. J. 72 (1): 49–54. PMC 1196879. PMID 13651134
↑ Deuel, H.; Stutz, E. (1958). «Pectic substances and pectic enzymes». Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 20: 341–382. PMID 13605988
↑ Boyer, P.D.; Lardy, H.; Myrbäck, K., eds. (1960). «Cleavage of O- and S-glycosidic bonds (survey)». The Enzymes. 4 2nd ed. New York: Academic Press. pp. 301–312
↑ Rozenfel'd, E.L.; Lukomskaya, I.S. (1956). «[The hydrolysis of 1:6 bonds of dextran by animal tissues.]». Biokhimiya. 21 (3): 412–415. PMID 13363992

Ligações externas[editar | editar código-fonte]

MeSH Dextranase

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[1] Bailey, R.W.; Clarke, R.T.J. (1959). «A bacterial dextranase». Biochem. J. 72 (1): 49–54. PMC 1196879. PMID 13651134

[2] Deuel, H.; Stutz, E. (1958). «Pectic substances and pectic enzymes». Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 20: 341–382. PMID 13605988

[3] Boyer, P.D.; Lardy, H.; Myrbäck, K., eds. (1960). «Cleavage of O- and S-glycosidic bonds (survey)». The Enzymes. 4 2nd ed. New York: Academic Press. pp. 301–312

[4] Rozenfel'd, E.L.; Lukomskaya, I.S. (1956). «[The hydrolysis of 1:6 bonds of dextran by animal tissues.]». Biokhimiya. 21 (3): 412–415. PMID 13363992

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v d e Enzimas
Atividade	Sítio ativo Sítio de ligação Co-enzima Cofator Catálise enzimática
Controle	Inibição enzimática Ativador enzimático
Classificação	Número EC Superfamília enzimática Família de enzimas
Cinética	Cinética enzimática Diagrama de Lineweaver-Burke Cinética de Michaelis-Menten
Tipos	EC1 Oxirredutases EC2 Transferases EC3 Hidrolases EC4 Liases EC5 Isomerases EC6 Ligases